Propriétés amphotères des amines. Acides aminés
Les acides aminés présentent les propriétés des acides et des amines. Ainsi, ils forment des sels (en raison des propriétés acides du groupe carboxyle):
NH2CH2COOH + NaOH (NH2CH2COO) Na + H2O
glycine glycinate de sodium
et esters (comme les autres acides organiques) :
NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O
glycinate d'éthyle de glycine
Avec des acides plus forts, les acides aminés présentent les propriétés des bases et forment des sels en raison des propriétés basiques du groupe amino :
chlorure de glycine de glycine
La protéine la plus simple est un polypeptide contenant au moins 70 résidus d'acides aminés dans sa structure et ayant un poids moléculaire supérieur à 10 000 Da (daltons). daltons - une unité de mesure de la masse des protéines, 1 dalton est égal à 1,66054 10 -27 kg (unité de masse de carbone). Des composés similaires, constitués d'un plus petit nombre de résidus d'acides aminés, sont appelés peptides. Les peptides, de par leur nature, sont des hormones - l'insuline, l'ocytocine, la vasopressine. Certains peptides sont des régulateurs immunitaires. Certains antibiotiques (cyclosporine A, gramicidines A, B, C et S), alcaloïdes, toxines d'abeilles et de guêpes, serpents, champignons vénéneux (phalloïdine et amanitine de grèbe pâle), choléra et toxines botuliques, etc., ont une nature peptidique.
Niveaux d'organisation structurelle des molécules de protéines.
La molécule de protéine a une structure complexe. Il existe plusieurs niveaux d'organisation structurelle d'une molécule de protéine - structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires.
Structure primaire est défini comme une séquence linéaire de résidus d'acides aminés protéinogènes liés par des liaisons peptidiques (Fig. 5) :
Fig.5. Structure primaire d'une molécule de protéine
La structure primaire d'une molécule protéique est génétiquement déterminée pour chaque protéine spécifique dans la séquence nucléotidique de l'ARN messager. La structure primaire détermine également des niveaux plus élevés d'organisation des molécules de protéines.
structure secondaire - conformation (c'est-à-dire emplacement dans l'espace) de sections individuelles de la molécule de protéine. La structure secondaire des protéines peut être représentée par une structure en hélice , (structure en feuille pliée) (Fig. 6).
Fig.6. Structure secondaire d'une protéine
La structure secondaire d'une protéine est soutenue par des liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques.
Structure tertiaire - la conformation de l'ensemble de la molécule protéique, c'est-à-dire empilement dans l'espace de toute la chaîne polypeptidique, y compris l'empilement des radicaux latéraux. Pour un nombre important de protéines, les coordonnées de tous les atomes de protéines, à l'exception des coordonnées des atomes d'hydrogène, ont été obtenues par analyse par diffraction des rayons X. Tous les types d'interactions participent à la formation et à la stabilisation de la structure tertiaire : liaisons covalentes hydrophobes, électrostatiques (ioniques), disulfures, hydrogènes. Ces interactions impliquent des radicaux de résidus d'acides aminés. Parmi les liaisons portant la structure tertiaire, on notera : a) le pont disulfure (- S - S -) ; b) pont ester (entre le groupe carboxyle et le groupe hydroxyle); c) pont salin (entre le groupe carboxyle et le groupe amino); d) des liaisons hydrogène.
Conformément à la forme de la molécule de protéine due à la structure tertiaire, on distingue les groupes de protéines suivants
1) Protéines globulaires , qui ont la forme d'un globule (sphère). Ces protéines comprennent, par exemple, la myoglobine, qui a 5 segments α-hélicoïdaux et pas de plis β, les immunoglobulines qui n'ont pas d'hélice α, les principaux éléments de la structure secondaire sont les plis β
2) protéines fibrillaires . Ces protéines ont une forme filamenteuse allongée, elles remplissent une fonction structurelle dans le corps. Dans la structure primaire, ils ont des sections répétitives et forment une structure secondaire assez uniforme pour toute la chaîne polypeptidique. Ainsi, la protéine α - kératine (le principal composant protéique des ongles, des cheveux, de la peau) est construite à partir d'hélices α étendues. Il existe des éléments moins communs de la structure secondaire, par exemple, des chaînes polypeptidiques de collagène qui forment des hélices gauches avec des paramètres qui diffèrent fortement de ceux des hélices α. Dans les fibres de collagène, trois chaînes polypeptidiques hélicoïdales sont torsadées en une seule superbobine droite (Fig. 7):
Fig.7 Structure tertiaire du collagène
Structure quaternaire de la protéine. Par structure quaternaire des protéines, on entend une manière de déposer dans l'espace des chaînes polypeptidiques individuelles (identiques ou différentes) avec une structure tertiaire, conduisant à la formation d'une seule formation macromoléculaire (multimère) sur le plan structurel et fonctionnel. Toutes les protéines n'ont pas une structure quaternaire. Un exemple de protéine à structure quaternaire est l'hémoglobine, qui se compose de 4 sous-unités. Cette protéine est impliquée dans le transport des gaz dans le corps.
En pause disulfure et types de liaisons faibles dans les molécules, toutes les structures protéiques, à l'exception de la principale, sont détruites (complètement ou partiellement), tandis que la protéine perd son propriétés natives (propriétés d'une molécule de protéine inhérentes à son état naturel, naturel (natif)). Ce processus est appelé dénaturation des protéines . Les facteurs qui provoquent la dénaturation des protéines comprennent les températures élevées, le rayonnement ultraviolet, les acides et alcalis concentrés, les sels de métaux lourds et autres.
Les protéines sont classées en simple (protéines) constituées uniquement d'acides aminés, et complexe (protéines), contenant, en plus des acides aminés, d'autres substances non protéiques, par exemple, des glucides, des lipides, des acides nucléiques. La partie non protéique d'une protéine complexe est appelée le groupe prosthétique.
Protéines simples, constitués uniquement de résidus d'acides aminés, sont répandus dans les règnes animal et végétal. Actuellement, il n'y a pas de classification claire de ces composés.
Histones
Ils ont un poids moléculaire relativement faible (12 à 13 000), avec une prédominance de propriétés alcalines. Localisé principalement dans les noyaux des cellules, soluble dans les acides faibles, précipité par l'ammoniac et l'alcool. Ils n'ont qu'une structure tertiaire. Dans des conditions naturelles, ils sont fortement associés à l'ADN et font partie des nucléoprotéines. La fonction principale est la régulation du transfert d'informations génétiques à partir de l'ADN et de l'ARN (le blocage de la transmission est possible).
Protamines
Ces protéines ont le poids moléculaire le plus bas (jusqu'à 12 000). Affiche les propriétés de base exprimées. Très soluble dans l'eau et les acides faibles. Contenues dans les cellules germinales et constituent la majeure partie de la protéine de la chromatine. Comme les histones, ils forment un complexe avec l'ADN, confèrent à l'ADN une stabilité chimique, mais contrairement aux histones, ils n'exercent pas de fonction régulatrice.
Glutelins
Protéines végétales contenues dans le gluten des graines de céréales et de certaines autres cultures, dans les parties vertes des plantes. Insoluble dans les solutions d'eau, de sel et d'éthanol, mais très soluble dans les solutions alcalines faibles. Ils contiennent tous les acides aminés essentiels et constituent un aliment complet.
Prolamines
protéines végétales. Contenue dans le gluten des plantes céréalières. Soluble uniquement dans l'alcool à 70% (ceci est dû à la forte teneur en proline et en acides aminés non polaires de ces protéines).
Protéinoïdes.
Les protéinoïdes regroupent les protéines des tissus de soutien (os, cartilage, ligaments, tendons, ongles, cheveux), ils se caractérisent par une forte teneur en soufre. Ces protéines sont insolubles ou difficilement solubles dans l'eau, le sel et les mélanges eau-alcool Les protéinoïdes comprennent la kératine, le collagène, la fibroïne.
Albumines
Ce sont des protéines acides de faible poids moléculaire (15 à 17 000), solubles dans l'eau et les solutions salines faibles. Précipité par des sels neutres à 100% de saturation. Participe au maintien de la pression osmotique du sang, transporte diverses substances avec le sang. Contenu dans le sérum sanguin, le lait, le blanc d'œuf.
Globulines
Poids moléculaire jusqu'à 100 000. Insoluble dans l'eau, mais soluble dans des solutions salines faibles et précipité dans des solutions moins concentrées (déjà à 50% de saturation). Contenu dans les graines de plantes, en particulier dans les légumineuses et les graines oléagineuses ; dans le plasma sanguin et dans certains autres fluides biologiques. Ils remplissent la fonction de protection immunitaire, assurent la résistance du corps aux maladies infectieuses virales.
1. Exposition d'acides aminés propriétés amphotères et acides et amines, ainsi que des propriétés spécifiques dues à la présence conjointe de ces groupements. Dans les solutions aqueuses, les AMA existent sous forme de sels internes (ions bipolaires). Les solutions aqueuses d'acides monoaminomonocarboxyliques sont neutres pour le tournesol, car leurs molécules contiennent un nombre égal de groupes -NH 2 - et -COOH. Ces groupes interagissent les uns avec les autres pour former des sels internes :
Une telle molécule a des charges opposées à deux endroits : positive NH 3 + et négative sur carboxyle –COO - . À cet égard, le sel interne de l'AMA est appelé ion bipolaire ou Zwitter-ion (Zwitter - hybride).
Un ion bipolaire dans un environnement acide se comporte comme un cation, puisque la dissociation du groupe carboxyle est supprimée ; dans un environnement alcalin - sous forme d'anion. Il existe des valeurs de pH spécifiques pour chaque acide aminé, dans lesquelles le nombre de formes anioniques en solution est égal au nombre de formes cationiques. La valeur de pH à laquelle la charge totale de la molécule AMA est 0 est appelée le point isoélectrique AMA (pI AA).
Les solutions aqueuses d'acides monoaminodicarboxyliques ont une réaction acide du milieu :
HOOC-CH 2 -CH-COOH "-OOC-CH 2 -CH-COO- + H +
Le point isoélectrique des acides monoaminodicarboxyliques se situe dans un environnement acide et ces AMA sont appelés acides.
Les acides diaminomonocarboxyliques ont des propriétés basiques en solution aqueuse (la participation de l'eau au processus de dissociation doit être démontrée) :
NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -
Le point isoélectrique des acides diaminomonocarboxyliques est à pH> 7 et ces AMA sont appelés basiques.
Étant des ions bipolaires, les acides aminés présentent des propriétés amphotères : ils sont capables de former des sels avec des acides et des bases :
L'interaction avec l'acide chlorhydrique HCl conduit à la formation d'un sel :
R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH
NH 2 NH 3 + Cl -
La réaction avec une base conduit à la formation d'un sel :
R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O
2. Formation de complexes avec des métaux- complexe chélaté. La structure du sel de cuivre du glycocol (glycine) peut être représentée par la formule suivante :
La quasi-totalité du cuivre dans le corps humain (100 mg) est liée aux protéines (acides aminés) sous la forme de ces composés stables en forme de griffe.
3. Comme les autres acides les acides aminés forment des esters, des anhydrides d'halogène, des amides.
4. Réactions de décarboxylation se produisent dans le corps avec la participation d'enzymes décarboxylases spéciales: les amines résultantes (tryptamine, histamine, sérotinine) sont appelées amines biogènes et sont des régulateurs d'un certain nombre de fonctions physiologiques du corps humain.
5. Interaction avec le formaldéhyde(aldéhydes)
R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH
Le formaldéhyde lie le groupe NH 2 -, le groupe -COOH reste libre et peut être titré avec un alcali. Par conséquent, cette réaction est utilisée pour la détermination quantitative des acides aminés (méthode de Sorensen).
6. Interaction avec l'acide nitreux conduit à la formation d'acides hydroxylés et à la libération d'azote. Le volume d'azote N 2 libéré détermine sa teneur quantitative dans l'objet étudié. Cette réaction est utilisée pour le dosage quantitatif des acides aminés (méthode de Van Slyke) :
R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O
C'est un moyen de désamination de l'AMK à l'extérieur du corps.
7. Acylation des acides aminés. Le groupe amino de l'AMA peut être acylé avec des chlorures d'acide et des anhydrides déjà à température ambiante.
Le produit de la réaction enregistrée est l'acide acétyl-α-aminopropionique.
Les dérivés acylés de l'AMA sont largement utilisés dans l'étude de leur séquence dans les protéines et dans la synthèse de peptides (protection du groupe amino).
8.propriétés spécifiques, réactions associées à la présence et à l'influence mutuelle des groupes amino et carboxyle - la formation de peptides. Une propriété commune de a-AMA est processus de polycondensation conduisant à la formation de peptides. À la suite de cette réaction, des liaisons amide se forment au site d'interaction entre le groupe carboxyle d'un AMA et le groupe amino d'un autre AMA. En d'autres termes, les peptides sont des amides formés à la suite de l'interaction de groupes amino et de carboxyles d'acides aminés. La liaison amide dans de tels composés est appelée une liaison peptidique (désassembler la structure du groupe peptidique et de la liaison peptidique : un système à trois centres p, p-conjugué)
Selon le nombre de résidus d'acides aminés dans une molécule, on distingue les di-, tri-, tétrapeptides, etc. jusqu'aux polypeptides (jusqu'à 100 résidus AMK). Les oligopeptides contiennent de 2 à 10 résidus AMK, protéines - plus de 100 résidus AMK En général, une chaîne polypeptidique peut être représentée par le schéma:
H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH
Où R 1 , R 2 , ... R n sont des radicaux d'acides aminés.
Le concept de protéines.
Les biopolymères d'acides aminés les plus importants sont les protéines - les protéines. Il y en a environ 5 millions dans le corps humain. diverses protéines qui font partie de la peau, des muscles, du sang et d'autres tissus. Les protéines (protéines) tirent leur nom du mot grec "protos" - le premier, le plus important. Les protéines remplissent un certain nombre de fonctions importantes dans le corps : 1. Fonction de construction ; 2. Fonction transport ; 3. Fonction protectrice ; 4. Fonction catalytique ; 5. Fonction hormonale ; 6. Fonction nutritionnelle.
Toutes les protéines naturelles sont formées de monomères d'acides aminés. Lors de l'hydrolyse des protéines, un mélange d'AMA se forme. Il y a 20 de ces AMK.
4. Matériel d'illustration : présentation
5. Littérature :
Littérature principale :
1. Chimie bioorganique : manuel. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014
- Seitembetov T.S. Chimie: manuel - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 p.
- Bolysbekova S. M. Chimie des éléments biogènes: manuel - Semey, 2012. - 219 p. : limon
- Verentsova L.G. Chimie inorganique, physique et colloïdale : manuel - Almaty : Evero, 2009. - 214 p. : je vais.
- Chimie physique et colloïdale / Sous la direction de A.P. Belyaev .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008
- Verentseva L.G. Chimie inorganique, physique et colloïdale, (essais de vérification) 2009
Littérature complémentaire :
- Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Chimie physique et colloïdale. M. 2003.
2. Slesarev V.I. Chimie. Fondamentaux de la chimie du vivant. Saint-Pétersbourg : Himizdat, 2001
3. Ershov Yu.A. Chimie générale. Chimie biophysique. Chimie des éléments biogéniques. M. : VSh, 2003.
4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Fondements théoriques de la structure et de la réactivité des composés organiques biologiquement importants. Almaty, 2003.
- Guide des études de laboratoire en chimie bioorganique, éd. SUR LE. Tyukavkina. M., Outarde, 2003.
- Glinka N.L. Chimie générale. M., 2003.
- Ponomarev V.D. Chimie analytique partie 1,2 2003
6. Questions de contrôle (rétroaction) :
1. Qu'est-ce qui détermine la structure de la chaîne polypeptidique dans son ensemble ?
2. À quoi mène la dénaturation des protéines ?
3. Qu'appelle-t-on le point isoélectrique ?
4. Quels acides aminés sont appelés essentiels ?
5. Comment se forment les protéines dans notre corps ?
Informations similaires.
Les acides aminés contiennent des groupes amino et carboxyle et présentent toutes les propriétés caractéristiques des composés avec de tels groupes fonctionnels. Lors de l'écriture de réactions d'acides aminés, des formules avec des groupes amino et carboxy non ionisés sont utilisées.
1) réactions sur le groupe amino. Le groupe amino dans les acides aminés présente les propriétés habituelles des amines : les amines sont des bases et, dans les réactions, elles agissent comme des nucléophiles.
1. Réaction des acides aminés en tant que bases. Lorsqu'un acide aminé réagit avec des acides, des sels d'ammonium se forment :
chlorhydrate de glycine, sel de chlorhydrate de glycine
2. Action de l'acide nitreux. Sous l'action de l'acide nitreux, des hydroxyacides se forment et libèrent de l'azote et de l'eau :
Cette réaction est utilisée pour quantifier les groupes amines libres dans les acides aminés ainsi que dans les protéines.
3. Formation de dérivés N - acylés, réaction d'acylation.
Les acides aminés réagissent avec les anhydrides et les halogénures d'acides, formant des dérivés N - acylés d'acides aminés :
Sel de sodium de l'éther benzylique N carbobenzoxyglycine - glycine chloroformique
L'acylation est un moyen de protéger le groupe amino. Les dérivés N-acylés sont d'une grande importance dans la synthèse des peptides, car les dérivés N-acylés sont facilement hydrolysés pour former un groupe amino libre.
4. Formation des bases de Schiff. Lorsque les a - acides aminés interagissent avec les aldéhydes, des imines substituées (bases de Schiff) se forment au cours de l'étape de formation des carbinolamines :
alanine formaldéhyde N-méthylol dérivé d'alanine
5. Réaction d'alkylation. Le groupe amino dans un acide aminé a est alkylé pour former des dérivés N-alkylés :
La réaction avec le 2,4-dinitrofluorobenzène est de la plus haute importance. Les dérivés dinitrophényl résultants (dérivés DNP) sont utilisés pour déterminer la séquence d'acides aminés dans les peptides et les protéines. L'interaction des acides a-aminés avec le 2,4-dinitrofluorobenzène est un exemple de réaction de substitution nucléophile dans le cycle benzénique. En raison de la présence de deux groupes puissants attracteurs d'électrons dans le cycle benzénique, l'halogène devient mobile et entre dans une réaction de substitution :
2,4-dinitro-
fluorobenzène N - 2,4 - dinitrophényl - a - acide aminé
(DNFB) DNF - dérivés d'a - acides aminés
6. Réaction avec le phénylisothiocyanate. Cette réaction est largement utilisée pour déterminer la structure des peptides. Le phénylisothiocyanate est un dérivé de l'acide isothiocyanique H-N=C=S. L'interaction des a - acides aminés avec le phénylisothiocyanate se déroule selon le mécanisme de la réaction d'addition nucléophile. Dans le produit résultant, une réaction de substitution intramoléculaire est en outre effectuée, conduisant à la formation d'un amide substitué cyclique : la phénylthiohydantoïne.
Les composés cycliques sont obtenus avec un rendement quantitatif et sont des dérivés phényles de la thiohydantoïne (FTH - dérivés) - acides aminés. FTG - les dérivés diffèrent par la structure du radical R.
En plus des sels habituels, les a-aminoacides peuvent former des sels intra-complexes avec des cations de métaux lourds dans certaines conditions. Pour tous les a - acides aminés, les sels de cuivre intra-complexes (chélates) magnifiquement cristallisants et intensément colorés en bleu sont très caractéristiques):
Ester éthylique d'alanine
La formation d'esters est l'une des méthodes de protection du groupe carboxyle dans la synthèse des peptides.
3. Formation d'halogénures d'acides. Lorsque des acides aminés a avec un groupe amino protégé sont traités avec de l'oxydichlorure de soufre (chlorure de thionyle) ou de l'oxyde de phosphore-trichlorure (oxychlorure de phosphore), des chlorures d'acide se forment :
L'obtention d'halogénures d'acides est l'un des moyens d'activer le groupe carboxyle dans la synthèse peptidique.
4. Obtention des anhydrides a - acides aminés. Les halogénures d'acides ont une réactivité très élevée, ce qui réduit la sélectivité de la réaction lors de leur utilisation. Par conséquent, une méthode plus fréquemment utilisée pour activer le groupe carboxyle dans la synthèse peptidique est sa transformation en un groupe anhydride. Les anhydrides sont moins actifs que les halogénures d'acide. Lorsqu'un acide a-aminé ayant un groupe amino protégé interagit avec le chloroformiate d'éthyle (chloroformiate d'éthyle), une liaison anhydride se forme :
5. Décarboxylation. a - Les acides aminés ayant deux groupes attracteurs d'électrons sur le même atome de carbone sont facilement décarboxylés. Dans des conditions de laboratoire, cela s'effectue en chauffant des acides aminés avec de l'hydroxyde de baryum.Cette réaction se produit dans le corps avec la participation d'enzymes décarboxylases avec la formation d'amines biogènes:
ninhydrine
Le rapport des acides aminés à la chaleur. Lorsque les acides a-aminés sont chauffés, des amides cycliques se forment, appelés dicétopipérazines :
Dicétopipérazine
g - et d - Les acides aminés se séparent facilement de l'eau et se cyclisent pour former des amides internes, des lactames :
g - lactame (butyrolactame)
Dans les cas où les groupes amino et carboxyle sont séparés par cinq atomes de carbone ou plus, lorsqu'ils sont chauffés, une polycondensation se produit avec la formation de chaînes polyamides polymères avec élimination d'une molécule d'eau.
Les acides aminés sont les unités chimiques structurelles ou "blocs de construction" qui composent les protéines. Les acides aminés sont composés à 16 % d'azote, ce qui constitue leur principale différence chimique par rapport aux deux autres nutriments les plus importants - les glucides et les lipides. L'importance des acides aminés pour le corps est déterminée par le rôle énorme que jouent les protéines dans tous les processus de la vie.
Chaque organisme vivant, des plus gros animaux aux minuscules microbes, est constitué de protéines. Diverses formes de protéines sont impliquées dans tous les processus se produisant dans les organismes vivants. Dans le corps humain, les protéines forment les muscles, les ligaments, les tendons, tous les organes et les glandes, les cheveux, les ongles. Les protéines font partie des fluides et des os. Les enzymes et les hormones qui catalysent et régulent tous les processus du corps sont également des protéines. Une carence de ces nutriments dans le corps peut entraîner un déséquilibre hydrique, ce qui provoque un gonflement.
Chaque protéine dans le corps est unique et existe à des fins spécifiques. Les protéines ne sont pas interchangeables. Ils sont synthétisés dans le corps à partir d'acides aminés, qui sont formés à la suite de la dégradation des protéines présentes dans les aliments. Ainsi, ce sont les acides aminés, et non les protéines elles-mêmes, qui sont les éléments les plus précieux de la nutrition. Outre le fait que les acides aminés forment des protéines qui font partie des tissus et des organes du corps humain, certains d'entre eux agissent comme des neurotransmetteurs (neurotransmetteurs) ou sont leurs précurseurs.
Les neurotransmetteurs sont des substances chimiques qui transmettent l'influx nerveux d'une cellule nerveuse à une autre. Ainsi, certains acides aminés sont indispensables au fonctionnement normal du cerveau. Les acides aminés contribuent au fait que les vitamines et les minéraux remplissent correctement leurs fonctions. Certains acides aminés fournissent de l'énergie directement aux tissus musculaires.
Dans le corps humain, de nombreux acides aminés sont synthétisés dans le foie. Cependant, certains d'entre eux ne peuvent pas être synthétisés dans le corps, donc une personne doit les obtenir avec de la nourriture. Ces acides aminés essentiels comprennent l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine. Acides aminés synthétisés dans le foie : alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, citrulline, cystéine, acide gamma-aminobutyrique, glutamine et acide glutamique, glycine, ornithine, proline, sérine, taurine, tyrosine.
Le processus de synthèse des protéines est en cours dans le corps. Dans le cas où au moins un acide aminé essentiel manque, la formation de protéines s'arrête. Cela peut entraîner une grande variété de problèmes graves - de l'indigestion à la dépression et au retard de croissance.
Comment une telle situation se présente-t-elle ? Plus facile que vous ne l'imaginez. De nombreux facteurs y conduisent, même si votre alimentation est équilibrée et que vous consommez suffisamment de protéines. La malabsorption dans le tractus gastro-intestinal, les infections, les traumatismes, le stress, certains médicaments, le processus de vieillissement et d'autres déséquilibres nutritionnels dans le corps peuvent tous entraîner des carences en acides aminés essentiels.
Il convient de garder à l'esprit que tout ce qui précède ne signifie pas que manger une grande quantité de protéines aidera à résoudre tous les problèmes. En fait, il ne contribue pas à la préservation de la santé.
L'excès de protéines crée un stress supplémentaire pour les reins et le foie, qui doivent traiter les produits du métabolisme des protéines, le principal étant l'ammoniac. Il est très toxique pour le corps, de sorte que le foie le transforme immédiatement en urée, qui pénètre ensuite dans la circulation sanguine vers les reins, où il est filtré et excrété.
Tant que la quantité de protéines n'est pas trop élevée et que le foie fonctionne bien, l'ammoniac est immédiatement neutralisé et ne fait aucun mal. Mais s'il y en a trop et que le foie ne peut pas faire face à sa neutralisation (suite à une malnutrition, une indigestion et/ou une maladie du foie), un niveau toxique d'ammoniaque se crée dans le sang. Dans ce cas, de nombreux problèmes de santé graves peuvent survenir, jusqu'à l'encéphalopathie hépatique et le coma.
Une concentration trop élevée d'urée provoque également des lésions rénales et des maux de dos. Par conséquent, ce n'est pas la quantité qui est importante, mais la qualité des protéines consommées avec les aliments. Actuellement, il est possible d'obtenir des acides aminés essentiels et non essentiels sous forme de compléments alimentaires biologiquement actifs.
Ceci est particulièrement important dans diverses maladies et lors de l'utilisation de régimes de réduction. Les végétariens ont besoin de tels suppléments contenant des acides aminés essentiels pour que le corps reçoive tout le nécessaire pour la synthèse normale des protéines.
Il existe différents types de suppléments d'acides aminés. Les acides aminés font partie de certaines multivitamines, mélanges de protéines. Il existe dans le commerce des formules contenant des complexes d'acides aminés ou contenant un ou deux acides aminés. Ils se présentent sous diverses formes : gélules, comprimés, liquides et poudres.
La plupart des acides aminés existent sous deux formes, la structure chimique de l'un étant une image miroir de l'autre. Elles sont appelées formes D et L, comme la D-cystine et la L-cystine.
D signifie dextra (droite en latin) et L signifie levo (respectivement, gauche). Ces termes désignent le sens de rotation de l'hélice, qui est la structure chimique d'une molécule donnée. Les protéines des organismes animaux et végétaux sont créées principalement par les formes L des acides aminés (à l'exception de la phénylalanine, qui est représentée par les formes D, L).
Les compléments alimentaires contenant des acides aminés L sont considérés comme plus adaptés aux processus biochimiques du corps humain.
Les acides aminés libres ou non liés sont la forme la plus pure. Par conséquent, lors du choix d'un supplément d'acides aminés, la préférence doit être donnée aux produits contenant des acides aminés L-cristallins tels que normalisés par la Pharmacopée américaine (USP). Ils n'ont pas besoin d'être digérés et sont absorbés directement dans la circulation sanguine. Après administration orale, ils sont absorbés très rapidement et, en règle générale, ne provoquent pas de réactions allergiques.
Les acides aminés individuels sont pris à jeun, de préférence le matin ou entre les repas avec une petite quantité de vitamines B6 et C. Si vous prenez un complexe d'acides aminés qui comprend tous les acides aminés essentiels, il est préférable de le faire 30 minutes après ou 30 minutes avant un repas. Il est préférable de prendre à la fois des acides aminés essentiels individuels et un complexe d'acides aminés, mais à des moments différents. Les acides aminés séparés ne doivent pas être pris pendant une longue période, en particulier à fortes doses. Recommander la réception dans les 2 mois avec une pause de 2 mois.
Alanine
L'alanine contribue à la normalisation du métabolisme du glucose. Une relation a été établie entre un excès d'alanine et l'infection par le virus d'Epstein-Barr, ainsi que le syndrome de fatigue chronique. Une forme d'alanine, la bêta-alanine, est un constituant de l'acide pantothénique et de la coenzyme A, l'un des catalyseurs les plus importants de l'organisme.
Arginine
L'arginine ralentit la croissance des tumeurs, y compris le cancer, en stimulant le système immunitaire de l'organisme. Il augmente l'activité et la taille du thymus, qui produit des lymphocytes T. À cet égard, l'arginine est utile pour les personnes souffrant d'infection par le VIH et de néoplasmes malins.
Il est également utilisé pour les maladies du foie (cirrhose et dégénérescence graisseuse), il favorise les processus de détoxification du foie (principalement la neutralisation de l'ammoniac). Le liquide séminal contient de l'arginine, il est donc parfois utilisé dans le traitement de l'infertilité chez les hommes. Il existe également une grande quantité d'arginine dans le tissu conjonctif et la peau, son utilisation est donc efficace pour diverses blessures. L'arginine est un composant métabolique important dans le tissu musculaire. Il aide à maintenir un équilibre azoté optimal dans le corps, car il participe au transport et à la neutralisation de l'excès d'azote dans le corps.
L'arginine aide à réduire le poids, car elle entraîne une certaine réduction des réserves de graisse corporelle.
L'arginine fait partie de nombreuses enzymes et hormones. Il a un effet stimulant sur la production d'insuline par le pancréas en tant que composant de la vasopressine (hormone hypophysaire) et aide à la synthèse de l'hormone de croissance. Bien que l'arginine soit synthétisée dans le corps, sa production peut être réduite chez les nouveau-nés. Les sources d'arginine sont le chocolat, les noix de coco, les produits laitiers, la gélatine, la viande, l'avoine, les arachides, le soja, les noix, la farine blanche, le blé et le germe de blé.
Les personnes atteintes d'infections virales, y compris l'herpès simplex, ne doivent pas prendre de suppléments d'arginine et doivent éviter les aliments riches en arginine. Les femmes enceintes et allaitantes ne doivent pas prendre de suppléments d'arginine. La prise de petites doses d'arginine est recommandée pour les maladies des articulations et du tissu conjonctif, pour les troubles de la tolérance au glucose, les maladies du foie et les blessures. L'utilisation à long terme n'est pas recommandée.
asperge
L'asparagine est nécessaire pour maintenir l'équilibre des processus se produisant dans le système nerveux central : elle empêche à la fois une excitation excessive et une inhibition excessive. Il est impliqué dans la synthèse des acides aminés dans le foie.
Étant donné que cet acide aminé améliore la vitalité, une supplémentation basée sur celui-ci est utilisée pour la fatigue. Il joue également un rôle important dans les processus métaboliques. L'acide aspartique est souvent prescrit pour les maladies du système nerveux. Il est utile pour les athlètes, ainsi que pour les violations de la fonction hépatique. De plus, il stimule le système immunitaire en augmentant la production d'immunoglobulines et d'anticorps.
L'acide aspartique se trouve en grande quantité dans les protéines végétales obtenues à partir de graines germées et dans les produits carnés.
Carnitine
À proprement parler, la carnitine n'est pas un acide aminé, mais sa structure chimique est similaire à celle des acides aminés et, par conséquent, ils sont généralement considérés ensemble. La carnitine n'est pas impliquée dans la synthèse des protéines et n'est pas un neurotransmetteur. Sa fonction principale dans le corps est le transport d'acides gras à longue chaîne, dans le processus d'oxydation dont l'énergie est libérée. C'est l'une des principales sources d'énergie des tissus musculaires. Ainsi, la carnitine augmente la conversion des graisses en énergie et empêche le dépôt de graisse dans le corps, principalement dans le cœur, le foie et les muscles squelettiques.
La carnitine réduit la probabilité de développer des complications du diabète sucré associées à des troubles du métabolisme des graisses, ralentit la dégénérescence graisseuse du foie dans l'alcoolisme chronique et le risque de maladie cardiaque. Il a la capacité de réduire les taux de triglycérides sanguins, de favoriser la perte de poids et d'augmenter la force musculaire chez les patients atteints de maladies neuromusculaires, et d'améliorer l'effet antioxydant des vitamines C et E.
Certaines variantes des dystrophies musculaires seraient associées à une carence en carnitine. Avec de telles maladies, les gens devraient recevoir plus de cette substance que ce qui est requis par les normes.
Il peut être synthétisé dans le corps en présence de fer, de thiamine, de pyridoxine et des acides aminés lysine et méthionine. La synthèse de la carnitine s'effectue également en présence d'une quantité suffisante de vitamine C. Une quantité insuffisante de l'un de ces nutriments dans l'organisme entraîne une carence en carnitine. La carnitine pénètre dans le corps avec de la nourriture, principalement avec de la viande et d'autres produits d'origine animale.
La plupart des cas de carence en carnitine sont associés à un défaut génétiquement déterminé dans le processus de sa synthèse. Les manifestations possibles d'une carence en carnitine comprennent des troubles de la conscience, des douleurs cardiaques, une faiblesse musculaire et l'obésité.
Les hommes, en raison de leur plus grande masse musculaire, ont besoin de plus de carnitine que les femmes. Les végétariens sont plus susceptibles d'être déficients en ce nutriment que les non-végétariens car la carnitine ne se trouve pas dans les protéines végétales.
De plus, la méthionine et la lysine (acides aminés nécessaires à la synthèse de la carnitine) ne se trouvent pas non plus dans les aliments végétaux en quantités suffisantes.
Les végétariens devraient prendre des suppléments ou manger des aliments enrichis en lysine tels que des flocons de maïs pour obtenir la carnitine dont ils ont besoin.
La carnitine est présentée dans les compléments alimentaires sous diverses formes : sous forme de D, L-carnitine, D-carnitine, L-carnitine, acétyl-L-carnitine.
Il est préférable de prendre de la L-carnitine.
citrulline
La citrulline se trouve principalement dans le foie. Il augmente l'apport énergétique, stimule le système immunitaire et, au cours du métabolisme, se transforme en L-arginine. Il neutralise l'ammoniac, qui endommage les cellules du foie.
cystéine et cystine
Ces deux acides aminés sont étroitement liés l'un à l'autre, chaque molécule de cystine est constituée de deux molécules de cystéine reliées l'une à l'autre. La cystéine est très instable et se convertit facilement en L-cystine, et donc un acide aminé est facilement converti en un autre en cas de besoin.
Les deux acides aminés contiennent du soufre et jouent un rôle important dans la formation des tissus cutanés, sont importants pour les processus de détoxification. La cystéine fait partie de l'alpha-kératine - la principale protéine des ongles, de la peau et des cheveux. Il favorise la formation de collagène et améliore l'élasticité et la texture de la peau. La cystéine est un composant d'autres protéines corporelles, y compris certaines enzymes digestives.
La cystéine aide à neutraliser certaines substances toxiques et protège le corps des effets nocifs des radiations. C'est l'un des antioxydants les plus puissants, et son effet antioxydant est renforcé lorsqu'il est pris avec de la vitamine C et du sélénium.
La cystéine est un précurseur du glutathion, une substance qui protège les cellules du foie et du cerveau des dommages causés par l'alcool, certaines drogues et les substances toxiques présentes dans la fumée de cigarette. La cystéine se dissout mieux que la cystine et est utilisée plus rapidement dans le corps, elle est donc plus souvent utilisée dans le traitement complexe de diverses maladies. Cet acide aminé est formé dans l'organisme à partir de L-méthionine, avec la présence obligatoire de vitamine B6.
Un apport supplémentaire en cystéine est nécessaire pour la polyarthrite rhumatoïde, les maladies artérielles et le cancer. Il accélère la récupération après les opérations, brûle, lie les métaux lourds et le fer soluble. Cet acide aminé accélère également la combustion des graisses et la formation de tissu musculaire.
La L-cystéine a la capacité de décomposer le mucus dans les voies respiratoires, c'est pourquoi elle est souvent utilisée pour la bronchite et l'emphysème. Il accélère le processus de guérison des maladies respiratoires et joue un rôle important dans l'activation des leucocytes et des lymphocytes.
Étant donné que cette substance augmente la quantité de glutathion dans les poumons, les reins, le foie et la moelle osseuse rouge, elle ralentit le processus de vieillissement, par exemple en réduisant le nombre de taches de vieillesse. La N-acétylcystéine est plus efficace pour augmenter les niveaux de glutathion dans le corps que la cystine ou même le glutathion lui-même.
Les personnes atteintes de diabète doivent être prudentes lorsqu'elles prennent des suppléments de cystéine, car elle a la capacité d'inactiver l'insuline. Si vous souffrez de cystinurie, une maladie génétique rare qui provoque des calculs de cystine, vous ne devez pas prendre de cystéine.
Diméthylglycine
La diméthylglycine est un dérivé de la glycine, l'acide aminé le plus simple. C'est un composant de nombreuses substances importantes, telles que les acides aminés méthionine et choline, certaines hormones, les neurotransmetteurs et l'ADN.
La diméthylglycine se trouve en petites quantités dans les produits carnés, les graines et les céréales. Bien qu'aucun symptôme ne soit associé à une carence en diméthylglycine, la supplémentation en diméthylglycine a un certain nombre d'effets bénéfiques, notamment une amélioration de l'énergie et des performances mentales.
La diméthylglycine stimule également le système immunitaire, réduit le cholestérol et les triglycérides dans le sang, aide à normaliser la pression artérielle et la glycémie, et contribue également à la normalisation de la fonction de nombreux organes. Il est également utilisé pour les crises d'épilepsie.
Acide gamma-aminobutyrique
L'acide gamma-aminobutyrique (GABA) agit comme un neurotransmetteur du système nerveux central dans le corps et est indispensable au métabolisme dans le cerveau. Il est formé d'un autre acide aminé - la glutamine. Il réduit l'activité des neurones et empêche la surexcitation des cellules nerveuses.
L'acide gamma-aminobutyrique soulage l'excitation et a un effet calmant, il peut être pris de la même manière que les tranquillisants, mais sans risque d'accoutumance. Cet acide aminé est utilisé dans le traitement complexe de l'épilepsie et de l'hypertension artérielle. Puisqu'il a un effet relaxant, il est utilisé dans le traitement de la dysfonction sexuelle. De plus, le GABA est prescrit pour le trouble déficitaire de l'attention. Cependant, un excès d'acide gamma-aminobutyrique peut augmenter l'anxiété, provoquer un essoufflement et des tremblements des membres.
Acide glutamique
L'acide glutamique est un neurotransmetteur qui transmet des impulsions dans le système nerveux central. Cet acide aminé joue un rôle important dans le métabolisme des glucides et favorise la pénétration du calcium à travers la barrière hémato-encéphalique.
Cet acide aminé peut être utilisé par les cellules cérébrales comme source d'énergie. Il neutralise également l'ammoniac en éliminant les atomes d'azote dans le processus de formation d'un autre acide aminé - la glutamine. Ce processus est le seul moyen de neutraliser l'ammoniac dans le cerveau.
L'acide glutamique est utilisé dans la correction des troubles du comportement chez les enfants, ainsi que dans le traitement de l'épilepsie, de la dystrophie musculaire, des ulcères, des états hypoglycémiques, des complications de l'insulinothérapie du diabète sucré et des troubles du développement mental.
Glutamine
La glutamine est l'acide aminé le plus souvent présent sous forme libre dans les muscles. Il pénètre très facilement la barrière hémato-encéphalique et dans les cellules cérébrales passe dans l'acide glutamique et vice versa, de plus, il augmente la quantité d'acide gamma-aminobutyrique, nécessaire au maintien du fonctionnement normal du cerveau.
Cet acide aminé maintient également un équilibre acido-basique normal dans le corps et un état sain du tractus gastro-intestinal, et est nécessaire à la synthèse de l'ADN et de l'ARN.
La glutamine participe activement au métabolisme de l'azote. Sa molécule contient deux atomes d'azote et est formée à partir d'acide glutamique en ajoutant un atome d'azote. Ainsi, la synthèse de la glutamine aide à éliminer l'excès d'ammoniac des tissus, principalement du cerveau, et à transporter l'azote dans le corps.
La glutamine se trouve en grande quantité dans les muscles et est utilisée pour synthétiser les protéines dans les cellules musculaires squelettiques. Par conséquent, les suppléments de glutamine sont utilisés par les culturistes et dans divers régimes, ainsi que pour prévenir la perte musculaire dans des maladies telles que la malignité et le sida, après une intervention chirurgicale et pendant un alitement prolongé.
De plus, la glutamine est également utilisée dans le traitement de l'arthrite, des maladies auto-immunes, de la fibrose, des maladies du tractus gastro-intestinal, des ulcères peptiques, des maladies du tissu conjonctif.
Cet acide aminé améliore l'activité cérébrale et est donc utilisé pour l'épilepsie, le syndrome de fatigue chronique, l'impuissance, la schizophrénie et la démence sénile. La L-glutamine réduit le besoin pathologique d'alcool, elle est donc utilisée dans le traitement de l'alcoolisme chronique.
La glutamine se trouve dans de nombreux aliments, végétaux et animaux, mais est facilement détruite par la chaleur. Les épinards et le persil sont de bonnes sources de glutamine, à condition qu'ils soient consommés crus.
Les compléments alimentaires contenant de la glutamine ne doivent être conservés que dans un endroit sec, sinon la glutamine sera transformée en ammoniac et en acide pyroglutamique. Ne prenez pas de glutamine pour la cirrhose du foie, les maladies rénales, le syndrome de Reye.
Glutathion
Le glutathion, comme la carnitine, n'est pas un acide aminé. Selon la structure chimique, c'est un tripeptide obtenu dans le corps à partir de la cystéine, de l'acide glutamique et de la glycine.
Le glutathion est un antioxydant. La majeure partie du glutathion se trouve dans le foie (une partie est libérée directement dans la circulation sanguine), ainsi que dans les poumons et le tractus gastro-intestinal.
Il est nécessaire au métabolisme des glucides, ralentit également le vieillissement en raison de son effet sur le métabolisme des lipides et prévient l'apparition de l'athérosclérose. La carence en glutathion affecte principalement le système nerveux, provoquant une altération de la coordination, des processus de pensée et des tremblements.
La quantité de glutathion dans le corps diminue avec l'âge. À cet égard, les personnes âgées devraient en bénéficier en plus. Cependant, il est préférable d'utiliser des compléments nutritionnels contenant de la cystéine, de l'acide glutamique et de la glycine, c'est-à-dire des substances qui synthétisent le glutathion. Le plus efficace est l'apport de N-acétylcystéine.
Glycine
La glycine ralentit la dégénérescence des tissus musculaires, car elle est une source de créatine, une substance présente dans les tissus musculaires et utilisée dans la synthèse de l'ADN et de l'ARN. La glycine est essentielle à la synthèse des acides nucléiques, des acides biliaires et des acides aminés non essentiels dans le corps.
Il fait partie de nombreuses préparations antiacides utilisées pour les maladies de l'estomac, il est utile pour réparer les tissus endommagés, car on le trouve en grande quantité dans la peau et le tissu conjonctif.
Cet acide aminé est essentiel au fonctionnement normal du système nerveux central et au maintien d'une bonne santé de la prostate. Il agit comme un neurotransmetteur inhibiteur et peut ainsi prévenir les crises d'épilepsie.
La glycine est utilisée dans le traitement des psychoses maniaco-dépressives, elle peut aussi être efficace dans l'hyperactivité. Un excès de glycine dans le corps provoque une sensation de fatigue, mais une quantité adéquate fournit de l'énergie au corps. Si nécessaire, la glycine dans le corps peut être convertie en sérine.
Histidine
L'histidine est un acide aminé essentiel qui favorise la croissance et la réparation des tissus, fait partie des gaines de myéline qui protègent les cellules nerveuses et est également nécessaire à la formation des globules rouges et blancs. L'histidine protège le corps des effets nocifs des radiations, favorise l'élimination des métaux lourds du corps et aide au SIDA.
Une teneur trop élevée en histidine peut entraîner du stress et même des troubles mentaux (éveil et psychose).
Des niveaux inadéquats d'histidine dans le corps aggravent la polyarthrite rhumatoïde et la surdité associée à des lésions du nerf auditif. La méthionine aide à réduire le niveau d'histidine dans le corps.
L'histamine, un composant très important de nombreuses réactions immunologiques, est synthétisée à partir de l'histidine. Il favorise également l'excitation sexuelle. A cet égard, la prise simultanée de compléments alimentaires contenant de l'histidine, de la niacine et de la pyridoxine (nécessaire à la synthèse de l'histamine) peut être efficace dans les troubles sexuels.
Étant donné que l'histamine stimule la sécrétion du suc gastrique, l'utilisation de l'histidine aide à traiter les troubles digestifs associés à une faible acidité du suc gastrique.
Les personnes souffrant de maladie maniaco-dépressive ne doivent pas prendre d'histidine à moins qu'une carence en cet acide aminé n'ait été clairement établie. L'histidine se trouve dans le riz, le blé et le seigle.
Isoleucine
L'isoleucine fait partie des BCAA et des acides aminés essentiels nécessaires à la synthèse de l'hémoglobine. Il stabilise et régule également la glycémie et les processus d'approvisionnement en énergie.Le métabolisme de l'isoleucine se produit dans les tissus musculaires.
Combiné à l'isoleucine et à la valine (BCAA), il augmente l'endurance et favorise la récupération des tissus musculaires, ce qui est particulièrement important pour les athlètes.
L'isoleucine est essentielle pour de nombreuses maladies mentales. Une carence en cet acide aminé entraîne des symptômes similaires à l'hypoglycémie.
Les sources alimentaires d'isoleucine comprennent les amandes, les noix de cajou, la viande de poulet, les pois chiches, les œufs, le poisson, les lentilles, le foie, la viande, le seigle, la plupart des graines et les protéines de soja.
Il existe des compléments alimentaires biologiquement actifs contenant de l'isoleucine. Dans ce cas, il est nécessaire de maintenir le bon équilibre entre l'isoleucine et les deux autres acides aminés à chaîne ramifiée BCAA - leucine et valine.
Leucine
La leucine est un acide aminé essentiel, avec l'isoleucine et la valine, l'un des trois acides aminés à chaîne ramifiée BCAA. Agissant ensemble, ils protègent les tissus musculaires et sont des sources d'énergie, et contribuent également à la restauration des os, de la peau, des muscles, de sorte que leur utilisation est souvent recommandée pendant la période de récupération après des blessures et des opérations.
La leucine abaisse également quelque peu le taux de sucre dans le sang et stimule la libération de l'hormone de croissance. Les sources alimentaires de leucine comprennent le riz brun, les haricots, la viande, les noix, le soja et la farine de blé.
Les compléments alimentaires biologiquement actifs contenant de la leucine sont utilisés en association avec la valine et l'isoleucine. Ils doivent être pris avec précaution afin de ne pas provoquer d'hypoglycémie. Un excès de leucine peut augmenter la quantité d'ammoniac dans le corps.
Lysine
La lysine est un acide aminé essentiel présent dans presque toutes les protéines. Il est nécessaire à la formation et à la croissance normales des os chez les enfants, favorise l'absorption du calcium et maintient le métabolisme normal de l'azote chez les adultes.
Cet acide aminé est impliqué dans la synthèse d'anticorps, d'hormones, d'enzymes, la formation de collagène et la réparation des tissus. La lysine est utilisée dans la période de récupération après les opérations et les blessures sportives. Il abaisse également les taux de triglycérides sériques.
La lysine a un effet antiviral, en particulier contre les virus qui causent l'herpès et les infections respiratoires aiguës. Une supplémentation contenant de la lysine en association avec de la vitamine C et des bioflavonoïdes est recommandée pour les maladies virales.
Une carence en cet acide aminé essentiel peut entraîner une anémie, des saignements dans le globe oculaire, des troubles enzymatiques, de l'irritabilité, de la fatigue et de la faiblesse, un manque d'appétit, une croissance lente et une perte de poids, ainsi que des troubles du système reproducteur.
Les sources alimentaires de lysine sont le fromage, les œufs, le poisson, le lait, les pommes de terre, la viande rouge, le soja et les produits à base de levure.
Méthionine
La méthionine est un acide aminé essentiel qui aide à traiter les graisses, empêchant leur dépôt dans le foie et sur les parois des artères. La synthèse de la taurine et de la cystéine dépend de la quantité de méthionine dans le corps. Cet acide aminé favorise la digestion, fournit des processus de détoxification (principalement la neutralisation des métaux toxiques), réduit la faiblesse musculaire, protège contre l'exposition aux radiations et est utile pour l'ostéoporose et les allergies chimiques.
Cet acide aminé est utilisé dans la thérapie complexe de la polyarthrite rhumatoïde et de la toxémie de la grossesse. La méthionine a un effet antioxydant prononcé, car c'est une bonne source de soufre, qui inactive les radicaux libres. Il est utilisé pour le syndrome de Gilbert, un dysfonctionnement hépatique. La méthionine est également nécessaire à la synthèse des acides nucléiques, du collagène et de nombreuses autres protéines. Il est utile pour les femmes prenant des contraceptifs hormonaux oraux. La méthionine abaisse le niveau d'histamine dans le corps, ce qui peut être utile dans la schizophrénie lorsque la quantité d'histamine est élevée.
La méthionine dans le corps est convertie en cystéine, qui est le précurseur du glutathion. Ceci est très important en cas d'empoisonnement, lorsqu'une grande quantité de glutathion est nécessaire pour neutraliser les toxines et protéger le foie.
Sources alimentaires de méthionine : légumineuses, œufs, ail, lentilles, viande, oignons, soja, graines et yogourt.
Ornithine
L'ornithine aide à la libération de l'hormone de croissance, qui favorise la combustion des graisses dans le corps. Cet effet est renforcé par l'utilisation d'ornithine en combinaison avec l'arginine et la carnitine. L'ornithine est également nécessaire au système immunitaire et à la fonction hépatique, participant aux processus de détoxification et à la restauration des cellules hépatiques.
L'ornithine dans le corps est synthétisée à partir de l'arginine et, à son tour, sert de précurseur pour la citrulline, la proline, l'acide glutamique. Des concentrations élevées d'ornithine se trouvent dans la peau et le tissu conjonctif, donc cet acide aminé aide à réparer les tissus endommagés.
Les compléments alimentaires contenant de l'ornithine ne doivent pas être administrés aux enfants, aux femmes enceintes ou allaitantes ou aux personnes ayant des antécédents de schizophrénie.
Phénylalanine
La phénylalanine est un acide aminé essentiel. Dans le corps, il peut se transformer en un autre acide aminé - la tyrosine, qui, à son tour, est utilisée dans la synthèse de deux principaux neurotransmetteurs : la dopamine et la noradrénaline. Par conséquent, cet acide aminé affecte l'humeur, réduit la douleur, améliore la mémoire et la capacité d'apprentissage et supprime l'appétit. Il est utilisé dans le traitement de l'arthrite, de la dépression, des douleurs menstruelles, de la migraine, de l'obésité, de la maladie de Parkinson et de la schizophrénie.
La phénylalanine se présente sous trois formes : la L-phénylalanine (la forme naturelle et elle fait partie de la plupart des protéines du corps humain), la D-phénylalanine (une forme miroir synthétique, a un effet analgésique), la DL-phénylalanine (combine les propriétés bénéfiques de les deux formes précédentes, il est généralement utilisé pour le syndrome prémenstruel.
Les compléments alimentaires biologiquement actifs contenant de la phénylalanine ne sont pas donnés aux femmes enceintes, aux personnes souffrant de crises d'angoisse, de diabète, d'hypertension artérielle, de phénylcétonurie, de mélanome pigmentaire.
Proline
La proline améliore l'état de la peau en augmentant la production de collagène et en réduisant sa perte avec l'âge. Aide à la restauration des surfaces cartilagineuses des articulations, renforce les ligaments et le muscle cardiaque. Pour renforcer le tissu conjonctif, la proline est mieux utilisée en combinaison avec la vitamine C.
La proline pénètre dans l'organisme principalement à partir de produits carnés.
Serein
La sérine est nécessaire au métabolisme normal des graisses et des acides gras, à la croissance des tissus musculaires et au maintien d'un système immunitaire normal.
La sérine est synthétisée dans le corps à partir de la glycine. En tant qu'agent hydratant, il est inclus dans de nombreux produits cosmétiques et préparations dermatologiques.
taurine
La taurine se trouve à des concentrations élevées dans le muscle cardiaque, les globules blancs, les muscles squelettiques et le système nerveux central. Il participe à la synthèse de nombreux autres acides aminés et fait également partie du composant principal de la bile, nécessaire à la digestion des graisses, à l'absorption des vitamines liposolubles et au maintien d'un taux de cholestérol sanguin normal.
Par conséquent, la taurine est utile dans l'athérosclérose, l'œdème, les maladies cardiaques, l'hypertension artérielle et l'hypoglycémie. La taurine est essentielle au métabolisme normal du sodium, du potassium, du calcium et du magnésium. Il empêche l'excrétion de potassium du muscle cardiaque et aide donc à prévenir certains troubles du rythme cardiaque. La taurine a un effet protecteur sur le cerveau, surtout lorsqu'elle est déshydratée. Il est utilisé dans le traitement de l'anxiété et de l'agitation, de l'épilepsie, de l'hyperactivité, des convulsions.
Des compléments alimentaires contenant de la taurine sont administrés aux enfants trisomiques et dystrophiques musculaires. Dans certaines cliniques, cet acide aminé est inclus dans la thérapie complexe du cancer du sein. L'excrétion excessive de taurine du corps se produit dans diverses conditions et troubles métaboliques.
Les arythmies, les troubles de la formation des plaquettes, la candidose, le stress physique ou émotionnel, les maladies intestinales, la carence en zinc et l'abus d'alcool entraînent une carence en taurine dans l'organisme. L'abus d'alcool perturbe également la capacité du corps à absorber la taurine.
Dans le diabète, les besoins de l'organisme en taurine augmentent, et inversement, la prise de compléments alimentaires contenant de la taurine et de la cystine réduit les besoins en insuline. La taurine se trouve dans les œufs, le poisson, la viande, le lait, mais ne se trouve pas dans les protéines végétales.
Elle est synthétisée dans le foie à partir de la cystéine et de la méthionine dans d'autres organes et tissus du corps, à condition qu'il y ait une quantité suffisante de vitamine B6. Avec des troubles génétiques ou métaboliques qui interfèrent avec la synthèse de la taurine, il est nécessaire de prendre des compléments alimentaires avec cet acide aminé.
Thréonine
La thréonine est un acide aminé essentiel qui contribue au maintien du métabolisme normal des protéines dans le corps. Il est important pour la synthèse du collagène et de l'élastine, aide le foie et participe au métabolisme des graisses en association avec l'acide aspartique et la méthionine.
La thréonine se trouve dans le cœur, le système nerveux central, les muscles squelettiques et empêche le dépôt de graisse dans le foie. Cet acide aminé stimule le système immunitaire, car il favorise la production d'anticorps. La thréonine se trouve en très petites quantités dans les céréales, de sorte que les végétariens sont plus susceptibles d'être déficients en cet acide aminé.
tryptophane
Le tryptophane est un acide aminé essentiel nécessaire à la production de niacine. Il est utilisé pour synthétiser la sérotonine dans le cerveau, l'un des neurotransmetteurs les plus importants. Le tryptophane est utilisé pour l'insomnie, la dépression et pour stabiliser l'humeur.
Il aide à lutter contre le syndrome d'hyperactivité chez les enfants, est utilisé pour les maladies cardiaques, pour contrôler le poids corporel, réduire l'appétit et également pour augmenter la libération d'hormone de croissance. Aide aux crises de migraine, aide à réduire les effets nocifs de la nicotine. Une carence en tryptophane et en magnésium peut exacerber les spasmes des artères coronaires.
Les sources alimentaires les plus riches en tryptophane comprennent le riz brun, le fromage de campagne, la viande, les cacahuètes et les protéines de soja.
Tyrosine
La tyrosine est un précurseur des neurotransmetteurs noradrénaline et dopamine. Cet acide aminé est impliqué dans la régulation de l'humeur ; un manque de tyrosine conduit à une carence en noradrénaline, qui à son tour conduit à la dépression. La tyrosine supprime l'appétit, aide à réduire les dépôts de graisse, favorise la production de mélatonine et améliore les fonctions des glandes surrénales, de la glande thyroïde et de l'hypophyse.
La tyrosine est également impliquée dans le métabolisme de la phénylalanine. Les hormones thyroïdiennes sont formées par l'addition d'atomes d'iode à la tyrosine. Par conséquent, il n'est pas surprenant qu'un faible taux de tyrosine plasmatique soit associé à l'hypothyroïdie.
D'autres symptômes de carence en tyrosine comprennent une pression artérielle basse, une température corporelle basse et le syndrome des jambes sans repos.
Les compléments alimentaires contenant de la tyrosine sont utilisés pour soulager le stress et sont censés aider à lutter contre le syndrome de fatigue chronique et la narcolepsie. Ils sont utilisés pour l'anxiété, la dépression, les allergies et les maux de tête, ainsi que pour le sevrage médicamenteux. La tyrosine peut être utile dans la maladie de Parkinson. Les sources naturelles de tyrosine sont les amandes, les avocats, les bananes, les produits laitiers, les graines de citrouille et les graines de sésame.
La tyrosine peut être synthétisée à partir de la phénylalanine dans le corps humain. Les suppléments de phénylalanine sont mieux pris au coucher ou avec des aliments riches en glucides.
Dans le contexte d'un traitement par inhibiteurs de la monoamine oxydase (généralement prescrits pour la dépression), vous devez abandonner presque complètement les produits contenant de la tyrosine et ne pas prendre de compléments alimentaires contenant de la tyrosine, car cela peut entraîner une augmentation inattendue et brutale de la pression artérielle.
Valine
La valine est un acide aminé essentiel qui a un effet stimulant, l'un des acides aminés BCAA, il peut donc être utilisé par les muscles comme source d'énergie. La valine est essentielle au métabolisme musculaire, à la réparation des tissus endommagés et au maintien d'un métabolisme normal de l'azote dans le corps.
La valine est souvent utilisée pour corriger les carences sévères en acides aminés résultant de la toxicomanie. Ses niveaux excessivement élevés dans le corps peuvent entraîner des symptômes tels que des paresthésies (chair de poule) pouvant aller jusqu'à des hallucinations.
La valine se trouve dans les aliments suivants : céréales, viande, champignons, produits laitiers, cacahuètes, protéines de soja.
La supplémentation en valine doit être équilibrée avec d'autres BCAA, la L-leucine et la L-isoleucine.
Le comportement chimique des acides aminés est déterminé par deux groupes fonctionnels -NH 2 et -COOH. Les acides aminés sont caractérisés par des réactions au niveau du groupe amino, du groupe carboxyle et de la partie radicalaire, tandis que, selon le réactif, l'interaction des substances peut passer par un ou plusieurs centres de réaction.
Nature amphotère des acides aminés. Ayant à la fois un groupe acide et un groupe basique dans la molécule, les acides aminés dans les solutions aqueuses se comportent comme des composés amphotères typiques. Dans les solutions acides, ils présentent des propriétés basiques, réagissant comme des bases, dans les solutions alcalines, comme des acides, formant respectivement deux groupes de sels :
Du fait de leur amphotéricité dans un organisme vivant, les acides aminés jouent le rôle de substances tampons qui maintiennent une certaine concentration en ions hydrogène. Les solutions tampons obtenues par l'interaction d'acides aminés avec des bases fortes sont largement utilisées dans la pratique bioorganique et chimique. Les sels d'acides aminés avec des acides minéraux sont plus solubles dans l'eau que les acides aminés libres. Les sels avec des acides organiques sont peu solubles dans l'eau et sont utilisés pour l'identification et la séparation des acides aminés.
Réactions dues au groupe amino. Avec la participation du groupe amino, les acides aminés forment des sels d'ammonium avec des acides, sont acylés, alkylés , réagissent avec l'acide nitreux et les aldéhydes selon le schéma suivant :
L'alkylation est réalisée avec la participation de R-Ha1 ou Ar-Hal :
Des chlorures d'acides ou des anhydrides d'acides (chlorure d'acétyle, anhydride acétique, chlorure de benzyloxycarbonyle) sont utilisés dans la réaction d'acylation :
Les réactions d'acylation et d'alkylation sont utilisées pour protéger le groupe NH 2 des acides aminés dans le processus de synthèse peptidique.
Réactions dues au groupe carboxyle. Avec la participation du groupe carboxyle, les acides aminés forment des sels, des esters, des amides, des chlorures d'acides selon le schéma ci-dessous :
Si au niveau de l'atome de carbone du radical hydrocarboné se trouve un substituant attracteur d'électrons (NO 2, CC1 3, COOH, COR, etc.), qui polarise la liaison CCOOH, alors les acides carboxyliques subissent facilement réactions de décarboxylation. La décarboxylation des acides aminés contenant un groupe + NH 3 en tant que substituant conduit à la formation d'amines biogènes. Dans un organisme vivant, ce processus se déroule sous l'action de l'enzyme décarboxylase et du phosphate de vitamine pyridoxal.
Dans des conditions de laboratoire, la réaction est effectuée en chauffant des acides aminés en présence d'absorbeurs de CO 2 , par exemple Ba(OH) 2 .
La décarboxylation de la -phényl--alanine, de la lysine, de la sérine et de l'histidine donne respectivement la phénamine, le 1,5-diaminopentane (cadavérine), le 2-aminoéthanol-1 (colamine) et la tryptamine.
Réactions d'acides aminés avec la participation d'un groupe latéral. Lorsque l'acide aminé tyrosine est nitré avec de l'acide nitrique, un dérivé dinitro de couleur orange se forme (test de xantoprotéine) :
Les transitions redox ont lieu dans le système cystéine-cystine :
2 HS CH 2 CH(NH 2)COOH HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH2CH(NH2)COOH
HOOCCH(NH2)CH2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH 2 HS CH2CH(NH2)COOH
Dans certaines réactions, les acides aminés réagissent sur les deux groupes fonctionnels en même temps.
Formation de complexes avec les métaux. Presque tous les acides aminés forment des complexes avec des ions métalliques divalents. Les plus stables sont les sels de cuivre internes complexes (composés chélates), qui se forment à la suite d'une interaction avec l'hydroxyde de cuivre (II) et sont colorés en bleu :
L'action de l'acide nitreux pour les acides aminés aliphatiques mène à la formation d'acides hydroxylés, de composés aromatiques - diazoïques.
Formation d'acides hydroxy :
Réaction de diazotation :
avec dégagement d'azote moléculaire N 2 :
2. sans dégagement d'azote moléculaire N 2 :
Le groupe chromophore de l'azobenzène -N=N dans les composés azoïques provoque une couleur jaune, jaune, orange ou autre des substances lorsqu'il est absorbé dans la région de la lumière visible (400-800 nm). Groupe auxochromique
COOH change et améliore la couleur en raison de π, π - conjugaison avec le π - système électronique du groupe principal du chromophore.
Le rapport des acides aminés à la chaleur. Lorsqu'ils sont chauffés, les acides aminés se décomposent pour former divers produits, selon leur type. Lorsqu'il est chauffé -acides aminésà la suite d'une déshydratation intermoléculaire, des amides cycliques se forment - dicétopipérazines :
dérivé diisopropylique de la valine (Val)
dicétopipérazine
Lorsqu'il est chauffé -acides aminés l'ammoniac en est séparé avec la formation d'acides α, β-insaturés avec un système conjugué de doubles liaisons :
acide β-aminovalérique acide penténoïque
(acide 3-aminopentanoïque)
Chauffage - Et -acides aminés accompagnée d'une déshydratation intramoléculaire et de la formation d'amides cycliques internes – lactames :
acide γ-aminoisovalérique lactame γ-aminoisovalérique
acides (acide 4-amino-3-méthylbutanoïque)