Proprietà anfotere delle ammine. Aminoacidi
Gli amminoacidi presentano le proprietà sia degli acidi che delle ammine. Quindi, formano sali (a causa delle proprietà acide del gruppo carbossilico):
NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O
glicina glicinato di sodio
ed esteri (come altri acidi organici):
NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O
glicina etil glicinato
Con acidi più forti, gli amminoacidi esibiscono le proprietà delle basi e formano sali a causa delle proprietà di base del gruppo amminico:
glicina cloruro di glicine
La proteina più semplice è un polipeptide contenente almeno 70 residui amminoacidici nella sua struttura e con un peso molecolare superiore a 10.000 Da (dalton). dalton - un'unità di misura per la massa delle proteine, 1 dalton è pari a 1,66054 10 -27 kg (unità di massa del carbonio). Composti simili, costituiti da un numero minore di residui di amminoacidi, sono indicati come peptidi. I peptidi per loro natura sono alcuni ormoni: insulina, ossitocina, vasopressina. Alcuni peptidi sono regolatori immunitari. Alcuni antibiotici (ciclosporina A, gramicidine A, B, C e S), alcaloidi, tossine di api e vespe, serpenti, funghi velenosi (falloidina e amanitina di svasso), colera e tossine botuliniche, ecc., hanno natura peptidica.
Livelli di organizzazione strutturale delle molecole proteiche.
La molecola proteica ha una struttura complessa. Esistono diversi livelli di organizzazione strutturale di una molecola proteica: strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie.
Struttura primaria è definita come una sequenza lineare di residui amminoacidici proteinogenici legati da legami peptidici (Fig. 5):
Fig.5. Struttura primaria di una molecola proteica
La struttura primaria di una molecola proteica è geneticamente determinata per ciascuna proteina specifica nella sequenza nucleotidica dell'RNA messaggero. La struttura primaria determina anche livelli più elevati di organizzazione delle molecole proteiche.
struttura secondaria - conformazione (cioè posizione nello spazio) di singole sezioni della molecola proteica. La struttura secondaria nelle proteine può essere rappresentata da una -elica, struttura (struttura a foglio piegato) (Fig. 6).
Fig.6. Struttura secondaria di una proteina
La struttura secondaria di una proteina è supportata da legami idrogeno tra gruppi peptidici.
Struttura terziaria - la conformazione dell'intera molecola proteica, cioè impilamento nello spazio dell'intera catena polipeptidica, compreso l'impilamento dei radicali laterali. Per un numero significativo di proteine, le coordinate di tutti gli atomi di proteine, ad eccezione delle coordinate degli atomi di idrogeno, sono state ottenute mediante analisi di diffrazione di raggi X. Tutti i tipi di interazioni prendono parte alla formazione e alla stabilizzazione della struttura terziaria: idrofobica, elettrostatica (ionica), legami covalenti disolfuro, legami idrogeno. Queste interazioni coinvolgono radicali di residui di amminoacidi. Tra i legami che reggono la struttura terziaria si segnalano: a) ponte disolfuro (- S - S -); b) ponte estere (tra gruppo carbossilico e gruppo idrossilico); c) ponte salino (tra gruppo carbossilico e gruppo amminico); d) legami a idrogeno.
In accordo con la forma della molecola proteica dovuta alla struttura terziaria, si distinguono i seguenti gruppi di proteine
1) Proteine globulari , che hanno la forma di un globulo (sfera). Tali proteine includono, ad esempio, la mioglobina, che ha 5 segmenti α-elica e nessuna piega β, immunoglobuline che non hanno un'elica α, gli elementi principali della struttura secondaria sono le pieghe β
2) proteine fibrillari . Queste proteine hanno una forma filamentosa allungata e svolgono una funzione strutturale nel corpo. Nella struttura primaria, hanno sezioni ripetute e formano una struttura secondaria abbastanza uniforme per l'intera catena polipeptidica. Quindi, la proteina α - cheratina (il principale componente proteico di unghie, capelli, pelle) è costituita da α - eliche estese. Esistono elementi meno comuni della struttura secondaria, ad esempio catene polipeptidiche di collagene che formano eliche sinistrorse con parametri che differiscono nettamente da quelli delle α-eliche. Nelle fibre di collagene, tre catene polipeptidiche elicoidali sono attorcigliate in un unico superavvolgimento destro (Fig. 7):
Fig.7 Struttura terziaria del collagene
Struttura quaternaria della proteina. Per struttura quaternaria delle proteine si intende un modo di deporre nello spazio singole catene polipeptidiche (identiche o diverse) a struttura terziaria, portando alla formazione di un'unica formazione macromolecolare (multimero) sotto il profilo strutturale e funzionale. Non tutte le proteine hanno una struttura quaternaria. Un esempio di proteina con struttura quaternaria è l'emoglobina, che consiste di 4 subunità. Questa proteina è coinvolta nel trasporto di gas nel corpo.
In pausa disolfuro e tipi deboli di legami nelle molecole, tutte le strutture proteiche, ad eccezione di quella primaria, vengono distrutte (completamente o parzialmente), mentre la proteina perde il suo proprietà native (proprietà di una molecola proteica inerente al suo stato naturale, naturale (nativo)). Questo processo è chiamato denaturazione proteica . I fattori che causano la denaturazione delle proteine includono alte temperature, radiazioni ultraviolette, acidi e alcali concentrati, sali di metalli pesanti e altri.
Le proteine sono classificate in semplice (proteine) costituite solo da amminoacidi, e complesso (proteine), contenenti, oltre agli amminoacidi, altre sostanze non proteiche, ad esempio carboidrati, lipidi, acidi nucleici. La parte non proteica di una proteina complessa è chiamata gruppo prostetico.
Proteine semplici, costituiti solo da residui amminoacidici, sono diffusi nel regno animale e vegetale. Attualmente non esiste una chiara classificazione di questi composti.
istoni
Hanno un peso molecolare relativamente basso (12-13 mila), con una predominanza di proprietà alcaline. Localizzato principalmente nei nuclei delle cellule, solubile in acidi deboli, precipitato da ammoniaca e alcol. Hanno solo una struttura terziaria. In condizioni naturali, sono fortemente associati al DNA e fanno parte delle nucleoproteine. La funzione principale è la regolazione del trasferimento di informazioni genetiche da DNA e RNA (è possibile il blocco della trasmissione).
Protamine
Queste proteine hanno il peso molecolare più basso (fino a 12 mila). Mostra le proprietà di base espresse. Altamente solubile in acqua e acidi deboli. Contenuto nelle cellule germinali e costituisce la maggior parte della proteina cromatina. Come gli istoni, formano un complesso con il DNA, conferiscono stabilità chimica al DNA, ma a differenza degli istoni non svolgono una funzione regolatrice.
Glutelini
Proteine vegetali contenute nel glutine dei semi di cereali e di alcune altre colture, nelle parti verdi delle piante. Insolubile in soluzioni di acqua, sale ed etanolo, ma altamente solubile in soluzioni alcaline deboli. Contengono tutti gli amminoacidi essenziali e sono un alimento completo.
Prolammine
proteine vegetali. Contenuto nel glutine delle piante di cereali. Solubile solo in alcool al 70% (ciò è dovuto all'elevato contenuto di prolina e aminoacidi non polari in queste proteine).
Proteinoidi.
I proteinoidi comprendono le proteine dei tessuti di sostegno (ossa, cartilagine, legamenti, tendini, unghie, capelli), sono caratterizzati da un alto contenuto di zolfo. Queste proteine sono insolubili o difficilmente solubili in acqua, sale e miscele di acqua e alcool.I proteoidi includono cheratina, collagene, fibroina.
Albumine
Si tratta di proteine acide a basso peso molecolare (15-17 mila), solubili in acqua e soluzioni saline deboli. Precipitato da sali neutri al 100% di saturazione. Partecipa al mantenimento della pressione osmotica del sangue, trasporta varie sostanze con il sangue. Contenuto in siero di sangue, latte, albume d'uovo.
Globuline
Peso molecolare fino a 100 mila Insolubile in acqua, ma solubile in soluzioni saline deboli e precipitato in soluzioni meno concentrate (già al 50% di saturazione). Contenuto nei semi delle piante, specialmente nei legumi e nei semi oleosi; nel plasma sanguigno e in alcuni altri fluidi biologici. Svolgono la funzione di protezione immunitaria, forniscono la resistenza del corpo alle malattie infettive virali.
1. Esibizione di aminoacidi proprietà anfotere e acidi e ammine, nonché proprietà specifiche dovute alla presenza congiunta di questi gruppi. Nelle soluzioni acquose, gli AMA esistono sotto forma di sali interni (ioni bipolari). Le soluzioni acquose di acidi monoamminomonocarbossilici sono neutre per tornasole, perché le loro molecole contengono un numero uguale di gruppi -NH 2 - e -COOH. Questi gruppi interagiscono tra loro per formare sali interni:
Tale molecola ha cariche opposte in due punti: positivo NH 3 + e negativo su carbossile –COO - . A questo proposito, il sale interno dell'AMA è chiamato ione bipolare o ione Zwitter (Zwitter - ibrido).
Uno ione bipolare in ambiente acido si comporta come un catione, poiché la dissociazione del gruppo carbossilico è soppressa; in un ambiente alcalino - come anione. Esistono valori di pH specifici per ogni amminoacido, in cui il numero di forme anioniche in soluzione è uguale al numero di forme cationiche. Il valore di pH al quale la carica totale della molecola AMA è 0 è chiamato punto isoelettrico AMA (pI AA).
Le soluzioni acquose di acidi monoamminodicarbossilici hanno una reazione acida dell'ambiente:
HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +
Il punto isoelettrico degli acidi monoaminodicarbossilici si trova in un ambiente acido e tali AMA sono chiamati acidi.
Gli acidi diamminomonocarbossilici hanno proprietà basiche in soluzioni acquose (deve essere dimostrata la partecipazione dell'acqua al processo di dissociazione):
NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -
Il punto isoelettrico degli acidi diamminomonocarbossilici è a pH>7 e tali AMA sono detti basici.
Essendo ioni bipolari, gli amminoacidi presentano proprietà anfotere: sono in grado di formare sali sia con acidi che con basi:
L'interazione con l'acido cloridrico HCl porta alla formazione di un sale:
R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH
NH 2 NH 3 + Cl -
La reazione con una base porta alla formazione di un sale:
R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O
2. Formazione di complessi con metalli- complesso chelato. La struttura del sale di rame del glicocol (glicina) può essere rappresentata dalla seguente formula:
Quasi tutto il rame nel corpo umano (100 mg) è legato alle proteine (amminoacidi) sotto forma di questi composti stabili a forma di artiglio.
3. Come altri acidi gli amminoacidi formano esteri, anidridi alogene, ammidi.
4. Reazioni di decarbossilazione si verificano nel corpo con la partecipazione di speciali enzimi decarbossilasi: le ammine risultanti (triptamina, istamina, serotinina) sono chiamate ammine biogeniche e sono regolatori di una serie di funzioni fisiologiche del corpo umano.
5. Interazione con la formaldeide(aldeidi)
R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH
La formaldeide lega il gruppo NH 2 -, il gruppo -COOH rimane libero e può essere titolato con alcali. Pertanto, questa reazione viene utilizzata per la determinazione quantitativa degli amminoacidi (metodo Sorensen).
6. Interazione con acido nitroso porta alla formazione di idrossiacidi e al rilascio di azoto. Il volume di azoto rilasciato N 2 determina il suo contenuto quantitativo nell'oggetto in esame. Questa reazione è utilizzata per la determinazione quantitativa degli amminoacidi (metodo Van Slyke):
R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O
Questo è un modo di deaminazione di AMK al di fuori del corpo.
7. Acilazione degli amminoacidi. Il gruppo amminico dell'AMA può essere acilato con cloruri acidi e anidridi già a temperatura ambiente.
Il prodotto della reazione registrata è l'acido acetil-α-amminopropionico.
Gli acil derivati dell'AMA sono largamente utilizzati nello studio della loro sequenza nelle proteine e nella sintesi dei peptidi (protezione del gruppo amminico).
8.proprietà specifiche, reazioni associate alla presenza e all'influenza reciproca di gruppi amminici e carbossilici - la formazione di peptidi. Una proprietà comune di a-AMA è processo di policondensazione portando alla formazione di peptidi. Come risultato di questa reazione, si formano legami ammidici nel sito di interazione tra il gruppo carbossilico di un AMA e il gruppo amminico di un altro AMA. In altre parole, i peptidi sono ammidi formate come risultato dell'interazione di gruppi amminici e carbossili di amminoacidi. Il legame ammidico in tali composti è chiamato legame peptidico (smontare la struttura del gruppo peptidico e il legame peptidico: un sistema a tre centri p, p-coniugato)
A seconda del numero di residui di amminoacidi in una molecola, si distinguono di-, tri-, tetrapeptidi, ecc. fino a polipeptidi (fino a 100 residui AMK). Gli oligopeptidi contengono da 2 a 10 residui AMK, proteine - più di residui AMK 100. In generale, una catena polipeptidica può essere rappresentata dallo schema:
H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH
Dove R 1 , R 2 , ... R n sono radicali amminoacidici.
Il concetto di proteine.
I biopolimeri più importanti degli amminoacidi sono le proteine - proteine. Ci sono circa 5 milioni nel corpo umano. varie proteine che fanno parte della pelle, dei muscoli, del sangue e di altri tessuti. Le proteine (proteine) hanno preso il nome dalla parola greca "protos" - la prima, la più importante. Le proteine svolgono una serie di importanti funzioni nel corpo: 1. Funzione costruttiva; 2. Funzione di trasporto; 3. Funzione protettiva; 4. Funzione catalitica; 5. Funzione ormonale; 6. Funzione nutrizionale.
Tutte le proteine naturali sono formate da monomeri di aminoacidi. Durante l'idrolisi delle proteine si forma una miscela di AMA. Ci sono 20 di questi AMK.
4. Materiale illustrativo: presentazione
5. Letteratura:
Letteratura principale:
1. Chimica bioorganica: libro di testo. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014
- Seitembetov T.S. Chimica: libro di testo - Almaty: TROPPO "EVERO", 2010. - 284 p.
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- Verentsov L.G. Chimica inorganica, fisica e colloidale: libro di testo - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : malato.
- Chimica fisica e colloidale / Sotto la direzione di A.P. Belyaev .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008
- Verentseva L.G. Chimica inorganica, fisica e colloidale, (prove di verifica) 2009
Letteratura aggiuntiva:
- Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Chimica fisica e colloidale. M. 2003.
2. Slesarev V.I. Chimica. Fondamenti della chimica dei viventi. San Pietroburgo: Himizdat, 2001
3. Ershov Yu.A. Chimica generale. Chimica biofisica. Chimica degli elementi biogenici. M.: VSH, 2003.
4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Fondamenti teorici della struttura e della reattività di composti organici biologicamente importanti. Almaty, 2003.
- Guida agli studi di laboratorio in chimica bioorganica, ed. SUL. Tjukavkina. M., Otarda, 2003.
- Glinka N.L. Chimica generale. M., 2003.
- Ponomarev V.D. Chimica analitica parte 1,2 2003
6. Domande di controllo (feedback):
1. Cosa determina la struttura della catena polipeptidica nel suo insieme?
2. A cosa porta la denaturazione delle proteine?
3. Qual è il cosiddetto punto isoelettrico?
4. Quali amminoacidi sono chiamati essenziali?
5. Come si formano le proteine nel nostro corpo?
Informazioni simili.
Gli amminoacidi contengono gruppi amminici e carbossilici e presentano tutte le proprietà caratteristiche dei composti con tali gruppi funzionali. Quando si scrivono reazioni di amminoacidi, vengono utilizzate formule con gruppi amminici e carbossilici non ionizzati.
1) reazioni sul gruppo amminico. Il gruppo amminico negli amminoacidi mostra le solite proprietà delle ammine: le ammine sono basi e nelle reazioni agiscono come nucleofili.
1. Reazione degli amminoacidi come basi. Quando un amminoacido reagisce con gli acidi, si formano sali di ammonio:
cloridrato di glicina, sale cloridrato di glicina
2. Azione dell'acido nitroso. Sotto l'azione dell'acido nitroso si formano idrossiacidi e vengono rilasciati azoto e acqua:
Questa reazione viene utilizzata per quantificare i gruppi amminici liberi negli amminoacidi e nelle proteine.
3. Formazione di N - acil derivati, reazione di acilazione.
Gli amminoacidi reagiscono con anidridi e alogenuri acidi, formando N - acil derivati di amminoacidi:
Benzil etere sale sodico N carbobenzossiglicina - glicina cloroformica
L'acilazione è un modo per proteggere il gruppo amminico. I derivati N-acilici sono di grande importanza nella sintesi dei peptidi, poiché i derivati N-acilici sono facilmente idrolizzati per formare un gruppo amminico libero.
4. Formazione delle basi di Schiff. Quando a - gli amminoacidi interagiscono con le aldeidi, le immine sostituite (basi di Schiff) si formano attraverso lo stadio di formazione delle carbinolamine:
alanina formaldeide N-metilolo derivato dell'alanina
5. Reazione di alchilazione. Il gruppo amminico in un amminoacido è alchilato per formare derivati N-alchilici:
La reazione con il 2,4-dinitrofluorobenzene è della massima importanza. I derivati dinitrofenil risultanti (derivati DNP) vengono utilizzati per determinare la sequenza amminoacidica in peptidi e proteine. L'interazione di a-amminoacidi con 2,4-dinitrofluorobenzene è un esempio di una reazione di sostituzione nucleofila nell'anello benzenico. A causa della presenza di due forti gruppi di ritiro di elettroni nell'anello benzenico, l'alogeno diventa mobile ed entra in una reazione di sostituzione:
2,4 - dinitro -
fluorobenzene N - 2,4 - dinitrofenil - a - amminoacido
(DNFB) DNF - derivati di a - amminoacidi
6. Reazione con fenilisotiocianato. Questa reazione è ampiamente utilizzata per determinare la struttura dei peptidi. Il fenilisotiocianato è un derivato dell'acido isotiocianico H-N=C=S. L'interazione di a - amminoacidi con fenilisotiocianato procede secondo il meccanismo della reazione di addizione nucleofila. Nel prodotto risultante, viene ulteriormente eseguita una reazione di sostituzione intramolecolare, che porta alla formazione di un'ammide sostituita ciclica: feniltioidantoina.
I composti ciclici sono ottenuti in resa quantitativa e sono derivati fenilici della tioidantoina (FTH - derivati) - amminoacidi. FTG - i derivati differiscono nella struttura del radicale R.
Oltre ai soliti sali, gli a-amminoacidi possono formare sali intra-complessi con cationi di metalli pesanti in determinate condizioni. Per tutti gli a - amminoacidi, i sali di rame intra-complessi (chelati) meravigliosamente cristallizzanti e di colore blu intenso sono molto caratteristici):
Estere etilico di alanina
La formazione di esteri è uno dei metodi per proteggere il gruppo carbossilico nella sintesi dei peptidi.
3. Formazione di alogenuri acidi. Quando gli a-amminoacidi con un gruppo amminico protetto vengono trattati con ossicloruro di zolfo (cloruro di tionile) o tricloruro di ossido di fosforo (ossicloruro di fosforo), si formano cloruri acidi:
L'ottenimento di alogenuri acidi è uno dei modi per attivare il gruppo carbossilico nella sintesi del peptide.
4. Ottenere anidridi a - amminoacidi. Gli alogenuri acidi hanno una reattività molto elevata, che riduce la selettività della reazione quando vengono utilizzati. Pertanto, un metodo più frequentemente utilizzato per attivare il gruppo carbossilico nella sintesi peptidica è la sua trasformazione in un gruppo anidride. Le anidridi sono meno attive degli alogenuri acidi. Quando un amminoacido avente un gruppo amminico protetto interagisce con l'etil cloroformiato (etil cloroformiato), si forma un legame di anidride:
5. Decarbossilazione. a - Gli amminoacidi che hanno due gruppi elettron-attrattori sullo stesso atomo di carbonio sono facilmente decarbossilati. In condizioni di laboratorio, questo viene effettuato riscaldando gli amminoacidi con idrossido di bario.Questa reazione avviene nel corpo con la partecipazione degli enzimi decarbossilasi con la formazione di ammine biogeniche:
ninidrina
Il rapporto tra amminoacidi e calore. Quando gli a-amminoacidi vengono riscaldati, si formano ammidi cicliche, chiamate dichetopiperazine:
Dichetopiperazina
g - e d - Gli amminoacidi separano facilmente l'acqua e ciclizzano per formare ammidi interne, lattamici:
g - lattame (butirrolattame)
Nei casi in cui i gruppi amminico e carbossilico sono separati da cinque o più atomi di carbonio, al riscaldamento avviene la policondensazione con formazione di catene poliammidiche polimeriche con eliminazione di una molecola d'acqua.
Gli amminoacidi sono le unità chimiche strutturali o "mattoni" che compongono le proteine. Gli aminoacidi contengono il 16% di azoto, che è la loro principale differenza chimica rispetto agli altri due nutrienti più importanti: carboidrati e grassi. L'importanza degli aminoacidi per il corpo è determinata dall'enorme ruolo che le proteine svolgono in tutti i processi vitali.
Ogni organismo vivente, dagli animali più grandi ai minuscoli microbi, è costituito da proteine. Varie forme di proteine sono coinvolte in tutti i processi che si verificano negli organismi viventi. Nel corpo umano le proteine formano muscoli, legamenti, tendini, tutti gli organi e le ghiandole, i capelli, le unghie. Le proteine fanno parte dei fluidi e delle ossa. Anche gli enzimi e gli ormoni che catalizzano e regolano tutti i processi del corpo sono proteine. Una carenza di questi nutrienti nel corpo può portare a uno squilibrio idrico, che provoca gonfiore.
Ogni proteina nel corpo è unica ed esiste per scopi specifici. Le proteine non sono intercambiabili. Sono sintetizzati nel corpo dagli aminoacidi, che si formano a seguito della scomposizione delle proteine presenti negli alimenti. Pertanto, sono gli amminoacidi, e non le proteine stesse, gli elementi nutritivi più preziosi. Oltre al fatto che gli aminoacidi formano proteine che fanno parte dei tessuti e degli organi del corpo umano, alcuni di essi agiscono come neurotrasmettitori (neurotrasmettitori) o ne sono i precursori.
I neurotrasmettitori sono sostanze chimiche che trasmettono gli impulsi nervosi da una cellula nervosa all'altra. Pertanto, alcuni aminoacidi sono essenziali per il normale funzionamento del cervello. Gli aminoacidi contribuiscono al fatto che vitamine e minerali svolgono adeguatamente le loro funzioni. Alcuni amminoacidi forniscono energia direttamente al tessuto muscolare.
Nel corpo umano, molti amminoacidi sono sintetizzati nel fegato. Tuttavia, alcuni di essi non possono essere sintetizzati nel corpo, quindi una persona deve assumerli con il cibo. Questi aminoacidi essenziali includono istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Aminoacidi sintetizzati nel fegato: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, citrullina, cisteina, acido gamma-aminobutirrico, glutammina e acido glutammico, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirosina.
Il processo di sintesi proteica è in corso nel corpo. Nel caso in cui manchi almeno un amminoacido essenziale, la formazione delle proteine si interrompe. Ciò può portare a un'ampia varietà di gravi problemi, dall'indigestione alla depressione e alla crescita stentata.
Come si crea una situazione del genere? Più facile di quanto tu possa immaginare. Molti fattori portano a questo, anche se la tua dieta è equilibrata e consumi abbastanza proteine. Il malassorbimento nel tratto gastrointestinale, le infezioni, i traumi, lo stress, alcuni farmaci, il processo di invecchiamento e altri squilibri nutrizionali nel corpo possono tutti portare a carenze di aminoacidi essenziali.
Va tenuto presente che tutto quanto sopra non significa che mangiare una grande quantità di proteine aiuterà a risolvere eventuali problemi. Infatti, non contribuisce alla conservazione della salute.
L'eccesso di proteine crea ulteriore stress per i reni e il fegato, che devono elaborare i prodotti del metabolismo proteico, il principale dei quali è l'ammoniaca. È molto tossico per il corpo, quindi il fegato lo trasforma immediatamente in urea, che poi entra nel flusso sanguigno fino ai reni, dove viene filtrato ed espulso.
Finché la quantità di proteine non è troppo alta e il fegato funziona bene, l'ammoniaca viene neutralizzata immediatamente e non provoca danni. Ma se ce n'è troppa e il fegato non riesce a far fronte alla sua neutralizzazione (a causa di malnutrizione, indigestione e/o malattie del fegato), nel sangue si crea un livello tossico di ammoniaca. In questo caso possono insorgere molti gravi problemi di salute, fino all'encefalopatia epatica e al coma.
Una concentrazione troppo alta di urea provoca anche danni ai reni e mal di schiena. Pertanto, non è importante la quantità, ma la qualità delle proteine consumate con il cibo. Attualmente è possibile ottenere aminoacidi essenziali e non essenziali sotto forma di integratori alimentari biologicamente attivi.
Ciò è particolarmente importante in varie malattie e quando si utilizzano diete di riduzione. I vegetariani hanno bisogno di tali integratori contenenti aminoacidi essenziali in modo che il corpo riceva tutto il necessario per la normale sintesi proteica.
Esistono diversi tipi di integratori di aminoacidi. Gli aminoacidi fanno parte di alcuni multivitaminici, miscele proteiche. Sono disponibili in commercio formule contenenti complessi di aminoacidi o contenenti uno o due aminoacidi. Si presentano in varie forme: capsule, compresse, liquidi e polveri.
La maggior parte degli amminoacidi esiste in due forme, la cui struttura chimica è l'immagine speculare dell'altra. Sono chiamate forme D e L, come D-cistina e L-cistina.
D significa dextra (destra in latino) e L significa levo (rispettivamente, sinistra). Questi termini indicano la direzione di rotazione dell'elica, che è la struttura chimica di una data molecola. Le proteine di organismi animali e vegetali sono create principalmente da forme L di amminoacidi (ad eccezione della fenilalanina, che è rappresentata da forme D, L).
Gli integratori alimentari contenenti L-amminoacidi sono considerati più adatti ai processi biochimici del corpo umano.
Gli amminoacidi liberi o non legati sono la forma più pura. Pertanto, quando si sceglie un integratore di aminoacidi, si dovrebbe dare la preferenza ai prodotti contenenti aminoacidi L-cristallini come standardizzato dalla Farmacopea Americana (USP). Non hanno bisogno di essere digeriti e vengono assorbiti direttamente nel flusso sanguigno. Dopo somministrazione orale, vengono assorbiti molto rapidamente e, di norma, non provocano reazioni allergiche.
I singoli aminoacidi vengono assunti a stomaco vuoto, preferibilmente al mattino o tra i pasti con una piccola quantità di vitamine B6 e C. Se stai assumendo un complesso di aminoacidi che include tutti gli aminoacidi essenziali, è meglio farlo 30 minuti dopo o 30 minuti prima di un pasto. È meglio assumere sia i singoli aminoacidi essenziali che un complesso di aminoacidi, ma in momenti diversi. Gli amminoacidi separati non dovrebbero essere assunti per molto tempo, specialmente a dosi elevate. Consiglia la ricezione entro 2 mesi con una pausa di 2 mesi.
Alanina
L'alanina contribuisce alla normalizzazione del metabolismo del glucosio. È stata stabilita una relazione tra un eccesso di alanina e l'infezione da virus Epstein-Barr, nonché la sindrome da stanchezza cronica. Una forma di alanina, la beta-alanina, è un costituente dell'acido pantotenico e del coenzima A, uno dei più importanti catalizzatori del corpo.
Arginina
L'arginina rallenta la crescita dei tumori, incluso il cancro, stimolando il sistema immunitario del corpo. Aumenta l'attività e le dimensioni del timo, che produce linfociti T. A questo proposito, l'arginina è utile per le persone che soffrono di infezione da HIV e neoplasie maligne.
Viene utilizzato anche per le malattie del fegato (cirrosi e degenerazione grassa), favorisce i processi di disintossicazione del fegato (in primis la neutralizzazione dell'ammoniaca). Il liquido seminale contiene arginina, quindi a volte è usato nel trattamento dell'infertilità negli uomini. C'è anche una grande quantità di arginina nel tessuto connettivo e nella pelle, quindi il suo uso è efficace per varie lesioni. L'arginina è un importante componente metabolico nel tessuto muscolare. Aiuta a mantenere un equilibrio ottimale di azoto nel corpo, poiché è coinvolto nel trasporto e nella neutralizzazione dell'eccesso di azoto nel corpo.
L'arginina aiuta a ridurre il peso, poiché provoca una certa riduzione delle riserve di grasso corporeo.
L'arginina fa parte di molti enzimi e ormoni. Ha un effetto stimolante sulla produzione di insulina da parte del pancreas come componente della vasopressina (ormone ipofisario) e aiuta la sintesi dell'ormone della crescita. Sebbene l'arginina sia sintetizzata nel corpo, la sua produzione può essere ridotta nei neonati. Le fonti di arginina sono cioccolato, noci di cocco, latticini, gelatina, carne, avena, arachidi, semi di soia, noci, farina bianca, grano e germe di grano.
Le persone con infezioni virali, incluso l'herpes simplex, non dovrebbero assumere integratori di arginina e dovrebbero evitare cibi ricchi di arginina. Le madri incinte e che allattano non dovrebbero assumere integratori di arginina. L'assunzione di piccole dosi di arginina è consigliata per malattie delle articolazioni e del tessuto connettivo, per ridotta tolleranza al glucosio, malattie del fegato e lesioni. L'uso a lungo termine non è raccomandato.
Asparagina
L'asparagina è necessaria per mantenere l'equilibrio nei processi che si verificano nel sistema nervoso centrale: previene sia l'eccessiva eccitazione che l'eccessiva inibizione. È coinvolto nella sintesi degli amminoacidi nel fegato.
Poiché questo amminoacido aumenta la vitalità, l'integrazione a base di esso viene utilizzata per la fatica. Svolge anche un ruolo importante nei processi metabolici. L'acido aspartico è spesso prescritto per le malattie del sistema nervoso. È utile per gli atleti, così come per le violazioni della funzionalità epatica. Inoltre, stimola il sistema immunitario aumentando la produzione di immunoglobuline e anticorpi.
L'acido aspartico si trova in grandi quantità nelle proteine vegetali ottenute dai semi germinati e nei prodotti a base di carne.
Carnitina
A rigor di termini, la carnitina non è un amminoacido, ma la sua struttura chimica è simile a quella degli amminoacidi, e quindi di solito vengono considerati insieme. La carnitina non è coinvolta nella sintesi proteica e non è un neurotrasmettitore. La sua funzione principale nel corpo è il trasporto di acidi grassi a catena lunga, nel processo di ossidazione di cui viene rilasciata energia. È una delle principali fonti di energia per il tessuto muscolare. Pertanto, la carnitina aumenta la conversione del grasso in energia e previene la deposizione di grasso nel corpo, principalmente nel cuore, nel fegato e nei muscoli scheletrici.
La carnitina riduce la probabilità di sviluppare complicanze del diabete mellito associate a disturbi del metabolismo dei grassi, rallenta la degenerazione grassa del fegato nell'alcolismo cronico e il rischio di malattie cardiache. Ha la capacità di ridurre i livelli di trigliceridi nel sangue, promuovere la perdita di peso e aumentare la forza muscolare nei pazienti con malattie neuromuscolari e potenziare l'effetto antiossidante delle vitamine C ed E.
Si ritiene che alcune varianti delle distrofie muscolari siano associate alla carenza di carnitina. Con tali malattie, le persone dovrebbero ricevere più di questa sostanza di quanto richiesto dalle norme.
Può essere sintetizzato nell'organismo in presenza di ferro, tiamina, piridossina e degli aminoacidi lisina e metionina. La sintesi della carnitina viene effettuata in presenza anche di una quantità sufficiente di vitamina C. Una quantità insufficiente di uno qualsiasi di questi nutrienti nel corpo porta a una carenza di carnitina. La carnitina entra nel corpo con il cibo, principalmente con carne e altri prodotti animali.
La maggior parte dei casi di carenza di carnitina è associata a un difetto geneticamente determinato nel processo della sua sintesi. Possibili manifestazioni di carenza di carnitina includono alterazione della coscienza, dolore cardiaco, debolezza muscolare e obesità.
Gli uomini, a causa della loro maggiore massa muscolare, richiedono più carnitina rispetto alle donne. I vegetariani hanno maggiori probabilità di essere carenti di questo nutriente rispetto ai non vegetariani perché la carnitina non si trova nelle proteine vegetali.
Inoltre, anche la metionina e la lisina (aminoacidi necessari per la sintesi della carnitina) non si trovano negli alimenti vegetali in quantità sufficienti.
I vegetariani dovrebbero assumere integratori o mangiare cibi fortificati con lisina come i fiocchi di mais per ottenere la carnitina di cui hanno bisogno.
La carnitina si presenta negli integratori alimentari in varie forme: sotto forma di D, L-carnitina, D-carnitina, L-carnitina, acetil-L-carnitina.
È preferibile assumere L-carnitina.
citrullina
La citrullina si trova prevalentemente nel fegato. Aumenta l'approvvigionamento energetico, stimola il sistema immunitario e nel processo del metabolismo si trasforma in L-arginina. Neutralizza l'ammoniaca, che danneggia le cellule del fegato.
cisteina e cistina
Questi due aminoacidi sono strettamente correlati tra loro, ogni molecola di cistina è costituita da due molecole di cisteina collegate tra loro. La cisteina è molto instabile e si converte prontamente in L-cistina, e quindi un amminoacido viene convertito prontamente in un altro quando necessario.
Entrambi gli amminoacidi sono contenenti zolfo e svolgono un ruolo importante nella formazione dei tessuti cutanei, sono importanti per i processi di disintossicazione. La cisteina fa parte dell'alfa-cheratina, la principale proteina di unghie, pelle e capelli. Promuove la formazione di collagene e migliora l'elasticità e la consistenza della pelle. La cisteina è un componente di altre proteine del corpo, inclusi alcuni enzimi digestivi.
La cisteina aiuta a neutralizzare alcune sostanze tossiche e protegge il corpo dagli effetti dannosi delle radiazioni. È uno degli antiossidanti più potenti e il suo effetto antiossidante è potenziato se assunto con vitamina C e selenio.
La cisteina è un precursore del glutatione, una sostanza che protegge le cellule del fegato e del cervello dai danni provocati dall'alcol, da alcuni farmaci e dalle sostanze tossiche presenti nel fumo di sigaretta. La cisteina si dissolve meglio della cistina ed è utilizzata più rapidamente nel corpo, quindi è più spesso utilizzata nel complesso trattamento di varie malattie. Questo amminoacido è formato nel corpo dalla L-metionina, con la presenza obbligatoria di vitamina B6.
L'assunzione aggiuntiva di cisteina è necessaria per l'artrite reumatoide, la malattia arteriosa e il cancro. Accelera il recupero dopo operazioni, ustioni, lega metalli pesanti e ferro solubile. Questo amminoacido accelera anche la combustione dei grassi e la formazione del tessuto muscolare.
La L-cisteina ha la capacità di abbattere il muco nelle vie respiratorie, motivo per cui viene spesso utilizzata per la bronchite e l'enfisema. Accelera il processo di guarigione nelle malattie respiratorie e svolge un ruolo importante nell'attivazione di leucociti e linfociti.
Poiché questa sostanza aumenta la quantità di glutatione nei polmoni, nei reni, nel fegato e nel midollo osseo rosso, rallenta il processo di invecchiamento, ad esempio riducendo il numero di macchie senili. La N-acetilcisteina è più efficace nell'innalzare i livelli di glutatione nel corpo rispetto alla cistina o addirittura al glutatione stesso.
Le persone con diabete dovrebbero fare attenzione quando assumono integratori di cisteina, poiché ha la capacità di inattivare l'insulina. Se hai la cistinuria, una rara condizione genetica che causa calcoli di cistina, non dovresti assumere la cisteina.
Dimetilglicina
La dimetilglicina è un derivato della glicina, l'amminoacido più semplice. È un componente di molte sostanze importanti, come gli aminoacidi metionina e colina, alcuni ormoni, neurotrasmettitori e DNA.
La dimetilglicina si trova in piccole quantità nei prodotti a base di carne, nei semi e nei cereali. Sebbene nessun sintomo sia associato alla carenza di dimetilglicina, l'integrazione di dimetilglicina ha una serie di effetti benefici, tra cui un miglioramento delle prestazioni energetiche e mentali.
La dimetilglicina stimola anche il sistema immunitario, riduce il colesterolo e i trigliceridi nel sangue, aiuta a normalizzare la pressione sanguigna e i livelli di glucosio e contribuisce anche alla normalizzazione della funzione di molti organi. Viene utilizzato anche per le crisi epilettiche.
Acido gamma amminobutirrico
L'acido gamma-aminobutirrico (GABA) agisce come neurotrasmettitore del sistema nervoso centrale nel corpo ed è indispensabile per il metabolismo nel cervello. È formato da un altro amminoacido: la glutammina. Riduce l'attività dei neuroni e previene la sovraeccitazione delle cellule nervose.
L'acido gamma-aminobutirrico allevia l'eccitazione e ha un effetto calmante, può essere assunto allo stesso modo dei tranquillanti, ma senza il rischio di dipendenza. Questo amminoacido è utilizzato nel complesso trattamento dell'epilessia e dell'ipertensione arteriosa. Poiché ha un effetto rilassante, viene utilizzato nel trattamento della disfunzione sessuale. Inoltre, GABA è prescritto per il disturbo da deficit di attenzione. Un eccesso di acido gamma-aminobutirrico, tuttavia, può aumentare l'ansia, causare mancanza di respiro e tremore degli arti.
Acido glutammico
L'acido glutammico è un neurotrasmettitore che trasmette impulsi nel sistema nervoso centrale. Questo aminoacido svolge un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati e favorisce la penetrazione del calcio attraverso la barriera emato-encefalica.
Questo amminoacido può essere utilizzato dalle cellule cerebrali come fonte di energia. Neutralizza anche l'ammoniaca rimuovendo gli atomi di azoto nel processo di formazione di un altro amminoacido: la glutammina. Questo processo è l'unico modo per neutralizzare l'ammoniaca nel cervello.
L'acido glutammico è utilizzato nella correzione dei disturbi comportamentali nei bambini, nonché nel trattamento dell'epilessia, della distrofia muscolare, delle ulcere, delle condizioni ipoglicemiche, delle complicanze della terapia insulinica per il diabete mellito e dei disturbi dello sviluppo mentale.
Glutammina
La glutammina è l'amminoacido più comunemente presente in forma libera nei muscoli. Penetra molto facilmente nella barriera emato-encefalica e nelle cellule cerebrali passa nell'acido glutammico e viceversa, inoltre, aumenta la quantità di acido gamma-aminobutirrico, necessario per mantenere il normale funzionamento del cervello.
Questo amminoacido mantiene anche un normale equilibrio acido-base nel corpo e uno stato sano del tratto gastrointestinale ed è necessario per la sintesi di DNA e RNA.
La glutammina partecipa attivamente al metabolismo dell'azoto. La sua molecola contiene due atomi di azoto ed è formata dall'acido glutammico aggiungendo un atomo di azoto. Pertanto, la sintesi della glutammina aiuta a rimuovere l'eccesso di ammoniaca dai tessuti, principalmente dal cervello, e trasporta l'azoto all'interno del corpo.
La glutammina si trova in grandi quantità nei muscoli e viene utilizzata per sintetizzare le proteine nelle cellule muscolari scheletriche. Pertanto, gli integratori di glutammina sono utilizzati dai bodybuilder e in varie diete, nonché per prevenire la perdita muscolare in malattie come tumori maligni e AIDS, dopo interventi chirurgici e durante un prolungato riposo a letto.
Inoltre, la glutammina viene utilizzata anche nel trattamento di artrite, malattie autoimmuni, fibrosi, malattie del tratto gastrointestinale, ulcere peptiche, malattie del tessuto connettivo.
Questo aminoacido migliora l'attività cerebrale ed è quindi utilizzato per l'epilessia, la sindrome da stanchezza cronica, l'impotenza, la schizofrenia e la demenza senile. La L-glutammina riduce il desiderio patologico di alcol, quindi viene utilizzata nel trattamento dell'alcolismo cronico.
La glutammina si trova in molti alimenti, sia vegetali che animali, ma viene facilmente distrutta dal calore. Spinaci e prezzemolo sono buone fonti di glutammina, a condizione che vengano consumati crudi.
Gli integratori alimentari contenenti glutammina devono essere conservati solo in un luogo asciutto, altrimenti la glutammina verrà convertita in ammoniaca e acido piroglutammico. Non assumere glutammina per cirrosi epatica, malattie renali, sindrome di Reye.
Glutatione
Il glutatione, come la carnitina, non è un amminoacido. Secondo la struttura chimica, è un tripeptide ottenuto nel corpo da cisteina, acido glutammico e glicina.
Il glutatione è un antiossidante. La maggior parte del glutatione si trova nel fegato (una parte viene rilasciata direttamente nel flusso sanguigno), così come nei polmoni e nel tratto gastrointestinale.
È necessario per il metabolismo dei carboidrati e rallenta anche l'invecchiamento a causa dell'effetto sul metabolismo dei lipidi e previene l'insorgenza di aterosclerosi. La carenza di glutatione colpisce principalmente il sistema nervoso, causando compromissione della coordinazione, dei processi mentali e dei tremori.
La quantità di glutatione nel corpo diminuisce con l'età. A questo proposito, le persone anziane dovrebbero riceverlo in aggiunta. Tuttavia, è preferibile utilizzare integratori alimentari contenenti cisteina, acido glutammico e glicina, ovvero sostanze che sintetizzano il glutatione. Il più efficace è l'assunzione di N-acetilcisteina.
Glicina
La glicina rallenta la degenerazione del tessuto muscolare, poiché è una fonte di creatina, una sostanza presente nel tessuto muscolare e utilizzata nella sintesi di DNA e RNA. La glicina è essenziale per la sintesi degli acidi nucleici, degli acidi biliari e degli amminoacidi non essenziali nel corpo.
Fa parte di molti preparati antiacidi utilizzati per le malattie dello stomaco, è utile per riparare i tessuti danneggiati, in quanto si trova in grandi quantità nella pelle e nel tessuto connettivo.
Questo amminoacido è essenziale per il normale funzionamento del sistema nervoso centrale e per il mantenimento di una buona salute della prostata. Agisce come un neurotrasmettitore inibitorio e quindi può prevenire le crisi epilettiche.
La glicina è utilizzata nel trattamento della psicosi maniaco-depressiva, può anche essere efficace nell'iperattività. Un eccesso di glicina nel corpo provoca una sensazione di affaticamento, ma una quantità adeguata fornisce energia al corpo. Se necessario, la glicina nel corpo può essere convertita in serina.
Istidina
L'istidina è un aminoacido essenziale che promuove la crescita e la riparazione dei tessuti, fa parte delle guaine mieliniche che proteggono le cellule nervose ed è anche necessaria per la formazione dei globuli rossi e bianchi. L'istidina protegge il corpo dagli effetti dannosi delle radiazioni, favorisce la rimozione dei metalli pesanti dal corpo e aiuta con l'AIDS.
Un contenuto di istidina troppo alto può portare a stress e persino disturbi mentali (eccitazione e psicosi).
Livelli inadeguati di istidina nel corpo peggiorano l'artrite reumatoide e la sordità associata a danni al nervo uditivo. La metionina aiuta ad abbassare il livello di istidina nel corpo.
L'istamina, un componente molto importante di molte reazioni immunologiche, è sintetizzata dall'istidina. Promuove anche l'eccitazione sessuale. A questo proposito, la contemporanea assunzione di integratori alimentari contenenti istidina, niacina e piridossina (necessaria per la sintesi dell'istamina) può essere efficace nei disturbi sessuali.
Poiché l'istamina stimola la secrezione del succo gastrico, l'uso di istidina aiuta nei disturbi digestivi associati alla bassa acidità del succo gastrico.
Le persone che soffrono di malattia maniaco-depressiva non dovrebbero assumere istidina a meno che non sia stata chiaramente stabilita una carenza di questo amminoacido. L'istidina si trova nel riso, nel grano e nella segale.
Isoleucina
L'isoleucina è uno dei BCAA e degli aminoacidi essenziali necessari per la sintesi dell'emoglobina. Stabilizza e regola anche i livelli di zucchero nel sangue e i processi di approvvigionamento energetico.Il metabolismo dell'isoleucina avviene nel tessuto muscolare.
Combinato con isoleucina e valina (BCAA) aumenta la resistenza e favorisce il recupero del tessuto muscolare, che è particolarmente importante per gli atleti.
L'isoleucina è essenziale per molte malattie mentali. La carenza di questo amminoacido porta a sintomi simili all'ipoglicemia.
Le fonti alimentari di isoleucina includono mandorle, anacardi, carne di pollo, ceci, uova, pesce, lenticchie, fegato, carne, segale, la maggior parte dei semi, proteine della soia.
Esistono integratori alimentari biologicamente attivi contenenti isoleucina. In questo caso è necessario mantenere il corretto equilibrio tra isoleucina e gli altri due amminoacidi a catena ramificata BCAA - leucina e valina.
Leucina
La leucina è un aminoacido essenziale, insieme all'isoleucina e alla valina, uno dei tre aminoacidi a catena ramificata BCAA. Agendo insieme, proteggono il tessuto muscolare e sono fonti di energia e contribuiscono anche al ripristino di ossa, pelle, muscoli, quindi il loro uso è spesso raccomandato durante il periodo di recupero dopo infortuni e operazioni.
La leucina abbassa anche leggermente i livelli di zucchero nel sangue e stimola il rilascio dell'ormone della crescita. Le fonti alimentari di leucina includono riso integrale, fagioli, carne, noci, soia e farina di frumento.
Gli integratori alimentari biologicamente attivi contenenti leucina vengono utilizzati in combinazione con valina e isoleucina. Dovrebbero essere presi con cautela per non causare ipoglicemia. L'eccesso di leucina può aumentare la quantità di ammoniaca nel corpo.
Lisina
La lisina è un amminoacido essenziale che si trova in quasi tutte le proteine. È necessario per la normale formazione e crescita delle ossa nei bambini, favorisce l'assorbimento del calcio e mantiene il normale metabolismo dell'azoto negli adulti.
Questo aminoacido è coinvolto nella sintesi di anticorpi, ormoni, enzimi, formazione del collagene e riparazione dei tessuti. La lisina viene utilizzata nel periodo di recupero dopo operazioni e infortuni sportivi. Abbassa anche i livelli sierici di trigliceridi.
La lisina ha un effetto antivirale, soprattutto contro i virus che causano l'herpes e le infezioni respiratorie acute. L'integrazione contenente lisina in combinazione con vitamina C e bioflavonoidi è raccomandata per le malattie virali.
La carenza di questo aminoacido essenziale può portare ad anemia, sanguinamento nel bulbo oculare, disturbi enzimatici, irritabilità, affaticamento e debolezza, scarso appetito, crescita lenta e perdita di peso, nonché disturbi del sistema riproduttivo.
Le fonti alimentari di lisina sono formaggio, uova, pesce, latte, patate, carne rossa, soia e prodotti lievitati.
Metionina
La metionina è un amminoacido essenziale che aiuta a processare i grassi, prevenendone la deposizione nel fegato e sulle pareti delle arterie. La sintesi di taurina e cisteina dipende dalla quantità di metionina nel corpo. Questo amminoacido favorisce la digestione, fornisce processi di disintossicazione (in primo luogo la neutralizzazione dei metalli tossici), riduce la debolezza muscolare, protegge dall'esposizione alle radiazioni ed è utile per l'osteoporosi e le allergie chimiche.
Questo aminoacido è utilizzato nella complessa terapia dell'artrite reumatoide e della tossiemia della gravidanza. La metionina ha un pronunciato effetto antiossidante, in quanto è una buona fonte di zolfo, che inattiva i radicali liberi. È usato per la sindrome di Gilbert, disfunzione epatica. La metionina è necessaria anche per la sintesi degli acidi nucleici, del collagene e di molte altre proteine. È utile per le donne che assumono contraccettivi ormonali orali. La metionina abbassa il livello di istamina nel corpo, che può essere utile nella schizofrenia quando la quantità di istamina è elevata.
La metionina nel corpo viene convertita in cisteina, che è il precursore del glutatione. Questo è molto importante in caso di avvelenamento, quando è necessaria una grande quantità di glutatione per neutralizzare le tossine e proteggere il fegato.
Fonti alimentari di metionina: legumi, uova, aglio, lenticchie, carne, cipolle, semi di soia, semi e yogurt.
Ornitina
L'ornitina aiuta il rilascio dell'ormone della crescita, che favorisce la combustione dei grassi nel corpo. Questo effetto è potenziato dall'uso di ornitina in combinazione con arginina e carnitina. L'ornitina è anche necessaria per il sistema immunitario e la funzionalità epatica, partecipando ai processi di disintossicazione e al ripristino delle cellule epatiche.
L'ornitina nel corpo è sintetizzata dall'arginina e, a sua volta, funge da precursore per citrullina, prolina, acido glutammico. Alte concentrazioni di ornitina si trovano nella pelle e nel tessuto connettivo, quindi questo amminoacido aiuta a riparare i tessuti danneggiati.
Gli integratori alimentari contenenti ornitina non devono essere somministrati a bambini, donne incinte o che allattano o persone con una storia di schizofrenia.
fenilalanina
La fenilalanina è un amminoacido essenziale. Nel corpo, può trasformarsi in un altro amminoacido: la tirosina, che a sua volta viene utilizzata nella sintesi di due principali neurotrasmettitori: dopamina e norepinefrina. Pertanto, questo aminoacido influisce sull'umore, riduce il dolore, migliora la memoria e la capacità di apprendimento e sopprime l'appetito. È usato nel trattamento di artrite, depressione, dolori mestruali, emicrania, obesità, morbo di Parkinson e schizofrenia.
La fenilalanina si presenta in tre forme: L-fenilalanina (la forma naturale e fa parte della maggior parte delle proteine del corpo umano), D-fenilalanina (una forma speculare sintetica, ha un effetto analgesico), DL-fenilalanina (combina le proprietà benefiche di le due forme precedenti, è solitamente utilizzato per la sindrome premestruale.
Gli integratori alimentari biologicamente attivi contenenti fenilalanina non vengono somministrati a donne in gravidanza, persone con attacchi di ansia, diabete, ipertensione, fenilchetonuria, melanoma pigmentario.
Prolina
La prolina migliora le condizioni della pelle aumentando la produzione di collagene e riducendone la perdita con l'età. Aiuta nel ripristino delle superfici cartilaginee delle articolazioni, rafforza i legamenti e il muscolo cardiaco. Per rafforzare il tessuto connettivo, la prolina è meglio utilizzata in combinazione con la vitamina C.
La prolina entra nel corpo principalmente dai prodotti a base di carne.
Sereno
La serina è necessaria per il normale metabolismo dei grassi e degli acidi grassi, la crescita del tessuto muscolare e il mantenimento di un normale sistema immunitario.
La serina è sintetizzata nel corpo dalla glicina. Come agente idratante, è incluso in molti prodotti cosmetici e preparati dermatologici.
Taurina
La taurina si trova in alte concentrazioni nel muscolo cardiaco, nei globuli bianchi, nei muscoli scheletrici e nel sistema nervoso centrale. È coinvolto nella sintesi di molti altri aminoacidi, ed è anche parte del componente principale della bile, necessaria per la digestione dei grassi, l'assorbimento delle vitamine liposolubili e per mantenere i normali livelli di colesterolo nel sangue.
Pertanto, la taurina è utile nell'aterosclerosi, nell'edema, nelle malattie cardiache, nell'ipertensione arteriosa e nell'ipoglicemia. La taurina è essenziale per il normale metabolismo di sodio, potassio, calcio e magnesio. Previene l'escrezione di potassio dal muscolo cardiaco e quindi aiuta a prevenire alcuni disturbi del ritmo cardiaco. La taurina ha un effetto protettivo sul cervello, specialmente quando è disidratato. È usato nel trattamento di ansia e agitazione, epilessia, iperattività, convulsioni.
Gli integratori alimentari con taurina vengono somministrati ai bambini con sindrome di Down e distrofia muscolare. In alcune cliniche, questo amminoacido è incluso nella complessa terapia del cancro al seno. L'eccessiva escrezione di taurina dal corpo si verifica in varie condizioni e disturbi metabolici.
Aritmie, disturbi della formazione delle piastrine, candidosi, stress fisico o emotivo, malattie intestinali, carenza di zinco e abuso di alcol portano a una carenza di taurina nel corpo. L'abuso di alcol interrompe anche la capacità del corpo di assorbire la taurina.
Nel diabete aumenta il fabbisogno di taurina da parte dell'organismo e viceversa l'assunzione di integratori alimentari contenenti taurina e cistina riduce il fabbisogno di insulina. La taurina si trova nelle uova, nel pesce, nella carne, nel latte, ma non nelle proteine vegetali.
Viene sintetizzato nel fegato dalla cisteina e dalla metionina in altri organi e tessuti del corpo, a condizione che vi sia una quantità sufficiente di vitamina B6. Con disturbi genetici o metabolici che interferiscono con la sintesi della taurina, è necessario assumere integratori alimentari con questo aminoacido.
Treonina
La treonina è un amminoacido essenziale che contribuisce al mantenimento del normale metabolismo delle proteine nel corpo. È importante per la sintesi di collagene ed elastina, aiuta il fegato ed è coinvolta nel metabolismo dei grassi in combinazione con acido aspartico e metionina.
La treonina si trova nel cuore, nel sistema nervoso centrale, nei muscoli scheletrici e previene la deposizione di grasso nel fegato. Questo amminoacido stimola il sistema immunitario, in quanto favorisce la produzione di anticorpi. La treonina si trova in quantità molto piccole nei cereali, quindi è più probabile che i vegetariani siano carenti di questo amminoacido.
triptofano
Il triptofano è un amminoacido essenziale necessario per la produzione di niacina. Viene utilizzato per sintetizzare la serotonina nel cervello, uno dei più importanti neurotrasmettitori. Il triptofano è usato per l'insonnia, la depressione e per stabilizzare l'umore.
Aiuta con la sindrome da iperattività nei bambini, viene utilizzato per le malattie cardiache, per controllare il peso corporeo, ridurre l'appetito e anche per aumentare il rilascio dell'ormone della crescita. Aiuta con gli attacchi di emicrania, aiuta a ridurre gli effetti nocivi della nicotina. La carenza di triptofano e magnesio può esacerbare gli spasmi delle arterie coronarie.
Le fonti alimentari più ricche di triptofano includono riso integrale, formaggio di campagna, carne, arachidi e proteine della soia.
Tirosina
La tirosina è un precursore dei neurotrasmettitori noradrenalina e dopamina. Questo amminoacido è coinvolto nella regolazione dell'umore; una mancanza di tirosina porta a una carenza di noradrenalina, che a sua volta porta alla depressione. La tirosina sopprime l'appetito, aiuta a ridurre i depositi di grasso, favorisce la produzione di melatonina e migliora le funzioni delle ghiandole surrenali, della tiroide e dell'ipofisi.
La tirosina è anche coinvolta nel metabolismo della fenilalanina. Gli ormoni tiroidei sono formati dall'aggiunta di atomi di iodio alla tirosina. Pertanto, non sorprende che la bassa tirosina plasmatica sia associata all'ipotiroidismo.
Altri sintomi di carenza di tirosina includono bassa pressione sanguigna, bassa temperatura corporea e sindrome delle gambe senza riposo.
Gli integratori alimentari con tirosina sono usati per alleviare lo stress e si pensa che aiutino con la sindrome da stanchezza cronica e la narcolessia. Sono usati per ansia, depressione, allergie e mal di testa, nonché per l'astinenza da droghe. La tirosina può essere utile nel morbo di Parkinson. Le fonti naturali di tirosina sono mandorle, avocado, banane, latticini, semi di zucca e semi di sesamo.
La tirosina può essere sintetizzata dalla fenilalanina nel corpo umano. È meglio assumere integratori di fenilalanina prima di coricarsi o con cibi ricchi di carboidrati.
Sullo sfondo del trattamento con inibitori delle monoaminossidasi (solitamente prescritti per la depressione), dovresti abbandonare quasi completamente i prodotti contenenti tirosina e non assumere integratori alimentari con tirosina, poiché ciò può portare a un aumento inaspettato e acuto della pressione sanguigna.
Valina
La valina è un aminoacido essenziale che ha un effetto stimolante, uno degli aminoacidi BCAA, quindi può essere utilizzato dai muscoli come fonte di energia. La valina è essenziale per il metabolismo muscolare, la riparazione dei tessuti danneggiati e per il mantenimento del normale metabolismo dell'azoto nel corpo.
La valina viene spesso utilizzata per correggere gravi carenze di aminoacidi derivanti dalla tossicodipendenza. I suoi livelli eccessivamente alti nel corpo possono portare a sintomi come parestesie (pelle d'oca) fino ad allucinazioni.
La valina si trova nei seguenti alimenti: cereali, carne, funghi, latticini, arachidi, proteine della soia.
L'integrazione di valina dovrebbe essere bilanciata con altri BCAA, L-leucina e L-isoleucina.
Il comportamento chimico degli amminoacidi è determinato da due gruppi funzionali -NH 2 e -COOH. Gli amminoacidi sono caratterizzati da reazioni al gruppo amminico, al gruppo carbossilico e alla parte radicalica, mentre, a seconda del reagente, l'interazione delle sostanze può passare attraverso uno o più centri di reazione.
Natura anfotera degli amminoacidi. Avendo sia un gruppo acido che basico nella molecola, gli amminoacidi in soluzioni acquose si comportano come tipici composti anfoteri. In soluzioni acide presentano proprietà basiche, reagendo come basi, in soluzioni alcaline, come acidi, formando rispettivamente due gruppi di sali:
A causa della loro anfotericità in un organismo vivente, gli amminoacidi svolgono il ruolo di sostanze tampone che mantengono una certa concentrazione di ioni idrogeno. Le soluzioni tampone ottenute dall'interazione di amminoacidi con basi forti sono ampiamente utilizzate nella pratica bioorganica e chimica. I sali di amminoacidi con acidi minerali sono più solubili in acqua rispetto agli amminoacidi liberi. I sali con acidi organici sono scarsamente solubili in acqua e vengono utilizzati per l'identificazione e la separazione degli amminoacidi.
Reazioni dovute al gruppo amminico. Con la partecipazione del gruppo amminico, gli amminoacidi formano sali di ammonio con acidi, sono acilati, alchilati , reagire con acido nitroso e aldeidi secondo il seguente schema:
L'alchilazione viene effettuata con la partecipazione di R-Ha1 o Ar-Hal:
I cloruri acidi o le anidridi acide (cloruro di acetile, anidride acetica, cloruro di benzilossicarbonile) vengono utilizzati nella reazione di acilazione:
Le reazioni di acilazione e alchilazione vengono utilizzate per proteggere il gruppo NH 2 di amminoacidi nel processo di sintesi del peptide.
Reazioni dovute al gruppo carbossilico. Con la partecipazione del gruppo carbossilico, gli amminoacidi formano sali, esteri, ammidi, cloruri acidi secondo lo schema seguente:
Se all'atomo di carbonio nel radicale idrocarburico è presente un sostituente elettron-attrattore (NO 2, CC1 3, COOH, COR, ecc.), che polarizza il legame CCOOH, allora gli acidi carbossilici subiscono facilmente reazioni di decarbossilazione. La decarbossilazione degli -amminoacidi contenenti il gruppo + NH 3 come sostituente porta alla formazione di ammine biogeniche. In un organismo vivente, questo processo procede sotto l'azione dell'enzima decarbossilasi e della vitamina piridossal fosfato.
In condizioni di laboratorio, la reazione viene eseguita riscaldando -amminoacidi in presenza di assorbitori di CO 2, ad esempio Ba(OH) 2 .
La decarbossilazione di -fenil--alanina, lisina, serina e istidina produce rispettivamente fenamina, 1,5-diamminopentano (cadaverina), 2-aminoetanolo-1 (colamina) e triptamina.
Reazioni di amminoacidi con la partecipazione di un gruppo laterale. Quando l'aminoacido tirosina viene nitrato con acido nitrico, si forma un derivato dinitro di colore arancione (test della xantoproteina):
Le transizioni redox avvengono nel sistema cisteina-cistina:
2 HS CH 2 CH(NH 2)COOH HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH2CH(NH2)COOH
HOOCCH(NH2)CH2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH 2 HS CH2CH(NH2)COOH
In alcune reazioni, gli amminoacidi reagiscono contemporaneamente su entrambi i gruppi funzionali.
Formazione di complessi con metalli. Quasi tutti gli -amminoacidi formano complessi con ioni metallici bivalenti. I più stabili sono i complessi sali di rame interni (composti chelati), che si formano a seguito dell'interazione con l'idrossido di rame (II) e sono di colore blu:
L'azione dell'acido nitroso per gli amminoacidi alifatici porta a la formazione di idrossiacidi, aromatici - composti diazoici.
Formazione di idrossiacidi:
Reazione di diazotizzazione:
con il rilascio di azoto molecolare N 2:
2. senza il rilascio di azoto molecolare N 2:
Il gruppo cromoforo dell'azobenzene -N=N nei composti azoici provoca il giallo, il giallo, l'arancione o un altro colore delle sostanze quando viene assorbito nella regione della luce visibile (400-800 nm). Gruppo auxocromico
COOH cambia e migliora il colore a causa di π, π - coniugazione con π - sistema elettronico del gruppo principale del cromoforo.
Il rapporto tra amminoacidi e calore. Quando riscaldati, gli amminoacidi si decompongono per formare vari prodotti, a seconda del loro tipo. Quando riscaldato -aminoacidi a seguito della disidratazione intermolecolare si formano ammidi cicliche - dichetopiperazine :
valina (Val) diisopropil derivato
dichetopiperazina
Quando riscaldato -aminoacidi l'ammoniaca viene separata da essi con la formazione di acidi α, β-insaturi con un sistema coniugato di doppi legami:
acido pentenoico dell'acido β-aminovalerico
(acido 3-aminopentanoico)
Riscaldamento - E -aminoacidi accompagnato da disidratazione intramolecolare e formazione di ammidi cicliche interne – lattamici:
Acido γ-aminoisovalerico lattame γ-aminoisovalerico
(acido 4-ammino-3-metilbutanoico).