아민의 양쪽성 특성. 아미노산

24.02.2023

아미노산은 산과 아민의 특성을 모두 나타냅니다. 따라서 그들은 염을 형성합니다(카르복실기의 산성 특성으로 인해).

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

글리신 나트륨 글리시네이트

및 에스테르(다른 유기산과 같음):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O) OC 2 H 5 + H 2 O

글리신 에틸 글리시네이트

더 강한 산에서 아미노산은 염기의 특성을 나타내고 아미노 그룹의 기본 특성으로 인해 염을 형성합니다.

글리신 등나무 염화물

가장 단순한 단백질은 구조에 70개 이상의 아미노산 잔기를 포함하고 분자량이 10,000Da(달톤) 이상인 폴리펩티드입니다. 달튼 - 단백질 질량 측정 단위, 1 달톤은 1.66054 · 10 -27 kg(탄소 질량 단위)입니다. 더 적은 수의 아미노산 잔기로 구성된 유사한 화합물을 펩타이드라고 합니다. 본질적으로 펩티드는 인슐린, 옥시토신, 바소프레신과 같은 일부 호르몬입니다. 일부 펩타이드는 면역 조절제입니다. 일부 항생제(사이클로스포린 A, 그라미시딘 A, B, C 및 S), 알칼로이드, 꿀벌과 말벌의 독소, 뱀, 독버섯(파할로이딘 및 창백한 논병아리 아마니틴), 콜레라 및 보툴리눔 독소 등은 펩티드 성질을 가지고 있습니다.

단백질 분자의 구조적 구성 수준.

단백질 분자는 복잡한 구조를 가지고 있습니다. 1차, 2차, 3차 및 4차 구조와 같은 단백질 분자의 구조적 구성에는 여러 수준이 있습니다.

기본 구조 펩타이드 결합으로 연결된 단백질 생성 아미노산 잔기의 선형 서열로 정의됩니다(그림 5).

그림 5. 단백질 분자의 기본 구조

단백질 분자의 1차 구조는 메신저 RNA의 뉴클레오티드 서열에서 각 특정 단백질에 대해 유전적으로 결정됩니다. 1차 구조는 또한 단백질 분자의 더 높은 수준의 구성을 결정합니다.

2차 구조 - 단백질 분자의 개별 섹션의 형태(즉, 공간에서의 위치). 단백질의 2차 구조는 -helix, -구조(접힌 시트 구조)로 나타낼 수 있습니다(그림 6).

그림 6. 단백질의 2차 구조

단백질의 2차 구조는 펩타이드 그룹 사이의 수소 결합에 의해 지지됩니다.

3차 구조 - 전체 단백질 분자의 형태, 즉 사이드 라디칼의 스태킹을 포함하여 전체 폴리펩티드 사슬의 공간에 스태킹. 상당수의 단백질에 대해 수소 원자의 좌표를 제외한 모든 단백질 원자의 좌표를 X-선 회절 분석으로 얻었다. 모든 유형의 상호 작용은 3차 구조의 형성 및 안정화에 참여합니다: 소수성, 정전기(이온성), 이황화 공유 결합, 수소 결합. 이러한 상호 작용은 아미노산 잔기의 라디칼을 포함합니다. 3차 구조를 유지하는 결합 중에서 다음 사항에 유의해야 합니다. b) 에스테르 가교(카르복실기와 수산기 사이); c) 염다리(카르복실기와 아미노기 사이); d) 수소 결합.

3차 구조로 인한 단백질 분자의 모양에 따라 다음과 같은 단백질 그룹이 구분됩니다.

1) 구형 단백질 , 소구체 (구체) 모양입니다. 이러한 단백질에는 예를 들어 5개의 α-나선 세그먼트가 있고 β-접힘이 없는 미오글로빈, α-나선이 없는 면역글로불린, 이차 구조의 주요 요소는 β-접힘이 포함됩니다.

2) 원섬유 단백질 . 이 단백질은 길쭉한 실 모양을 가지고 있으며 신체에서 구조적 기능을 수행합니다. 1차 구조에서 이들은 반복 부분을 가지며 전체 폴리펩타이드 사슬에 대해 상당히 균일한 2차 구조를 형성합니다. 따라서 단백질 α-케라틴(손톱, 머리카락, 피부의 주요 단백질 구성 요소)은 확장된 α-나선으로 구성됩니다. 2차 구조의 덜 일반적인 요소, 예를 들어 α-나선과 크게 다른 매개변수를 가진 왼손잡이 나선을 형성하는 콜라겐 폴리펩타이드 사슬이 있습니다. 콜라겐 섬유에서 세 개의 나선형 폴리펩타이드 사슬이 하나의 오른쪽 슈퍼코일로 꼬여 있습니다(그림 7).

Fig.7 콜라겐의 3차 구조

단백질의 4차 구조. 단백질의 4차 구조 하에서 3차 구조를 가진 개별 폴리펩타이드 사슬(동일하거나 다른)을 공간에 배치하여 구조적 및 기능적 측면에서 단일 거대분자 형성(멀티머)을 형성하는 방법을 의미합니다. 모든 단백질이 4차 구조를 가지는 것은 아닙니다. 4차 구조를 가진 단백질의 예는 4개의 하위 단위로 구성된 헤모글로빈입니다. 이 단백질은 신체의 가스 수송에 관여합니다.

휴식 시간에 이황화 및분자의 약한 유형의 결합, 기본 구조를 제외한 모든 단백질 구조가 (완전히 또는 부분적으로) 파괴되는 반면 단백질은 기본 속성 (자연, 자연(네이티브) 상태에 내재된 단백질 분자의 특성). 이 프로세스는 단백질 변성 . 단백질 변성을 일으키는 요인에는 고온, 자외선, 농축 산 및 알칼리, 중금속 염 등이 포함됩니다.

단백질은 다음과 같이 분류됩니다. 단순한 (단백질) 아미노산으로만 이루어져 있고, 복잡한 (단백질)아미노산 외에 다른 비 단백질 물질, 예를 들어 탄수화물, 지질, 핵산을 포함합니다. 복합 단백질의 비단백질 부분을 보결분자군이라고 합니다.

단순 단백질, 아미노산 잔기로만 구성되어 있으며 동식물계에 널리 퍼져 있습니다. 현재 이러한 화합물에 대한 명확한 분류는 없습니다.

히스톤

그들은 알칼리성이 우세한 상대적으로 낮은 분자량 (12-13,000)을 가지고 있습니다. 주로 세포핵에 국한되며 약산에 용해되며 암모니아와 알코올에 의해 침전됩니다. 그들은 단지 3차 구조를 가지고 있습니다. 자연 상태에서 그들은 DNA와 강하게 연관되어 있으며 핵 단백질의 일부입니다. 주요 기능은 DNA와 RNA로부터 유전 정보 전달을 조절하는 것입니다(전달 차단 가능).

프로타민

이 단백질은 분자량이 가장 낮습니다(최대 12,000). 표현된 기본 속성을 표시합니다. 물과 약산에 잘 녹습니다. 생식 세포에 포함되어 있으며 염색질 단백질의 대부분을 구성합니다. 히스톤과 마찬가지로 DNA와 복합체를 형성하여 DNA에 화학적 안정성을 부여하지만 히스톤과 달리 조절 기능은 수행하지 않는다.

글루텔린

식물의 녹색 부분에 있는 곡물 및 기타 작물의 종자 글루텐에 함유된 식물성 단백질. 물, 소금, 에탄올 용액에는 녹지 않으나 약알칼리 용액에는 잘 녹는다. 필수아미노산을 모두 함유하고 있어 완전식품입니다.

프롤라민

식물성 단백질. 곡물 식물의 글루텐에 함유되어 있습니다. 70% 알코올에만 용해됩니다(이 단백질에는 프롤린 및 비극성 아미노산 함량이 높기 때문입니다).

단백질.

프로테노이드에는 지지 조직(뼈, 연골, 인대, 힘줄, 손발톱, 모발)의 단백질이 포함되며 황 함량이 높은 것이 특징입니다. 이 단백질은 물, 소금 및 물-알코올 혼합물에 불용성 또는 거의 용해되지 않습니다.

알부민

이들은 저 분자량 (15-17,000)의 산성 단백질이며 물과 약한 염 용액에 용해됩니다. 100% 포화 상태에서 중성염에 의해 침전됩니다. 혈액의 삼투압 유지에 참여하고 혈액과 함께 다양한 물질을 운반합니다. 혈청, 우유, 달걀 흰자에 함유되어 있습니다.

글로불린

최대 100,000의 분자량 물에 불용성이지만 약한 염 용액에 용해되며 덜 농축된 용액에 침전됩니다(이미 50% 포화 상태). 식물의 종자, 특히 콩과식물 및 유지종자에 함유되어 있습니다. 혈장 및 일부 다른 생물학적 유체에서. 그들은 면역 보호 기능을 수행하고 바이러스 성 전염병에 대한 신체의 저항력을 제공합니다.

1. 아미노산 전시 양성 속성및 산 및 아민, 뿐만 아니라 이러한 그룹의 공동 존재로 인한 특정 특성. 수용액에서 AMA는 내부 염(양극 이온) 형태로 존재합니다. 모노아미노모노카복실산 수용액은 리트머스에 대해 중성입니다. 그들의 분자는 동일한 수의 -NH 2 - 및 -COOH 그룹을 포함합니다. 이 그룹은 서로 상호 작용하여 내부 염을 형성합니다.

이러한 분자는 두 위치에서 반대 전하를 가집니다: 양의 NH 3 + 및 카르복실기의 음 –COO - . 이와 관련하여 AMA의 내부 염은 양극성 이온 또는 Zwitter-ion(Zwitter-하이브리드)이라고 합니다.

산성 환경에서 양극성 이온은 카르복실기의 해리가 억제되기 때문에 양이온처럼 행동합니다. 알칼리성 환경에서 - 음이온으로. 용액의 음이온 형태의 수는 양이온 형태의 수와 동일한 각 아미노산에 특정한 pH 값이 있습니다. AMA 분자의 총 전하가 0이 되는 pH 값을 AMA 등전점(pI AA)이라고 합니다.

모노아미노디카르복실산의 수용액은 환경과 산성 반응을 일으킵니다.

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

모노아미노디카르복실산의 등전점은 산성 환경에 있으며 이러한 AMA를 산성이라고 합니다.

디아미노모노카르복실산은 수용액에서 기본 특성을 가집니다(해리 과정에서 물의 참여가 표시되어야 함).

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -

디아미노모노카르복실산의 등전점은 pH>7이며 이러한 AMA를 염기성이라고 합니다.

양극성 이온인 아미노산은 양쪽성 특성을 나타냅니다. 산과 염기 모두와 염을 형성할 수 있습니다.

염산 HCl과의 상호 작용으로 염이 형성됩니다.

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

염기와의 반응으로 염이 형성됩니다.

R-CH(NH2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH2)-COONa + H2O

2. 금속과 착물의 형성- 킬레이트 복합체. 글리코콜(글리신)의 구리염 구조는 다음 공식으로 나타낼 수 있습니다.

인체에 있는 거의 모든 구리(100mg)는 이러한 안정적인 발톱 모양의 화합물 형태로 단백질(아미노산)에 결합되어 있습니다.

3. 다른 산과 마찬가지로 아미노산은 에스테르, 할로겐 무수물, 아미드를 형성합니다.

4. 탈카르복실화 반응특별한 decarboxylase 효소의 참여로 신체에서 발생합니다. 생성 된 아민 (트립 타민, 히스타민, 세로티닌)은 생체 아민이라고하며 인체의 여러 생리 기능을 조절합니다.

5. 포름알데히드와의 상호 작용(알데히드)

R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH

포름알데히드는 NH 2 - 그룹에 결합하고 -COOH 그룹은 자유 상태로 남아 있으며 알칼리로 적정할 수 있습니다. 따라서 이 반응은 아미노산의 정량(Sorensen 방법)에 사용됩니다.

6. 아질산과의 상호 작용하이드록시산이 형성되고 질소가 방출됩니다. 방출된 질소 N 2의 양은 연구 대상 물체의 정량적 함량을 결정합니다. 이 반응은 아미노산의 정량 측정에 사용됩니다(Van Slyke 방법).

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

이것은 신체 외부에서 AMK를 탈아미노화하는 한 가지 방법입니다.

7. 아미노산의 아실화. AMA의 아미노 그룹은 이미 실온에서 산 염화물 및 무수물로 아실화될 수 있습니다.

기록된 반응의 생성물은 아세틸-α-아미노프로피온산입니다.

AMA의 아실 유도체는 단백질의 서열 연구와 펩타이드 합성(아미노 그룹 보호)에 널리 사용됩니다.

8.특정 속성,아미노 및 카르복실기의 존재 및 상호 영향과 관련된 반응 - 펩티드 형성. a-AMA의 공통 속성은 다음과 같습니다. 축중합 공정펩타이드 형성을 유도합니다. 이 반응의 결과로 한 AMA의 카르복실기와 다른 AMA의 아미노기 사이의 상호 작용 부위에 아미드 결합이 형성됩니다. 즉, 펩타이드는 아미노기와 아미노산 카르복실기의 상호작용으로 형성된 아미드이다. 이러한 화합물에서 아미드 결합을 펩타이드 결합(peptide group과 펩타이드 결합의 구조를 분해: three-center p, p-conjugated system)이라고 한다.

분자 내 아미노산 잔기의 수에 따라 di-, tri-, tetrapeptide 등이 구별됩니다. 최대 폴리펩티드(최대 100개의 AMK 잔기). 올리고펩티드는 2~10개의 AMK 잔기, 단백질 - 100개 이상의 AMK 잔기를 포함합니다. 일반적으로 폴리펩티드 사슬은 다음과 같은 구성표로 나타낼 수 있습니다.

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

여기서 R1, R2,...Rn은 아미노산 라디칼이다.

단백질의 개념.

아미노산의 가장 중요한 생체 고분자는 단백질 - 단백질입니다. 인체에는 약 500만 개가 있다. 피부, 근육, 혈액 및 기타 조직의 일부인 다양한 단백질. 단백질 (단백질)은 그리스어 "protos"에서 이름을 얻었습니다. 첫 번째로 가장 중요합니다. 단백질은 신체에서 여러 가지 중요한 기능을 수행합니다. 1. 건물 기능; 2. 수송기능 3. 보호 기능; 4. 촉매 기능; 5. 호르몬 기능; 6. 영양 기능.

모든 천연 단백질은 아미노산 단량체로 구성됩니다. 단백질이 가수분해되는 동안 AMA 혼합물이 형성됩니다. 이러한 AMK는 20개입니다.

4. 예시 자료:프레젠테이션

5. 문헌:

주요 문헌:

1. 생물유기화학: 교과서. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014년

Seitembetov T.S. 화학: 교과서 - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 p.
Bolysbekova S. M. 생체 요소의 화학: 교과서 - Semey, 2012. - 219 p. : 미사
Verentsova L.G. 무기, 물리 및 콜로이드 화학: 교과서 - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : 아픈.
물리 및 콜로이드 화학 / A.P. Belyaev .- M .: GEOTAR MEDIA 편집, 2008
Verentseva L.G. 무기, 물리 및 콜로이드 화학, (검증 테스트) 2009

추가 문헌:

Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. 물리적 및 콜로이드 화학. M.2003.

2. Slesarev V.I. 화학. 살아있는 화학의 기초. 상트페테르부르크: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. 일반 화학. 생물 물리학 화학. 생체 요소의 화학. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. 생물학적으로 중요한 유기 화합물의 구조 및 반응성에 대한 이론적 토대. 알마티, 2003.

생물 유기 화학의 실험실 연구 안내, ed. 에. Tyukavkina. M., 버스타드, 2003.
글린카 N.L. 일반 화학. M., 2003.
Ponomarev V.D. 분석화학 파트 1,2 2003

6. 제어 질문(피드백):

1. 전체적으로 폴리펩티드 사슬의 구조를 결정하는 것은 무엇입니까?

2. 단백질 변성은 무엇을 초래합니까?

3. 등전점이란?

4. 필수 아미노산은 무엇입니까?

5. 우리 몸에서 단백질은 어떻게 형성되는가?

유사한 정보.

아미노산은 아미노 및 카르복실기를 포함하며 이러한 작용기를 가진 화합물의 모든 특성을 나타냅니다. 아미노산 반응을 작성할 때 이온화되지 않은 아미노 및 카르복시 그룹이 있는 공식이 사용됩니다.

1) 아미노기에 대한 반응. 아미노산의 아미노 그룹은 아민의 일반적인 특성을 나타냅니다. 아민은 염기이며 반응에서 친핵체로 작용합니다.

1. 염기로서 아미노산의 반응. 아미노산이 산과 반응하면 암모늄 염이 형성됩니다.

글리신염산염, 글리신염산염

2. 아질산의 작용. 아질산의 작용으로 하이드록시산이 형성되고 질소와 물이 방출됩니다.

이 반응은 단백질뿐만 아니라 아미노산의 자유 아민 그룹을 정량화하는 데 사용됩니다.

3. N-아실 유도체의 형성, 아실화 반응.

아미노산은 무수물 및 산 할로겐화물과 반응하여 아미노산의 N-아실 유도체를 형성합니다.

벤질 에테르 나트륨염 N 카르보벤족시글리신 - 클로로포름산 글리신

아실화는 아미노 그룹을 보호하는 한 가지 방법입니다. N-아실 유도체는 쉽게 가수분해되어 자유 아미노기를 형성하기 때문에 펩타이드 합성에서 N-아실 유도체는 매우 중요하다.

4. 쉬프 염기의 형성. α-아미노산이 알데히드와 상호작용할 때 카르비놀아민 형성 단계를 통해 치환된 이민(Schiff 염기)이 형성됩니다.

알라닌 포름알데히드 알라닌의 N-메틸올 유도체

5. 알킬화 반응. α-아미노산의 아미노기는 알킬화되어 N-알킬 유도체를 형성합니다.

2,4-디니트로플루오로벤젠과의 반응이 가장 중요합니다. 생성된 디니트로페닐 유도체(DNP 유도체)는 펩티드 및 단백질의 아미노산 서열을 결정하는 데 사용됩니다. 2,4-디니트로플루오로벤젠과 α-아미노산의 상호작용은 벤젠 고리에서 친핵성 치환 반응의 한 예입니다. 벤젠 고리에 두 개의 강력한 전자 끌기 그룹이 존재하기 때문에 할로겐은 이동성이 되고 치환 반응을 시작합니다.

2,4 - 디니트로 -

플루오로벤젠 N - 2,4 - 디니트로페닐 - a - 아미노산

(DNFB) DNF - a의 유도체 - 아미노산

6. 페닐이소티오시아네이트와의 반응. 이 반응은 펩타이드의 구조를 결정하는 데 널리 사용됩니다. 페닐이소티오시아네이트는 이소티오시안산 H-N=C=S의 유도체입니다. α-아미노산과 페닐이소티오시아네이트의 상호작용은 친핵성 첨가 반응의 메커니즘에 따라 진행됩니다. 생성된 생성물에서 분자내 치환 반응이 추가로 수행되어 환형 치환 아미드: 페닐티오하이단토인이 형성됩니다.

고리형 화합물은 정량적 수율로 얻어지며 티오히단토인(FTH - 유도체) - 아미노산의 페닐 유도체입니다. FTG - 유도체는 라디칼 R의 구조가 다릅니다.

일반적인 염 외에도 a-아미노산은 특정 조건에서 중금속 양이온과 함께 착물 내 염을 형성할 수 있습니다. 모든 α-아미노산의 경우, 아름답게 결정화되고 강렬한 파란색을 띠는 내부 복합(킬레이트) 구리 염이 매우 특징적입니다.):
알라닌 에틸 에스테르

에스테르 형성은 펩타이드 합성에서 카르복실기를 보호하는 방법 중 하나입니다.

3. 산 할로겐화물의 형성. 보호된 아미노 그룹이 있는 α-아미노산을 황산 옥시디클로라이드(염화티오닐) 또는 삼염화인 산화인(포스포러스 옥시클로라이드)으로 처리하면 산 염화물이 형성됩니다.

산 할로겐화물을 얻는 것은 펩타이드 합성에서 카르복실기를 활성화하는 방법 중 하나입니다.

4. 무수물 a-아미노산 얻기. 산 할로겐화물은 반응성이 매우 높아 사용할 때 반응의 선택성을 감소시킵니다. 따라서 펩타이드 합성에서 카르복실기를 활성화하기 위해 더 자주 사용되는 방법은 무수물기로 변환하는 것입니다. 무수물은 산 할로겐화물보다 활성이 낮습니다. 보호된 아미노기를 갖는 α-아미노산이 에틸 클로로포르메이트(에틸 클로로포르메이트)와 상호작용할 때, 무수물 결합이 형성됩니다:

5. 탈카르복실화. a - 동일한 탄소 원자에 2개의 전자 끄는 그룹을 갖는 아미노산은 쉽게 탈카르복실화된다. 실험실 조건에서 이것은 수산화 바륨으로 아미노산을 가열하여 수행됩니다.이 반응은 생체 아민 형성과 함께 decarboxylase 효소의 참여로 체내에서 발생합니다.

닌히드린

열에 대한 아미노산의 비율. α-아미노산이 가열되면 디케토피페라진이라고 하는 사이클릭 아미드가 형성됩니다.

디케토피페라진

g - 및 d - 아미노산은 쉽게 물을 분리하고 고리화하여 내부 아미드, 락탐을 형성합니다.

g - 락탐(부티로락탐)

아미노기와 카르복실기가 5개 이상의 탄소 원자로 분리된 경우 가열하면 물 분자가 제거된 고분자 폴리아미드 사슬이 형성되는 중축합이 발생합니다.

아미노산은 단백질을 구성하는 구조 화학 단위 또는 "구성 요소"입니다. 아미노산은 16%의 질소로 구성되어 있으며 이는 다른 두 가지 가장 중요한 영양소인 탄수화물 및 지방과의 주된 화학적 차이점입니다. 신체에 대한 아미노산의 중요성은 단백질이 모든 생명 과정에서 수행하는 막대한 역할에 의해 결정됩니다.

가장 큰 동물에서 작은 미생물에 이르기까지 모든 살아있는 유기체는 단백질로 구성되어 있습니다. 다양한 형태의 단백질이 살아있는 유기체에서 일어나는 모든 과정에 관여합니다. 인체에서 단백질은 근육, 인대, 힘줄, 모든 기관과 땀샘, 머리카락, 손톱을 형성합니다. 단백질은 체액과 뼈의 일부입니다. 신체의 모든 과정을 촉매하고 조절하는 효소와 호르몬도 단백질입니다. 신체의 이러한 영양소가 부족하면 수분 불균형이 발생하여 붓기가 발생할 수 있습니다.

신체의 각 단백질은 고유하며 특정 목적을 위해 존재합니다. 단백질은 서로 교환할 수 없습니다. 그들은 음식에서 발견되는 단백질의 분해 결과로 형성되는 아미노산으로부터 체내에서 합성됩니다. 따라서 영양의 가장 가치 있는 요소는 단백질 자체가 아니라 아미노산입니다. 아미노산은 인체의 조직과 기관의 일부인 단백질을 형성한다는 사실 외에도 일부는 신경 전달 물질(신경 전달 물질)로 작용하거나 그 전구체입니다.

신경 전달 물질은 한 신경 세포에서 다른 신경 세포로 신경 임펄스를 전달하는 화학 물질입니다. 따라서 일부 아미노산은 뇌의 정상적인 기능에 필수적입니다. 아미노산은 비타민과 미네랄이 적절하게 기능을 수행한다는 사실에 기여합니다. 일부 아미노산은 근육 조직에 직접 에너지를 공급합니다.

인체에서는 많은 아미노산이 간에서 합성됩니다. 그러나 일부는 체내에서 합성되지 않아 음식으로 섭취해야 한다. 이러한 필수 아미노산에는 히스티딘, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판 및 발린이 포함됩니다. 간에서 합성되는 아미노산: 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 시트룰린, 시스테인, 감마-아미노부티르산, 글루타민 및 글루탐산, 글리신, 오르니틴, 프롤린, 세린, 타우린, 티로신.

단백질 합성 과정은 신체에서 진행 중입니다. 하나 이상의 필수 아미노산이 없으면 단백질 형성이 중단됩니다. 이것은 소화 불량에서 우울증 및 발육 부진에 이르기까지 다양한 심각한 문제로 이어질 수 있습니다.

어떻게 그런 상황이 발생합니까? 생각보다 쉽습니다. 식단이 균형을 이루고 충분한 단백질을 섭취하더라도 많은 요인이 이로 이어집니다. 위장관의 흡수 장애, 감염, 외상, 스트레스, 특정 약물, 노화 과정 및 신체의 기타 영양소 불균형은 모두 필수 아미노산 결핍으로 이어질 수 있습니다.

위의 모든 것이 많은 양의 단백질을 섭취하는 것이 문제를 해결하는 데 도움이 된다는 것을 의미하지는 않는다는 점을 명심해야 합니다. 사실 그것은 건강 유지에 기여하지 않습니다.

과도한 단백질은 단백질 대사 산물을 처리해야 하는 신장과 간에 추가적인 스트레스를 유발하며, 주요 대사는 암모니아입니다. 그것은 신체에 매우 독성이 있으므로 간은 즉시 요소로 처리한 다음 혈류로 들어가 신장으로 들어가 여과되고 배설됩니다.

단백질의 양이 너무 많지 않고 간이 잘 작동하는 한 암모니아는 즉시 중화되며 해를 끼치지 않습니다. 그러나 너무 많고 간이 중화에 대처할 수 없으면 (영양 실조, 소화 불량 및 / 또는 간 질환의 결과로) 독성 수준의 암모니아가 혈액에 생성됩니다. 이 경우 간성 뇌증 및 혼수 상태까지 심각한 건강 문제가 많이 발생할 수 있습니다.

요소 농도가 너무 높으면 신장 손상과 요통도 유발됩니다. 따라서 중요한 것은 양이 아니라 음식과 함께 섭취하는 단백질의 질입니다. 현재 생물학적 활성 식품 보충제의 형태로 필수 및 비필수 아미노산을 얻을 수 있습니다.

이것은 다양한 질병과 감소 다이어트를 사용할 때 특히 중요합니다. 채식주의자는 신체가 정상적인 단백질 합성에 필요한 모든 것을 섭취할 수 있도록 필수 아미노산을 함유한 보충제가 필요합니다.

다양한 유형의 아미노산 보충제가 있습니다. 아미노산은 일부 종합 비타민, 단백질 혼합물의 일부입니다. 아미노산 복합체를 포함하거나 하나 또는 두 개의 아미노산을 포함하는 상업적으로 이용 가능한 공식이 있습니다. 그들은 캡슐, 정제, 액체 및 분말과 같은 다양한 형태로 제공됩니다.

대부분의 아미노산은 두 가지 형태로 존재하며, 하나의 화학 구조는 다른 하나의 거울상입니다. 그들은 D-시스틴 및 L-시스틴과 같은 D- 및 L-형이라고 합니다.

D는 dextra(라틴어로 오른쪽)를 의미하고 L은 levo(각각 왼쪽)를 의미합니다. 이 용어는 주어진 분자의 화학 구조인 나선의 회전 방향을 나타냅니다. 동물 및 식물 유기체의 단백질은 주로 L 형태의 아미노산에 의해 생성됩니다 (D, L 형태로 표시되는 페닐알라닌 제외).

L-아미노산을 함유한 식품 보조제는 인체의 생화학적 과정에 더 적합한 것으로 간주됩니다.
유리 또는 결합되지 않은 아미노산은 가장 순수한 형태입니다. 따라서 아미노산 보충제를 선택할 때 미국 약전(USP)에서 표준화한 L-결정질 아미노산을 함유한 제품을 선호해야 합니다. 그들은 소화될 필요가 없으며 혈류로 직접 흡수됩니다. 경구 투여 후 매우 빠르게 흡수되며 일반적으로 알레르기 반응을 일으키지 않습니다.

개별 아미노산은 공복에 섭취하는 것이 가장 좋으며, 아침이나 식사 사이에 소량의 비타민 B6 및 C를 섭취하는 것이 가장 좋습니다. 식사 30분 전. 개별 필수 아미노산과 복합 아미노산을 모두 섭취하는 것이 가장 좋지만 시간은 다릅니다. 별도의 아미노산을 장기간, 특히 고용량으로 복용해서는 안됩니다. 2개월 휴식 후 2개월 이내 접수를 권장합니다.

알라닌

알라닌은 포도당 대사의 정상화에 기여합니다. 과도한 알라닌과 Epstein-Barr 바이러스 감염 및 만성 피로 증후군 사이의 관계가 확립되었습니다. 알라닌의 한 형태인 베타-알라닌은 판토텐산과 신체에서 가장 중요한 촉매 중 하나인 코엔자임 A의 구성 요소입니다.

아르기닌

아르기닌은 신체의 면역 체계를 자극하여 암을 포함한 종양의 성장을 늦춥니다. 그것은 T 림프구를 생성하는 흉선의 활동과 크기를 증가시킵니다. 이와 관련하여 아르기닌은 HIV 감염 및 악성 신생물로 고통받는 사람들에게 유용합니다.

또한 간 질환(간경화 및 지방 변성)에도 사용되며 간에서 해독 과정(주로 암모니아의 중화)을 촉진합니다. 정액에는 아르기닌이 포함되어 있어 남성의 불임 치료에 가끔 사용됩니다. 결합조직과 피부에도 아르기닌이 다량 함유되어 있어 각종 상처에 효과가 있다. 아르기닌은 근육 조직에서 중요한 대사 성분입니다. 체내의 과도한 질소의 운반 및 중화에 관여하기 때문에 신체의 최적의 질소 균형을 유지하는 데 도움이 됩니다.

아르기닌은 체지방 저장량을 약간 감소시키기 때문에 체중 감소에 도움이 됩니다.

아르기닌은 많은 효소와 호르몬의 일부입니다. 바소프레신(뇌하수체 호르몬)의 성분으로 췌장에서 인슐린 생성을 촉진하는 작용을 하며 성장호르몬 합성을 돕는다. 아르기닌은 체내에서 합성되지만 신생아에서는 생산이 감소할 수 있습니다. 아르기닌의 공급원은 초콜릿, 코코넛, 유제품, 젤라틴, 육류, 귀리, 땅콩, 대두, 호두, 흰 밀가루, 밀, 밀 배아입니다.

단순 헤르페스를 포함하여 바이러스 감염이 있는 사람은 아르기닌 보충제를 복용해서는 안 되며 아르기닌이 풍부한 음식을 피해야 합니다. 임산부와 수유모는 아르기닌 보충제를 복용하면 안 됩니다. 소량의 아르기닌을 복용하는 것은 관절 및 결합 조직의 질병, 포도당 내성 장애, 간 질환 및 부상에 권장됩니다. 장기간 사용은 권장하지 않습니다.

아스파라긴

아스파라긴은 중추 신경계에서 일어나는 과정의 균형을 유지하는 데 필요합니다. 이는 과도한 흥분과 과도한 억제를 모두 방지합니다. 간에서 아미노산 합성에 관여합니다.

이 아미노산은 활력을 높여주기 때문에 이를 기반으로 한 보충이 피로 회복에 사용됩니다. 또한 대사 과정에서 중요한 역할을 합니다. 아스파르트산은 종종 신경계 질환에 처방됩니다. 운동 선수뿐만 아니라 간 기능 위반에도 유용합니다. 또한 면역 글로불린과 항체의 생성을 증가시켜 면역 체계를 자극합니다.

아스파르트산은 발아한 종자와 육류 제품에서 얻은 식물성 단백질에서 대량으로 발견됩니다.

카르니틴

엄밀히 말하면 카르니틴은 아미노산이 아니지만 그 화학 구조가 아미노산과 유사하므로 일반적으로 함께 고려됩니다. 카르니틴은 단백질 합성에 관여하지 않으며 신경 전달 물질도 아닙니다. 신체의 주요 기능은 에너지가 방출되는 산화 과정에서 긴 사슬 지방산을 운반하는 것입니다. 그것은 근육 조직의 주요 에너지 원 중 하나입니다. 따라서 카르니틴은 지방이 에너지로 전환되는 것을 증가시키고 신체, 주로 심장, 간 및 골격근에 지방이 축적되는 것을 방지합니다.

카르니틴은 지방 대사 장애와 관련된 당뇨병 합병증 발생 가능성을 줄이고 만성 알코올 중독에서 간 지방 변성을 늦추고 심장병 위험을 줄입니다. 혈중 중성 지방 수치를 낮추고, 신경근 질환 환자의 체중 감소와 근력을 증가시키며, 비타민 C와 E의 항산화 효과를 강화합니다.

근이영양증의 일부 변종은 카르니틴 결핍과 관련이 있는 것으로 여겨집니다. 그러한 질병을 가진 사람들은 규범에서 요구하는 것보다 더 많은 물질을 받아야 합니다.

그것은 철, 티아민, 피리독신, 아미노산인 라이신과 메티오닌의 존재 하에 체내에서 합성될 수 있습니다. 카르니틴의 합성은 충분한 양의 비타민 C가 있는 상태에서 수행됩니다. 신체에 이러한 영양소가 부족하면 카르니틴 결핍이 발생합니다. 카르니틴은 주로 육류 및 기타 동물성 제품과 함께 음식과 함께 체내에 들어갑니다.

카르니틴 결핍의 대부분의 경우는 합성 과정에서 유전적으로 결정된 결함과 관련이 있습니다. 카르니틴 결핍의 가능한 징후로는 의식 장애, 심장 통증, 근육 약화 및 비만이 있습니다.

남성은 근육량이 많기 때문에 여성보다 더 많은 카르니틴이 필요합니다. 카르니틴은 식물성 단백질에서 발견되지 않기 때문에 채식주의자는 비채식주의자보다 이 영양소가 부족할 가능성이 더 큽니다.

또한 메티오닌과 리신(카르니틴 합성에 필요한 아미노산)도 식물성 식품에서 충분한 양으로 발견되지 않습니다.

채식주의자는 필요한 카르니틴을 얻기 위해 보충제를 섭취하거나 콘플레이크와 같은 라이신 강화 식품을 섭취해야 합니다.

카르니틴은 D, L-카르니틴, D-카르니틴, L-카르니틴, 아세틸-L-카르니틴의 형태로 다양한 형태의 식이 보충제로 제공됩니다.
L-카르니틴을 복용하는 것이 좋습니다.

시트룰린

시트룰린은 주로 간에서 발견됩니다. 그것은 에너지 공급을 증가시키고 면역 체계를 자극하며 신진 대사 과정에서 L- 아르기닌으로 변합니다. 간세포를 손상시키는 암모니아를 중화시킵니다.

시스테인과 시스틴

이 두 아미노산은 서로 밀접하게 관련되어 있으며 각 시스틴 분자는 서로 연결된 두 개의 시스테인 분자로 구성됩니다. 시스테인은 매우 불안정하고 쉽게 L-시스틴으로 전환되므로 필요할 때 하나의 아미노산이 다른 아미노산으로 쉽게 전환됩니다.

두 아미노산 모두 황을 함유하고 있으며 피부 조직 형성에 중요한 역할을 하며 해독 과정에 중요합니다. 시스테인은 손톱, 피부 및 모발의 주요 단백질인 알파-케라틴의 일부입니다. 콜라겐 형성을 촉진하고 피부 탄력과 결을 개선합니다. 시스테인은 일부 소화 효소를 포함한 다른 신체 단백질의 구성 요소입니다.

시스테인은 일부 독성 물질을 중화시키고 방사선의 손상으로부터 신체를 보호합니다. 가장 강력한 항산화제 중 하나이며, 비타민 C, 셀레늄과 함께 섭취하면 항산화 효과가 강화됩니다.

시스테인은 알코올, 특정 약물 및 담배 연기에서 발견되는 독성 물질로 인한 손상으로부터 간과 뇌 세포를 보호하는 물질인 글루타티온의 전구체입니다. 시스테인은 시스틴보다 잘 녹고 체내에서 더 빨리 활용되기 때문에 각종 질병의 복합치료에 더 많이 사용된다. 이 아미노산은 체내에서 L-메티오닌으로 형성되며 필수 비타민 B6가 존재합니다.

류마티스관절염, 동맥질환, 암에는 시스테인의 추가 섭취가 필요하다. 수술 후 회복을 가속화하고 화상을 입히며 중금속과 용해성 철을 결합합니다. 이 아미노산은 또한 지방 연소와 근육 조직 형성을 촉진합니다.

L-시스테인은 기도의 점액을 분해하는 능력이 있어 기관지염과 폐기종에 자주 사용된다. 호흡기 질환의 치유 과정을 가속화하고 백혈구와 림프구의 활성화에 중요한 역할을 합니다.

이 물질은 폐, 신장, 간 및 적골수에서 글루타티온의 양을 증가시키기 때문에 예를 들어 검버섯의 수를 줄임으로써 노화 과정을 늦춥니다. N-아세틸시스테인은 시스틴이나 글루타티온 자체보다 체내 글루타티온 수치를 높이는 데 더 효과적입니다.

당뇨병 환자는 시스테인 보충제를 복용할 때 인슐린을 비활성화시키는 능력이 있으므로 주의해야 합니다. 시스틴 결석을 유발하는 희귀 유전 질환인 시스틴뇨증이 있는 경우 시스테인을 복용해서는 안 됩니다.

디메틸글리신

디메틸글리신은 가장 단순한 아미노산인 글리신의 유도체입니다. 그것은 아미노산 메티오닌과 콜린, 일부 호르몬, 신경 전달 물질 및 DNA와 같은 많은 중요한 물질의 구성 요소입니다.

디메틸글리신은 육류 제품, 씨앗 및 곡물에서 소량 발견됩니다. 디메틸글리신 결핍과 관련된 증상은 없지만 디메틸글리신 보충은 에너지 및 정신 기능 향상을 포함하여 여러 가지 유익한 효과가 있습니다.

디메틸글리신은 또한 면역 체계를 자극하고 혈중 콜레스테롤과 트리글리세리드를 감소시키며 혈압과 포도당 수치를 정상화하는 데 도움을 주며 많은 기관의 기능 정상화에도 기여합니다. 간질 발작에도 사용됩니다.

감마아미노부티르산

감마-아미노부티르산(GABA)은 신체의 중추 신경계의 신경 전달 물질로 작용하며 뇌의 대사에 없어서는 안 될 물질입니다. 그것은 또 다른 아미노산인 글루타민에서 형성됩니다. 그것은 뉴런의 활동을 감소시키고 신경 세포의 과도한 흥분을 방지합니다.

감마-아미노부티르산은 각성을 완화하고 진정 효과가 있으며 진정제와 같은 방식으로 복용할 수 있지만 중독의 위험은 없습니다. 이 아미노산은 간질 및 동맥 고혈압의 복합 치료에 사용됩니다. 이완 효과가 있기 때문에 성기능 장애 치료에 사용됩니다. 또한 GABA는 주의력 결핍 장애에 처방됩니다. 그러나 과도한 감마-아미노부티르산은 불안을 증가시키고 숨가쁨 및 사지 떨림을 유발할 수 있습니다.

글루탐산

글루타민산은 중추신경계에서 임펄스를 전달하는 신경전달물질입니다. 이 아미노산은 탄수화물 대사에 중요한 역할을 하며 혈뇌 장벽을 통한 칼슘 침투를 촉진합니다.

이 아미노산은 뇌 세포에서 에너지원으로 사용할 수 있습니다. 또 다른 아미노산인 글루타민을 형성하는 과정에서 질소 원자를 제거해 암모니아를 중화시킨다. 이 과정은 뇌의 암모니아를 중화시키는 유일한 방법입니다.

글루탐산은 간질, 근이영양증, 궤양, 저혈당 상태, 진성 당뇨병 및 정신 발달 장애에 대한 인슐린 요법의 합병증의 치료뿐만 아니라 어린이의 행동 장애 교정에 사용됩니다.

글루타민

글루타민은 근육에서 자유 형태로 가장 흔하게 발견되는 아미노산입니다. 그것은 혈액 뇌 장벽을 매우 쉽게 관통하고 뇌 세포에서 글루탐산으로 전달되며 그 반대의 경우도 마찬가지입니다. 또한 뇌의 정상적인 기능을 유지하는 데 필요한 감마 아미노 부티르산의 양을 증가시킵니다.

이 아미노산은 또한 신체의 정상적인 산-염기 균형과 위장관의 건강한 상태를 유지하며 DNA와 RNA의 합성에 필요합니다.

글루타민은 질소 대사에 적극적으로 참여합니다. 그것의 분자는 두 개의 질소 원자를 포함하고 하나의 질소 원자를 추가하여 글루탐산에서 형성됩니다. 따라서 글루타민의 합성은 조직, 주로 뇌에서 과도한 암모니아를 제거하고 신체 내에서 질소를 운반하는 데 도움이 됩니다.

글루타민은 근육에서 대량으로 발견되며 골격근 세포에서 단백질을 합성하는 데 사용됩니다. 따라서 글루타민 보충제는 보디빌더와 다양한 다이어트에 사용되며 악성 종양 및 AIDS와 같은 질병, 수술 후 및 장기 침상 휴식 중에 근육 손실을 예방하기 위해 사용됩니다.

또한 글루타민은 관절염, 자가면역 질환, 섬유증, 위장관 질환, 소화성 궤양, 결합 조직 질환의 치료에도 사용됩니다.

이 아미노산은 뇌 활동을 향상시켜 간질, 만성 피로 증후군, 발기 부전, 정신 분열증 및 노인성 치매에 사용됩니다. L-글루타민은 알코올에 대한 병적 갈망을 감소시키므로 만성 알코올 중독 치료에 사용됩니다.

글루타민은 동식물을 포함한 많은 식품에서 발견되지만 열에 의해 쉽게 파괴됩니다. 시금치와 파슬리는 생으로 섭취할 경우 글루타민의 좋은 공급원입니다.

글루타민이 함유된 식품 보조제는 건조한 장소에만 보관해야 합니다. 그렇지 않으면 글루타민이 암모니아와 피로글루탐산으로 전환됩니다. 간경화, 신장 질환, 라이 증후군에 글루타민을 복용하지 마십시오.

글루타티온

글루타티온은 카르니틴과 마찬가지로 아미노산이 아닙니다. 화학 구조에 따르면 시스테인, 글루탐산 및 글리신으로부터 체내에서 얻은 트리펩타이드입니다.

글루타티온은 항산화제입니다. 대부분의 글루타티온은 폐와 위장관뿐만 아니라 간(일부는 혈류로 직접 방출됨)에서 발견됩니다.

탄수화물 대사에 필요하며 지질 대사에 영향을 주어 노화를 늦추고 죽상 동맥 경화증의 발생을 예방합니다. 글루타티온 결핍은 주로 신경계에 영향을 미쳐 조화 장애, 사고 과정 및 떨림을 유발합니다.

신체의 글루타티온 양은 나이가 들면서 감소합니다. 이런 점에서 노인들은 추가로 받아야 한다. 그러나 시스테인, 글루타민산, 글리신, 즉 글루타티온을 합성하는 물질을 함유한 영양보충제를 사용하는 것이 바람직하다. 가장 효과적인 것은 N-아세틸시스테인의 섭취입니다.

글리신

글리신은 근육 조직에서 발견되고 DNA와 RNA의 합성에 사용되는 물질인 크레아틴의 공급원이기 때문에 근육 조직의 퇴행을 늦춥니다. 글리신은 신체의 핵산, 담즙산 및 비필수 아미노산의 합성에 필수적입니다.

그것은 위장병에 사용되는 많은 제산제의 일부이며 피부와 결합 조직에서 대량으로 발견되기 때문에 손상된 조직을 복구하는 데 유용합니다.

이 아미노산은 중추 신경계의 정상적인 기능과 좋은 전립선 건강 유지에 필수적입니다. 그것은 억제성 신경 전달 물질로 작용하여 간질 발작을 예방할 수 있습니다.

글리신은 조울증 정신병 치료에 사용되며 과잉 행동에도 효과적입니다. 몸에 글리신이 과잉되면 피로감을 느끼지만 적당량은 몸에 에너지를 공급합니다. 필요한 경우 체내의 글리신을 세린으로 전환할 수 있습니다.

히스티딘

히스티딘은 조직 성장 및 복구를 촉진하는 필수 아미노산이며, 신경 세포를 보호하는 수초의 일부이며 적혈구 및 백혈구 형성에도 필요합니다. 히스티딘은 방사선의 유해한 영향으로부터 신체를 보호하고 신체에서 중금속 제거를 촉진하며 AIDS를 돕습니다.

히스티딘 함량이 너무 높으면 스트레스와 심지어 정신 장애(각성 및 정신병)로 이어질 수 있습니다.

신체의 히스티딘 수치가 부적절하면 청각 신경 손상과 관련된 류마티스 관절염 및 난청이 악화됩니다. 메티오닌은 신체의 히스티딘 수치를 낮추는 데 도움이 됩니다.

많은 면역 반응의 매우 중요한 구성 요소인 히스타민은 히스티딘으로부터 합성됩니다. 또한 성적 흥분을 촉진합니다. 이와 관련하여 히스티딘, 니아신 및 피리독신(히스타민 합성에 필요)을 함유하는 식이 보조제의 동시 섭취는 성기능 장애에 효과적일 수 있습니다.

히스타민은 위액분비를 촉진하므로 히스티딘의 사용은 위액의 낮은 산도와 관련된 소화장애에 도움이 된다.

조울증을 앓고 있는 사람은 이 아미노산의 결핍이 명확하게 확인되지 않는 한 히스티딘을 복용해서는 안 됩니다. 히스티딘은 쌀, 밀, 호밀에서 발견됩니다.

이소류신

이소류신은 헤모글로빈 합성에 필요한 BCAA 및 필수 아미노산 중 하나입니다. 또한 혈당 수치와 에너지 공급 과정을 안정화하고 조절합니다.이소류신 대사는 근육 조직에서 발생합니다.

이소류신 및 발린(BCAA)과 결합하면 지구력이 증가하고 운동선수에게 특히 중요한 근육 조직 회복이 촉진됩니다.

이소류신은 많은 정신 질환에 필수적입니다. 이 아미노산의 결핍은 저혈당증과 유사한 증상을 유발합니다.

이소류신의 식이 공급원에는 아몬드, 캐슈, 닭고기, 병아리콩, 계란, 생선, 렌즈콩, 간, 육류, 호밀, 대부분의 씨앗, 대두 단백질이 포함됩니다.

이소류신을 함유한 생물학적 활성 식품 보조제가 있습니다. 이 경우 이소류신과 다른 두 개의 분지쇄 아미노산인 BCAA(류신 및 발린) 사이의 올바른 균형을 유지하는 것이 필요합니다.

류신

류신은 이소류신, 발린과 함께 BCAA 3대 아미노산 중 하나인 필수아미노산이다. 함께 작용하여 근육 조직을 보호하고 에너지 원이되며 뼈, 피부, 근육의 회복에도 기여하므로 부상 및 수술 후 회복 기간 동안 사용하는 것이 좋습니다.

류신은 또한 혈당 수치를 다소 낮추고 성장 호르몬의 방출을 자극합니다. 류신의 식이 공급원에는 현미, 콩, 육류, 견과류, 콩 및 밀가루가 포함됩니다.

류신을 함유한 생물학적 활성 식품 보조제는 발린 및 이소류신과 함께 사용됩니다. 저혈당을 일으키지 않도록 주의해서 복용해야 합니다. 과도한 류신은 체내 암모니아의 양을 증가시킬 수 있습니다.

라이신

라이신은 거의 모든 단백질에서 발견되는 필수 아미노산입니다. 어린이의 정상적인 뼈 형성과 성장에 필요하며 칼슘 흡수를 촉진하고 성인의 정상적인 질소 대사를 유지합니다.

이 아미노산은 항체, 호르몬, 효소, 콜라겐 형성 및 조직 복구의 합성에 관여합니다. 라이신은 수술 및 스포츠 부상 후 회복 기간에 사용됩니다. 또한 혈청 트리글리세리드 수치를 낮춥니다.

라이신은 특히 헤르페스와 급성 호흡기 감염을 일으키는 바이러스에 대해 항바이러스 효과가 있습니다. 비타민 C 및 바이오 플라보노이드와 함께 라이신을 함유한 보충제는 바이러스성 질환에 권장됩니다.

이 필수 아미노산의 결핍은 빈혈, 안구 출혈, 효소 장애, 과민성, 피로 및 쇠약, 식욕 부진, 느린 성장 및 체중 감소, 생식계 장애로 이어질 수 있습니다.

라이신의 식품 공급원은 치즈, 계란, 생선, 우유, 감자, 붉은 고기, 콩 및 효모 제품입니다.

메티오닌

메티오닌은 지방을 처리하는 데 도움이 되는 필수 아미노산으로 간과 동맥 벽에 지방이 침착되는 것을 방지합니다. 타우린과 시스테인의 합성은 체내 메티오닌의 양에 달려 있습니다. 이 아미노산은 소화를 촉진하고 해독 과정(주로 독성 금속의 중화)을 제공하며 근육 약화를 줄이고 방사선 노출로부터 보호하며 골다공증 및 화학적 알레르기에 유용합니다.

이 아미노산은 류마티스 관절염과 임신 중독증의 복합 요법에 사용됩니다. 메티오닌은 활성산소를 비활성화시키는 유황의 좋은 공급원이기 때문에 현저한 항산화 효과가 있습니다. 길버트 증후군, 간 기능 장애에 사용됩니다. 메티오닌은 핵산, 콜라겐 및 기타 여러 단백질의 합성에도 필요합니다. 경구 호르몬 피임약을 복용하는 여성에게 유용합니다. 메티오닌은 히스타민의 양이 증가할 때 정신분열증에 유용할 수 있는 신체의 히스타민 수치를 낮춥니다.

체내에서 메티오닌은 글루타티온의 전구체인 시스테인으로 전환됩니다. 이것은 독소를 중화하고 간을 보호하기 위해 다량의 글루타티온이 필요한 중독의 경우 매우 중요합니다.

메티오닌의 식품 공급원: 콩류, 계란, 마늘, 렌즈콩, 육류, 양파, 대두, 씨앗 및 요구르트.

오르니틴

오르니틴은 신체의 지방 연소를 촉진하는 성장 호르몬의 방출을 돕습니다. 이 효과는 아르기닌 및 카르니틴과 함께 오르니틴을 사용함으로써 강화됩니다. 오르니틴은 또한 면역 체계와 간 기능에 필요하며 해독 과정과 간 세포의 회복에 참여합니다.

신체의 오르니틴은 아르기닌으로부터 합성되어 시트룰린, 프롤린, 글루탐산의 전구체 역할을 합니다. 고농도의 오르니틴은 피부와 결합 조직에서 발견되므로 이 아미노산은 손상된 조직을 복구하는 데 도움이 됩니다.

오르니틴이 함유된 식이 보조제는 어린이, 임산부 또는 수유부 또는 정신분열증 병력이 있는 사람에게 투여해서는 안 됩니다.

페닐알라닌

페닐알라닌은 필수 아미노산입니다. 체내에서 그것은 또 다른 아미노산인 티로신으로 변할 수 있으며, 차례로 두 가지 주요 신경 전달 물질인 도파민과 노르에피네프린의 합성에 사용됩니다. 따라서 이 아미노산은 기분에 영향을 미치고 통증을 감소시키며 기억력과 학습능력을 향상시키고 식욕을 억제한다. 관절염, 우울증, 생리통, 편두통, 비만, 파킨슨병 및 정신분열증의 치료에 사용됩니다.

페닐알라닌은 세 가지 형태로 나타납니다. 앞의 두 가지 형태는 일반적으로 월경 전 증후군에 사용됩니다.

페닐알라닌을 함유한 생물학적 활성 식품 보조제는 임산부, 불안 발작, 당뇨병, 고혈압, 페닐케톤뇨증, 색소성 흑색종 환자에게 제공되지 않습니다.

프롤린

프롤린은 콜라겐 생성을 증가시키고 노화에 따른 손실을 줄여 피부 상태를 개선합니다. 관절의 연골 표면 복원을 돕고 인대와 심장 근육을 강화합니다. 결합 조직을 강화하기 위해 프롤린은 비타민 C와 함께 사용하는 것이 가장 좋습니다.

프롤린은 주로 육류 제품에서 몸에 들어갑니다.

고요한

세린은 지방과 지방산의 정상적인 대사, 근육 조직의 성장 및 정상적인 면역 체계의 유지에 필요합니다.

세린은 글리신으로부터 체내에서 합성됩니다. 보습제로 많은 화장품 및 피부과 제제에 포함되어 있습니다.

타우린

타우린은 심장 근육, 백혈구, 골격근 및 중추 신경계에 고농축되어 있습니다. 그것은 다른 많은 아미노산의 합성에 관여하며 지방 소화, 지용성 비타민 흡수 및 정상적인 혈중 콜레스테롤 수치 유지에 필요한 담즙의 주성분이기도합니다.

따라서 타우린은 죽상동맥경화증, 부종, 심장병, 동맥성 고혈압 및 저혈당증에 유용합니다. 타우린은 나트륨, 칼륨, 칼슘 및 마그네슘의 정상적인 대사에 필수적입니다. 그것은 심장 근육에서 칼륨의 배설을 방지하므로 특정 심장 리듬 장애를 예방하는 데 도움이 됩니다. 타우린은 특히 탈수 상태일 때 뇌를 보호하는 효과가 있습니다. 그것은 불안과 동요, 간질, 과잉 행동, 발작의 치료에 사용됩니다.

다운 증후군과 근이영양증이 있는 어린이에게는 타우린이 포함된 식이 보조제가 제공됩니다. 일부 클리닉에서는 이 아미노산이 유방암의 복합 요법에 포함됩니다. 몸에서 타우린의 과도한 배설은 다양한 상태와 대사 장애에서 발생합니다.

부정맥, 혈소판 형성 장애, 칸디다증, 신체적 또는 정서적 스트레스, 장 질환, 아연 결핍 및 알코올 남용은 신체의 타우린 결핍으로 이어집니다. 알코올 남용은 또한 타우린을 흡수하는 신체의 능력을 방해합니다.

당뇨병에서는 신체의 타우린 요구량이 증가하고 그 반대의 경우도 마찬가지입니다. 타우린은 계란, 생선, 육류, 우유에서 발견되지만 식물성 단백질에서는 발견되지 않습니다.

충분한 양의 비타민 B6가 있으면 간에서 시스테인과 신체의 다른 기관 및 조직의 메티오닌에서 합성됩니다. 타우린 합성을 방해하는 유전적 또는 대사적 장애가 있는 경우 이 아미노산이 포함된 식이 보조제를 섭취해야 합니다.

트레오닌

트레오닌은 신체의 정상적인 단백질 대사 유지에 기여하는 필수 아미노산입니다. 콜라겐과 엘라스틴 합성에 중요하며 간을 돕고 아스파라긴산, 메티오닌과 함께 지방대사에 관여한다.

트레오닌은 심장, 중추신경계, 골격근에서 발견되며 간에 지방이 축적되는 것을 방지합니다. 이 아미노산은 항체 생산을 촉진하기 때문에 면역 체계를 자극합니다. 트레오닌은 곡물에 매우 소량 함유되어 있으므로 채식주의자는 이 아미노산이 부족할 가능성이 더 큽니다.

트립토판

트립토판은 니아신 생산에 필요한 필수 아미노산입니다. 그것은 가장 중요한 신경 전달 물질 중 하나인 뇌에서 세로토닌을 합성하는 데 사용됩니다. 트립토판은 불면증, 우울증 및 기분 안정에 사용됩니다.

그것은 어린이의 과잉 행동 증후군을 돕고 심장병에 사용되며 체중 조절, 식욕 감소, 성장 호르몬 방출 증가에도 사용됩니다. 편두통 발작을 돕고 니코틴의 유해한 영향을 줄이는 데 도움이 됩니다. 트립토판과 마그네슘 결핍은 관상 동맥 경련을 악화시킬 수 있습니다.

트립토판의 가장 풍부한 식이 공급원에는 현미, 컨트리 치즈, 육류, 땅콩 및 대두 단백질이 포함됩니다.

티로신

티로신은 신경전달물질인 노르에피네프린과 도파민의 전구체입니다. 이 아미노산은 기분 조절에 관여합니다. 티로신이 부족하면 노르에피네프린이 결핍되어 우울증이 발생합니다. 티로신은 식욕을 억제하고 지방 축적을 줄이는 데 도움을 주며 멜라토닌 생성을 촉진하고 부신, 갑상선 및 뇌하수체의 기능을 향상시킵니다.

티로신은 또한 페닐알라닌의 대사에 관여합니다. 갑상선 호르몬은 티로신에 요오드 원자가 첨가되어 형성됩니다. 따라서 낮은 혈장 티로신이 갑상선 기능 저하증과 관련이 있다는 것은 놀라운 일이 아닙니다.

티로신 결핍의 다른 증상으로는 저혈압, 저체온, 하지 불안 증후군 등이 있습니다.

티로신이 함유된 식이 보충제는 스트레스 해소에 사용되며 만성 피로 증후군 및 기면증에 도움이 되는 것으로 생각됩니다. 그들은 불안, 우울증, 알레르기 및 두통뿐만 아니라 약물 금단에 사용됩니다. 티로신은 파킨슨병에 유용할 수 있습니다. 티로신의 천연 공급원은 아몬드, 아보카도, 바나나, 유제품, 호박씨 및 참깨입니다.

티로신은 인체의 페닐알라닌으로부터 합성될 수 있습니다. 페닐알라닌 보충제는 취침 시간이나 탄수화물이 많은 음식과 함께 섭취하는 것이 가장 좋습니다.

모노아민 옥시다제 억제제(일반적으로 우울증에 처방됨)로 치료하는 배경에 대해 티로신이 함유된 제품을 거의 완전히 포기하고 티로신이 포함된 식이 보조제를 복용하지 마십시오. 이로 인해 예상치 못한 급격한 혈압 상승이 발생할 수 있습니다.

발린

발린은 BCAA 아미노산 중 하나인 자극 작용이 있는 필수 아미노산으로 근육이 에너지원으로 사용할 수 있다. 발린은 근육 대사, 손상된 조직 복구 및 신체의 정상적인 질소 대사 유지에 필수적입니다.

발린은 종종 약물 중독으로 인한 심각한 아미노산 결핍을 교정하는 데 사용됩니다. 신체의 과도하게 높은 수치는 환각에 이르기까지 감각 이상(소름)과 같은 증상을 유발할 수 있습니다.
발린은 곡물, 육류, 버섯, 유제품, 땅콩, 콩 단백질과 같은 식품에서 발견됩니다.

발린 보충은 다른 BCAA, L-류신 및 L-이소류신과 균형을 이루어야 합니다.

아미노산의 화학적 거동은 두 개의 작용기 -NH 2 및 -COOH에 의해 결정됩니다. 아미노산은 아미노 그룹, 카르복실 그룹 및 라디칼 부분에서의 반응을 특징으로 하는 반면, 시약에 따라 물질의 상호 작용은 하나 이상의 반응 센터를 통과할 수 있습니다.

아미노산의 양성 성질.분자 내에 산성 그룹과 염기성 그룹이 모두 있으므로 수용액의 아미노산은 전형적인 양쪽성 화합물처럼 거동합니다. 산성 용액에서는 기본 특성을 나타내며 염기로, 알칼리성 용액에서는 산으로 반응하여 각각 두 그룹의 염을 형성합니다.

아미노산은 생체 내에서 양쪽성으로 인해 수소 이온의 특정 농도를 유지하는 완충 물질 역할을 합니다. 아미노산과 강염기의 상호작용에 의해 얻어진 완충 용액은 생물유기 및 화학 실험에서 널리 사용됩니다. 무기산을 함유한 아미노산 염은 유리 아미노산보다 물에 더 잘 녹습니다. 유기산 염은 물에 거의 녹지 않으며 아미노산 식별 및 분리에 사용됩니다.

아미노기로 인한 반응.아미노 그룹의 참여로 아미노산은 산과 암모늄 염을 형성하고 아실화, 알킬화됩니다. , 다음 반응식에 따라 아질산 및 알데히드와 반응합니다.

알킬화는 R-Ha1 또는 Ar-Hal의 참여로 수행됩니다.

산 염화물 또는 산 무수물(아세틸 클로라이드, 아세트산 무수물, 벤질옥시카르보닐 클로라이드)은 아실화 반응에 사용됩니다.

아실화 및 알킬화 반응은 펩타이드 합성 과정에서 아미노산의 NH 2 그룹을 보호하는 데 사용됩니다.

카르복실기로 인한 반응.카복실 그룹의 참여로 아미노산은 아래 계획에 따라 염, 에스테르, 아미드, 산 염화물을 형성합니다.

탄화수소 라디칼의 -탄소 원자에 CCOOH 결합을 극성화하는 전자 끄는 치환기(NO 2, CC1 3, COOH, COR 등)가 있으면 카르복실산은 쉽게 탈카르복실화 반응. 치환기로 + NH 3 그룹을 포함하는 -아미노산의 탈카복실화는 바이오제닉 아민의 형성을 유도합니다. 살아있는 유기체에서 이 과정은 decarboxylase 효소와 비타민 pyridoxal phosphate의 작용으로 진행됩니다.

실험실 조건에서 반응은 Ba(OH) 2 와 같은 CO 2 흡수제가 있는 상태에서 -아미노산을 가열하여 수행됩니다.

-페닐--알라닌, 리신, 세린 및 히스티딘의 탈카르복실화는 각각 페나민, 1,5-디아미노펜탄(카다베린), 2-아미노에탄올-1(콜라민) 및 트립타민을 생성합니다.

사이드 그룹의 참여와 아미노산의 반응.아미노산 티로신이 질산으로 질화되면 오렌지색의 디니트로 유도체가 형성됩니다(xantoprotein 테스트).

산화환원 전이는 시스테인-시스틴 시스템에서 발생합니다.

2 시간에스 CH2CH(NH2)COOH  HOOCCH(NH2)CH2 봄 여름 시즌 CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 에스– 에스 CH2CH(NH2)COOH  2 시간에스 CH2CH(NH2)COOH

일부 반응에서 아미노산은 두 작용기에 동시에 반응합니다.

금속과 착물의 형성.거의 모든 -아미노산은 2가 금속 이온과 착물을 형성합니다. 가장 안정적인 것은 복잡한 내부 구리 염(킬레이트 화합물)이며, 수산화 구리(II)와의 상호 작용 결과로 형성되며 파란색으로 표시됩니다.

아질산의 작용지방족 아미노산에 대한 ~으로 이끌다하이드록시 산, 방향족 - 디아조 화합물의 형성.

하이드록시산의 형성:

디아조화 반응:

분자 질소 N 2의 방출로:

2. 분자 질소 N2의 방출 없이:

아조 화합물에서 아조벤젠 -N=N의 발색단 그룹은 가시광선 영역(400-800nm)에서 흡수될 때 물질의 노란색, 노란색, 주황색 또는 기타 색상을 유발합니다. 보조 변색 그룹

COOH는 π, π - 발색단 주요 그룹의 π - 전자 시스템과 결합하여 색상을 변경하고 향상시킵니다.

열에 대한 아미노산의 비율.가열하면 아미노산이 분해되어 종류에 따라 다양한 생성물을 형성합니다. 가열하면  -아미노산분자간 탈수의 결과로 환형 아미드가 형성됩니다 - diketopiperazines :

발린(Val) 디이소프로필 유도체