Амфотерні властивості амінів. Амінокислоти
Амінокислоти виявляють властивості і кислот та амінів. Так, вони утворюють солі (за рахунок кислотних властивостей карбоксильної групи):
NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO)Na + Н 2 О
гліцин гліцинат натрію
і складні ефіри (подібно до інших органічних кислот):
NH 2 CH 2 COOH + С 2 Н 5 ОНNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + Н 2 О
гліцин етилгліцинат
З більш сильними кислотами амінокислоти виявляють властивості основ та утворюють солі за рахунок основних властивостей аміногрупи:
гліцин хлорид гліцинію
Найпростіший білок - поліпептид, що містить у своїй структурі щонайменше 70 амінокислотних залишків і має молекулярну масу понад 10 000 Да (дальтон). Дальтон - одиниця виміру маси білків, 1 дальтон дорівнює 1,66054 · 10 -27 кг (вуглецева одиниця маси). Аналогічні сполуки, що складаються із меншої кількості амінокислотних залишків, відносять до пептидів. Пептидами за своєю є деякі гормони – інсулін, окситоцин, вазопресин. Деякі пептиди є регуляторами імунітету. Пептидну природу мають деякі антибіотики (циклоспорин А, граміцидини А, В, С та S), алкалоїди, токсини бджіл та ос, змій, отруйних грибів (фаллоідин та аманітин блідої поганки), холерний та ботулінічний токсини та ін.
рівні структурної організації білкових молекул.
Молекула білка має складну будову. Виділяють кілька рівнів структурної організації білкової молекули – первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури.
Первинна структура визначається як лінійна послідовність залишків протеїногенних амінокислот, пов'язаних пептидними зв'язками (Рис.5):
Рис.5. Первинна структура молекули білка
Первинна структура молекули білка генетично детермінована кожного конкретного білка в послідовності нуклеотидів інформаційної РНК. Первинна структура визначає і вищі рівні організації білкових молекул.
Вторинна структура - конформація (тобто розташування у просторі) окремих ділянок білкової молекули. Вторинна структура в білках може бути представлена -спіраллю, -структурою (структура складчастого листа) (Рис.6).
Рис.6. Вторинна структура білка
Вторинну структуру білка підтримують водневі зв'язки між пептидними угрупованнями.
Третинна структура - конформація всієї молекули білка, тобто. укладання в просторі всього поліпептидного ланцюга, включаючи укладання бічних радикалів. Для значної кількості білків методом рентгеноструктурного аналізу отримано координати всіх атомів білка, крім координат атомів водню. У формуванні та стабілізації третинної структури беруть участь усі види взаємодій: гідрофобна, електростатична (іонна), дисульфідні ковалентні зв'язки, водневі зв'язки. У цих взаємодіях беруть участь радикали залишків амінокислот. Серед зв'язків, що утримують третинну структуру, слід зазначити: а) дисульфідний місток (- S - S -); б) складноефірний місток (між карбоксильною групою та гідроксильною групою); в) сольовий місток (між карбоксильною групою та аміногрупою); г) водневі зв'язки.
Відповідно до форми білкової молекули, обумовленої третинною структурою, виділяють такі групи білків
1) Глобулярні білки які мають форму глобули (сфери). До таких білків відноситься, наприклад, міоглобін, що має 5 -спіральних сегментів і жодної - складки, імуноглобуліни, у яких немає -спіралі, основними елементами вторинної структури є -складки.
2) Фібрилярні білки . Ці білки мають витягнуту ниткоподібну форму, виконують в організмі структурну функцію. У первинній структурі вони мають повторювані ділянки і формують досить однотипну для всієї поліпептидної цепівторічну структуру. Так, білок - кератин (основний білковий компонент нігтів, волосся, шкіри) побудований з протяжних - спіралей. Існують менш поширені елементи вторинної структури, наприклад - поліпептидні ланцюги колагену, що утворюють ліві спіралі з параметрами, що різко відрізняються від параметрів -спіралей. У колагенових волокнах три спіральні поліпептидні ланцюги скручені в єдину праву суперспіраль (Рис.7):
Рис.7 Третинна структура колагену
Четвертична структура білка. Під четвертинною структурою білків мають на увазі спосіб укладання в просторі окремих поліпептидних ланцюгів (однакових або різних) з третинною структурою, що призводить до формування єдиного в структурному та функціональному відношенні макромолекулярного утворення (мультимера). Четвертичну структуру мають в повному обсязі білки. Прикладом білка, що має четвертинну структуру, є гемоглобін, що складається з 4 субодиниць. Цей білок бере участь у транспортуванні газів в організмі.
При розриві дисульфідних таслабких типів зв'язків у молекулах всі структури білка, крім первинної, руйнуються (цілком або частково), при цьому білок втрачає свої нативні властивості (Властивості білкової молекули, властиві їй у природному, природному (нативному) стані). Цей процес називається денатурація білка . До факторів, що викликають денатурацію білка відносять високі температури, ультрафіолетове опромінення, концентровані кислоти та луги, солі важких металів та інші.
Білки поділяються на прості (протеїни), що складаються тільки з амінокислот, та складні (протеїди), що містять, крім амінокислот, інші небілкові речовини, наприклад, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти. Небілкова частина складного білка називається простетичною групою.
Прості білки, Що складаються тільки з залишків амінокислот, широко поширені в тваринному та рослинному світі. Нині немає чіткої класифікації даних сполук.
Гістони
Мають порівняно низьку молекулярну масу (12-13 тис.) з переважанням лужних властивостей. Локалізовані переважно у ядрах клітин, розчинні у слабких кислотах, осаджуються аміаком і спиртом. Мають лише третинну структуру. У природних умовах міцно пов'язані з ДНК та входять до складу нуклеопротеїдів. Основна функція - регуляція передачі генетичної інформації з ДНК і РНК (можливе блокування передачі).
Протаміни
Ці білки мають найнижчу молекулярну масу (до 12 тис.). Виявляє виражені основні властивості. Добре розчинні у воді та слабких кислотах. Містяться в статевих клітинах і становлять основну масу білка хроматину. Як і гістони утворюють комплекс із ДНК, надають ДНК хімічну стійкість, але на відміну від гістонів, не виконують регуляторної функції.
Глютелини
Рослинні білки, що містяться в клейковині насіння злакових та деяких інших культур, у зелених частинах рослин. Не розчиняються у воді, розчинах солей та етанолу, але добре розчиняються у слабких розчинах лугів. Містять усі незамінні амінокислоти, є повноцінними продуктами харчування.
Проламіни
Рослинні білки. Містяться в клейковині злакових рослин. Розчинні тільки в 70%-му спирті (це пояснюється високим вмістом у цих білках проліну та неполярних амінокислот).
Протеїноїди.
До протеїноїдів відносяться білки опорних тканин (кістка, хрящ, зв'язки, сухожилля, нігті, волосся), для них характерний високий вміст сірки. Ці білки нерозчинні або важко розчиняються у воді, сольових і водно-спиртових сумішах. До протеїноїдів відносяться кератин, колаген, фіброїн.
Альбуміни
Це кислі білки невисокої молекулярної маси (15-17 тис.), розчинні у воді та слабких сольових розчинах. Облягаються нейтральними солями при 100% насиченні. Беруть участь у підтримці осмотичного тиску крові, транспортують із кров'ю різні речовини. Містяться в сироватці крові, молоці, яєчному білку.
Глобуліни
Молекулярна маса до 100 тис. у воді нерозчинні, але розчиняються в слабких сольових розчинах і осаджуються в менш концентрованих розчинах (вже при 50% насичення). Містяться в насінні рослин, особливо в бобових і масляних; у плазмі крові та в деяких інших біологічних рідинах. Виконують функцію імунного захисту, забезпечують стійкість організму до вірусних інфекційних захворювань.
1.Амінокислоти виявляють амфотерні властивостіі кислот та амінів, а також специфічні властивості, обумовлені спільною присутністю зазначених груп. У водних розчинах АМК є у вигляді внутрішніх солей (біполярних іонів). Водні розчини моноаміномонокарбонових кислот на лакмусі нейтральні, т.к. в їх молекулах міститься рівне число -NН 2 - і -СООН груп. Ці групи взаємодіють між собою з утворенням внутрішніх солей:
Така молекула має у двох місцях протилежні заряди: позитивний NН 3 + та негативний на карбоксилі -СОО - . У зв'язку з цим внутрішня сіль АМК має назву біполярного іона або Цвіттер-іона (Zwitter – гібрид).
Біполярний іон у кислому середовищі поводиться як катіон, оскільки пригнічується дисоціація карбоксильної групи; у лужному середовищі – як аніон. Існують значення рН специфічні для кожної амінокислоти, в якій кількість аніонних форм у розчині дорівнює кількості катіонних форм. Значення рН у якому загальний заряд молекули АМК дорівнює 0, називається изоэлектрической точкою АМК (pI АК).
Водні розчини моноамінодикарбонових кислот мають кислу реакцію середовища:
HООС-СH 2 -СH-СOOH « - OOC-CH 2 -CH-COO - + H +
Ізоелектрична точка моноамінодикарбонових кислот знаходиться в кислому середовищі і такі АМК називають кислими.
Діаміномонокарбонові кислоти мають у водних розчинах основні властивості (участь води в процесі дисоціації показувати обов'язково):
NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O «NH 3 + -(CH 2) 4 -CН-COO - + OH -
Ізоелектрична точка діаміномонокарбонових кислот знаходиться в рН>7 і такі АМК називають основними.
Як біполярні іони, амінокислоти виявляють амфотерні властивості: вони здатні утворювати солі як з кислотами, так і з основами:
Взаємодія з соляною кислотою HCl призводить до утворення солі:
R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH
NH 2 NH 3 + Сl -
Взаємодія з основою призводить до утворення солі:
R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O
2. Освіта комплексів із металами- Хелатний комплекс. Будова мідної солі глікокола (гліцину) можна зобразити такою формулою:
Майже вся мідь (100 мг), що є в організмі людини, пов'язана з білками (амінокислотами) у вигляді цих стійких клешнеподібних сполук.
3. Подібно до інших кислот амінокислоти утворюють складні ефіри, галоген ангідриди, аміди.
4. Реакції декарбоксилюванняпротікають в організмі за участю спеціальних ферментів декарбоксилаз: аміни (триптамін, гістамін, серотинін), що виходять при цьому, називаються біогенними амінами і є регуляторами ряду фізіологічних функцій людського організму.
5. Взаємодія з формальдегідом(альдегідами)
R-CH-COOH + H 2 C=О ® R-CH-COOH
Формальдегід пов'язує NН 2 - групу, -СООН група залишається вільною і може бути відтитрована лугом. Тому ця реакція використовується для кількісного визначення амінокислот (метод Серенсена).
6. Взаємодія з азотистою кислотоюпризводить до утворення гідроксикислот та виділення азоту. За обсягом азоту, що виділився N 2 визначають його кількісне вміст в досліджуваному об'єкті. Ця реакція застосовується для кількісного визначення амінокислот (метод Ван-Слайка):
R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O
Це один із способів дезамінування АМК поза організмом.
7. Ацилування амінокислот.Аміногрупу АМК можна ацилювати хлорангідридами та ангідридами кислот вже за кімнатної температури.
Продуктом записаної реакції є ацетил-α-амінопропіонова кислота.
Ацильні похідні АМК широко використовуються щодо послідовності їх у білках і синтезі пептидів (захист аміногрупи).
8.Специфічні властивості,реакції, пов'язані з наявністю та взаємним впливом аміно- та карбоксильної груп - утворення пептидів. Загальною властивістю a-АМК є процес поліконденсації, що призводить до утворення пептидів В результаті цієї реакції формуються амідні зв'язки за місцем взаємодії карбоксильної групи однієї АМК та аміногрупи іншої АМК. Іншими словами, пептиди - це аміди, що утворюються в результаті взаємодії аміногруп та карбоксилів амінокислот. Амідний зв'язок у таких сполуках називається пептидним зв'язком (розібрати будову пептидної групи та пептидного зв'язку: трицентрова р, p-сполучена система)
Залежно від кількості амінокислотних залишків у молекулі розрізняють ди-, три-, тетрапептиди тощо. до поліпептидів (до 100 залишків АМК). Олігопептиди містять від 2 до 10 залишків АМК, білки - більше 100 залишків АМК. У загальному вигляді поліпептидний ланцюг можна представити схемою:
H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-...-NH-CH-COOH
Де R 1 , R 2 ... R n - Радикали амінокислот.
Концепція білки.
Найбільш важливими біополімерами амінокислот є протеїни. У людини налічується близько 5млн. різних білків, які входять до складу шкіри, м'язів, крові та інших тканин. Білки (протеїни) отримали свою назву від грецького слова «protos» – перший, найважливіший. Білки виконують низку найважливіших функцій в організмі: 1. Будівельна функція; 2. Транспортна функція; 3. Захисна функція; 4. Каталітична функція; 5. Гормональна функція; 6. Поживна функція.
Усі природні білки утворюються з мономерів амінокислот. При гідролізі білків утворюється суміш АМК. Цих АМК – 20.
4. Ілюстративний матеріал:презентація
5. Література:
Основна література:
1. Біоорганічна хімія: підручник. Тюкавкіна Н.А., Бауков Ю.І. 2014р.
- Сейтембет Т.С. Хімія: підручник - Алмати: ТОВ "ЕВЕРО", 2010. - 284 с
- Болисбекова С. М. Хімія біогенних елементів: навчальний посібник – Сімей, 2012. – 219 с. : мул
- Веренцова Л.Г. Неорганічна, фізична та колоїдна хімія: навчальний посібник – Алмати: Еверо, 2009. – 214 с. : іл.
- Фізична та колоїдна хімія / За ред.А.П.Бєляєва.- М.: Геотар Медіа, 2008
- Веренцева Л.Г. Неорганічна, фізична та колоїдна хімія, (перевірочні тести) 2009
Додаткова література:
- Равіч-Щербо М.І., Новіков В.В. Фізична та колоїдна хімія. М. 2003.
2. Слєсарєв В.І. Хімія. Основи хімії живого. С-Пб.: Хіміздат, 2001
3. Єршов Ю.А. Загальна хімія. Біофізична хімія. Хімія біогенних елементів. М: ВШ, 2003.
4. Асанбаєва Р.Д., Іліясова М.І. Теоретичні основи будови та реакційної здатності біологічно важливих органічних сполук. Алмати, 2003.
- Керівництво до лабораторних занять з біоорганічної хімії за ред. Н.А. Тюкавкіної. М., Дрофа,2003.
- Глінка Н.Л. Загальна хімія. М.,2003.
- Пономарьов В.Д. Аналітична хімія ч.1,2 2003
6. Контрольні питання (зворотний зв'язок):
1. Що визначає структуру поліпептидного ланцюга в цілому?
2. До чого призводить денатурація білка?
3. Що називають ізоелектричною точкою?
4. Які амінокислоти називаються незамінними?
5. Яким чином білки утворюються в нашому організмі?
Подібна інформація.
Амінокислоти містять аміно- та карбоксильну групи і виявляють всі властивості, характерні для сполук з такими функціональними групами. При написанні реакцій амінокислот користуються формулами з неіонізованими аміно-і карбоксигруп.
1) реакції по аміногрупі. Аміногрупа в амінокислотах виявляє звичайні властивості амінів: аміни є основами, а реакціях виступають у ролі нуклеофілів.
1. Реакція амінокислот як основи. При взаємодії амінокислоти з кислотами утворюються амонійні солі:
хлоргідрат гліцину, хлороводнева сіль гліцину
2. Дія азотистої кислоти. При дії азотистої кислоти утворюються гідроксикислоти та виділяється азот та вода:
Цю реакцію використовують для кількісного визначення вільних амінних груп в амінокислотах, а також у білках.
3. Освіта N – ацильних похідних, реакція ацилювання.
Амінокислоти реагують з ангідридами та галогенангідридами кислот, утворюючи N - ацильні похідні амінокислот:
Бензиловий ефір натрієва сіль N карбобензоксигліцин - хлормурашиною гліцину
Ацилювання - один із способів захисту аміногрупи. N-ацильні похідні мають велике значення при синтезі пептидів, так як N-ацилпохідні легко гідролізуються з утворенням вільної аміногрупи.
4. Освіта основ Шиффа. При взаємодії a - амінокислот з альдегідами утворюються заміщені іміни (підстави Шиффа) через стадію утворення карбіноламінів:
аланін формальдегід N-метилольне похідне аланіну
5.Реакція алкілування. Аміїногрупа в a-амінокислоті алкілюється з утворенням N – алкілпохідних:
Найбільше значення має реакція з 2,4 – динітрофторбензолом. Динітрофенільні похідні (ДНФ-похідні), що отримуються, використовуються при встановленні амінокислотної послідовності в пептидах і білках. Взаємодія a-амінокислот з 2,4-динітрофторбензолом є прикладом реакції нуклеофільного заміщення у бензольному ядрі. За рахунок наявності в бензольному кільці двох сильних електроноакцепторних груп галоген стає рухомим і вступає в реакцію заміщення:
2,4 – динітро -
фторбензол N - 2,4 - динітрофеніл - a - амінокислота
(ДНФБ) ДНФ – похідні a – амінокислот
6.Реакція з фенілізотіоціанатом. Ця реакція широко використовується для встановлення будови пептидів. Фенілізотіоціанат є похідним ізотіоціанової кислоти H-N=C=S. Взаємодія a - амінокислот з фенілізотіоціанатом протікає механізмом реакції нуклеофільного приєднання. У продукті, що утворився далі здійснюється внутрішньомолекулярна реакція заміщення, що призводить до утворення циклічного заміщеного аміду: фенілтіогідантоїн.
Циклічні сполуки виходять з кількісним виходом і є фенільні похідні тіогідантоїну (ФТГ - похідні) - амінокислот. ФТГ - похідні відрізняються будовою радикалу R.
Крім звичайних солей a-амінокислоти можуть утворювати в певних умовах внутрішньокомплексні солі з катіонами важких металів. Для всіх a - амінокислот дуже характерні красиво кристалізуються, інтенсивно забарвлені в синій колір внутрішньокомплексні (хелатні) солі міді):
Етиловий ефір аланіну
Утворення складних ефірів - один із методів захисту карбоксильної групи у синтезі пептидів.
3.Утворення галогенангідридів. При дії на a-амінокислоти із захищеною аміногрупою оксидихлоридом сірки (тіонілхлоридом) або оксид-трихлоридом фосфору (хлорокис фосфору) утворюються хлорангідриди:
Отримання галогенангідридів - один із способів активації карбоксильної групи в синтезі пептидному.
4. Отримання ангідридів a – амінокислот. Галогенангідриди мають дуже високу реакційну здатність, що знижує селективність реакції при їх використанні. Тому найчастіше використовуваний спосіб активації карбоксильної групи в синтезі пептидів - це перетворення її на ангідридну. Ангідриди в порівнянні з галогенангідридами кислот мають меншу активність. При взаємодії a-амінокислоти, що має захищену аміногрупу, з етиловим ефіром хлормурашиної кислоти (етилхлорформіатом) утворюється ангідридний зв'язок:
5. Декарбоксилювання. a - Амінокислоти, що мають дві електроноакцепторні групи при одному і тому ж атомі вуглецю, легко декарбоксилюються. Ця реакція протікає в організмі за участю ферментів декарбоксилаз з утворенням біогенних амінів:
нінгідрин
Відношення амінокислот до нагрівання. При нагріванні a-амінокислот утворюються циклічні аміди, які називаються дикетопіперазинами:
Дикетопіперазин
g - і d - Амінокислоти легко відщеплюють воду і циклізуються з утворенням внутрішніх амідів, лактамів:
g - лактам (бутіролактам)
У тих випадках, коли аміно- та карбоксильна групи розділені п'ятьма і більше вуглецевими атомами, при нагріванні відбувається поліконденсація з утворенням поліамідних полімерних ланцюгів з відщепленням молекули води.
Амінокислоти є структурними хімічними одиницями або "будівельною цеглою", що утворюють білки. Амінокислоти на 16% складаються з азоту, це є їхньою основною хімічною відмінністю від двох інших найважливіших елементів живлення - вуглеводів і жирів. Важливість амінокислот для організму визначається величезною роллю, яку грають білки в усіх процесах життєдіяльності.
Будь-який живий організм від великих тварин до крихітних мікробів складається з білків. Різноманітні форми білків беруть участь у всіх процесах, що відбуваються у живих організмах. У тілі людини з білків формуються м'язи, зв'язки, сухожилля, всі органи та залози, волосся, нігті. Білки входять до складу рідин та кісток. Ферменти та гормони, що каталізують та регулюють всі процеси в організмі, також є білками. Дефіцит цих елементів живлення в організмі може призвести до порушення водного балансу, що спричиняє набряки.
Кожен білок в організмі є унікальним і існує для спеціальних цілей. Білки не є взаємозамінними. Вони синтезуються в організмі з амінокислот, які утворюються внаслідок розщеплення білків, які у харчових продуктах. Отже, саме амінокислоти, а чи не самі білки є найбільш цінними елементами харчування. Крім того, що амінокислоти утворюють білки, що входять до складу тканин та органів людського організму, деякі з них виконують роль нейромедіаторів (нейротрансмітерів) або є їх попередниками.
Нейромедіатори – це хімічні речовини, що передають нервовий імпульс від однієї нервової клітини іншій. Отже, деякі амінокислоти необхідні нормальної роботи мозку. Амінокислоти сприяють тому, що вітаміни та мінерали адекватно виконують свої функції. Деякі амінокислоти безпосередньо забезпечують енергією м'язову тканину.
В організмі людини багато амінокислот синтезуються в печінці. Однак деякі з них не можуть бути синтезовані в організмі, тому людина обов'язково має отримувати їх із їжею. До таких незамінних амінокислот відносяться - гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і валін. Амінокислоти, які синтезуються в печінці: аланін, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота, цитрулін, цистеїн, гамма-аміномасляну кислоту, глютамін і глютамінова кислота, гліцин, орнітин, пролін, серин, таурин, тирозин.
Процес синтезу білків йде у організмі постійно. У разі коли хоч одна незамінна амінокислота відсутня, утворення білків припиняється. Це може призвести до різних серйозних проблем - від порушення травлення до депресії і уповільнення зростання.
Як виникає така ситуація? Легше, ніж це можна собі уявити. Багато факторів призводять до цього, навіть якщо ваше харчування збалансоване і ви споживаєте достатню кількість білка. Порушення всмоктування у шлунково-кишковому тракті, інфекція, травма, стрес, прийом деяких лікарських препаратів, процес старіння та дисбаланс інших поживних речовин в організмі – все це може призвести до дефіциту незамінних амінокислот.
Слід мати на увазі, що все вищесказане зовсім не означає, що споживання великої кількості білків допоможе вирішити будь-які проблеми. Насправді це не сприяє збереженню здоров'я.
Надлишок білків створює додатковий стрес для нирок та печінки, яким треба переробляти продукти метаболізму білків, основним із них є аміак. Він дуже токсичний для організму, тому печінка негайно переробляє його на сечовину, яка потім надходить із струмом крові в нирки, де відфільтровується і виводиться назовні.
Доки кількість білка не надто велика, а печінка працює добре, аміак нейтралізується відразу ж і не завдає ніякої шкоди. Але якщо його занадто багато і печінка не справляється з його знешкодженням (внаслідок неправильного харчування, порушення травлення та/або захворювань печінки) – у крові створюється токсичний рівень аміаку. При цьому може виникнути маса серйозних проблем зі здоров'ям, аж до печінкової енцефалопатії та коми.
Занадто висока концентрація сечовини також спричиняє пошкодження нирок та болі в спині. Отже, важливою є не кількість, а якість білків, що споживаються з їжею. В даний час можна отримувати незамінні та замінні амінокислоти у вигляді біологічно активних харчових добавок.
Це особливо важливо при різних захворюваннях та при застосуванні редукційних дієт. Вегетаріанцям необхідні такі добавки, що містять незамінні амінокислоти, щоб організм отримував усе необхідне для нормального синтезу білків.
Існують різні види добавок, що містять амінокислоти. Амінокислоти входять до складу деяких полівітамінів, білкових сумішей. Є у продажу формули, що містять комплекси амінокислот або містять одну або дві амінокислоти. Вони представлені у різних формах: у капсулах, таблетках, рідинах та порошках.
Більшість амінокислот існує як двох форм, хімічна структура однієї є дзеркальним відображенням інший. Вони називаються D- та L-формами, наприклад D-цистин та L-цистин.
D означає dextra (права латиною), а L - levo (відповідно, ліва). Ці терміни позначають напрямок обертання спіралі, що є хімічною структурою цієї молекули. Білки тварин та рослинних організмів створені в основному L-формами амінокислот (за винятком фенілаланіну, який представлений D, L формами).
Харчові добавки, що містять L-амінокислоти, вважаються більш підходящими для біохімічних процесів людського організму.
Вільні, або незв'язані, амінокислоти є найбільш чистою формою. Тому при виборі добавки, що містить амінокислоти, перевагу слід віддавати продуктам, що містять L-кристалічні амінокислоти, стандартизовані Американської Фармакопеї (USP). Вони не потребують перетравлення і абсорбуються безпосередньо в кровотік. Після вживання всмоктуються дуже швидко і, як правило, не викликають алергічних реакцій.
Окремі амінокислоти приймають натщесерце, найкраще вранці або між їдою з невеликою кількістю вітамінів В6 і С. Якщо ви приймаєте комплекс амінокислот, що включає всі незамінні, це краще робити через 30 хвилин після або за 30 хвилин до їжі. Найкраще приймати і окремі необхідні амінокислоти, і комплекс амінокислот, але у різний час. Окремо амінокислоти не слід приймати протягом тривалого часу, особливо у високих дозах. Рекомендують прийом протягом 2 місяців із 2-місячною перервою.
Аланін
Аланін сприяє нормалізації метаболізму глюкози. Встановлено взаємозв'язок між надлишком аланіну та інфікуванням вірусом Епштейна-Барра, а також синдромом хронічної втоми. Одна з форм аланіну - бета-аланін є складовою пантотенової кислоти і коензиму А - одного з найважливіших каталізаторів в організмі.
Аргінін
Аргінін уповільнює ріст пухлин, у тому числі ракових, за рахунок стимуляції імунної системи організму. Він підвищує активність та збільшує розмір вилочкової залози, яка виробляє Т-лімфоцити. У зв'язку з цим аргінін корисний людям, які страждають на ВІЛ-інфекцію та злоякісні новоутворення.
Його також застосовують при захворюваннях печінки (цирозі та жировій дистрофії), він сприяє дезінтоксикаційним процесам у печінці (передусім знешкодженню аміаку). Насіннєва рідина містить аргінін, тому його іноді застосовують у комплексній терапії безпліддя у чоловіків. У сполучній тканині та в шкірі також знаходиться велика кількість аргініну, тому його прийом ефективний при різних травмах. Аргінін – важливий компонент обміну речовин у м'язовій тканині. Він сприяє підтримці оптимального азотного балансу в організмі, оскільки бере участь у транспортуванні та знешкодженні надлишкового азоту в організмі.
Аргінін допомагає зменшити вагу, оскільки викликає деяке зменшення запасів жиру в організмі.
Аргінін входить до складу багатьох ензимів та гормонів. Він надає стимулюючу дію на вироблення інсуліну підшлунковою залозою як компонент вазопресину (гормону гіпофіза) та допомагає синтезу гормону росту. Хоча аргінін синтезується в організмі, його утворення може бути знижено у новонароджених. Джерелами аргініну є шоколад, кокосові горіхи, молочні продукти, желатин, м'ясо, овес, арахіс, соєві боби, волоські горіхи, біле борошно, пшениця та пшеничні зародки.
Люди, які мають вірусні інфекції, у тому числі Herpes simplex, не повинні приймати аргінін у вигляді харчових добавок і повинні уникати споживання продуктів, багатих на аргінін. Вагітним і матерям, що годують груддю, не слід вживати харчові добавки з аргініном. Прийом невеликих доз аргініну рекомендується при захворюваннях суглобів та сполучної тканини, при порушеннях толерантності до глюкози, захворюваннях печінки та травмах. Тривалий прийом не рекомендовано.
Аспарагін
Аспарагін необхідний підтримки балансу у процесах, які у центральної нервової системі: перешкоджає як надмірному збудженню, і надмірному гальмування. Він бере участь у процесах синтезу амінокислот у печінці.
Так як ця амінокислота підвищує життєву силу, добавку її основі застосовують при втоми. Вона також відіграє важливу роль у процесах метаболізму. Аспартову кислоту часто призначають при захворюваннях нервової системи. Вона корисна для спортсменів, а також при порушеннях функції печінки. Крім того, він стимулює імунітет за рахунок підвищення продукції імуноглобулінів та антитіл.
Аспартова кислота у великих кількостях міститься в білках рослинного походження, отриманих з пророщеного насіння та в м'ясних продуктах.
Карнітін
Строго кажучи, карнітин не є амінокислотою, але його хімічна структура подібна до структури амінокислот, і тому їх зазвичай розглядають разом. Карнітин не бере участь у синтезі білків і не є нейромедіатором. Його основна функція в організмі – це транспорт довголанцюгових жирних кислот, у процесі окислення яких виділяється енергія. Це одне з основних джерел енергії для м'язової тканини. Таким чином, карнітин збільшує переробку жиру в енергію та запобігає відкладенню жиру в організмі, насамперед у серці, печінці, скелетній мускулатурі.
Карнітин знижує ймовірність розвитку ускладнень цукрового діабету, пов'язаних із порушеннями жирового обміну, уповільнює жирове переродження печінки при хронічному алкоголізмі та ризик виникнення захворювань серця. Він має здатність знижувати рівень тригліцеридів у крові, сприяє зниженню маси тіла та підвищує силу м'язів у хворих з нервово-м'язовими захворюваннями та посилює антиоксидантну дію вітамінів С та Е.
Вважається, деякі варіанти м'язових дистрофій пов'язані з дефіцитом карнитина. При таких захворюваннях люди повинні отримувати більшу кількість цієї речовини, ніж це за нормами.
Він може синтезуватися в організмі за наявності заліза, тіаміну, піридоксину та амінокислот лізину та метіоніну. Синтез карнітину здійснюється в присутності також достатньої кількості вітаміну С. Недостатня кількість будь-якої з цих поживних речовин в організмі призводить до дефіциту карнітину. Карнітин надходить в організм з їжею, насамперед з м'ясом та іншими продуктами тваринного походження.
Більшість випадків дефіциту карнітину пов'язані з генетично обумовленим дефектом у його синтезу. До можливих проявів недостатності карнітину належать порушення свідомості, біль у серці, слабкість у м'язах, ожиріння.
Чоловікам внаслідок більшої м'язової маси потрібно більше карнітину, ніж жінкам. У вегетаріанців ймовірніше виникнення дефіциту цієї поживної речовини, ніж у невегетаріанців, у зв'язку з тим, що карнітин не зустрічається в білках рослинного походження.
Більш того, метіонін та лізин (амінокислоти, необхідні для синтезу карнітину) також не містяться в рослинних продуктах у достатніх кількостях.
Для отримання необхідної кількості карнітину вегетаріанці повинні приймати харчові добавки або збагачені лізином продукти, такі як кукурудзяні пластівці.
Карнітин представлений у біологічно активних харчових добавках у різних формах: у вигляді D, L-карнітину, D-карнітину, L-карнітину, ацетил-L-карнітину.
Переважно приймати L-карнітин.
Цитрулін
Цитрулін переважно знаходиться у печінці. Він підвищує енергозабезпечення, стимулює імунну систему, у процесі обміну речовин перетворюється на L-аргінін. Він знешкоджує аміак, що ушкоджує клітини печінки.
Цистеїн та цистин
Ці дві амінокислоти тісно пов'язані між собою, кожна молекула цистину і двох молекул цистеїну, з'єднаних друг з одним. Цистеїн дуже нестабільний і легко переходить у L-цистин, і, таким чином, одна амінокислота легко переходить до іншої за необхідності.
Обидві амінокислоти відносяться до сірковмісних і відіграють важливу роль у процесах формування тканин шкіри, що мають значення для дезінтоксикаційних процесів. Цистеїн входить до складу альфа-кератину – основного білка нігтів, шкіри та волосся. Він сприяє формуванню колагену та покращує еластичність та текстуру шкіри. Цистеїн входить до складу інших білків організму, у тому числі деяких травних ферментів.
Цистеїн допомагає знешкоджувати деякі токсичні речовини і захищає організм від дії радіації, що пошкоджує. Він є одним із найпотужніших антиоксидантів, при цьому його антиоксидантна дія посилюється при одночасному прийомі з вітаміном С і селеном.
Цистеїн є попередником глютатіону - речовини, що надає захисну дію на клітини печінки та головного мозку від пошкодження алкоголем, деяких лікарських препаратів та токсичних речовин, що містяться у сигаретному димі. Цистеїн розчиняється краще, ніж цистин і швидше утилізується в організмі, тому його частіше використовують у комплексному лікуванні різних захворювань. Ця амінокислота утворюється в організмі з L-метіоніну, за обов'язкової присутності вітаміну В6.
Додатковий прийом цистеїну необхідний при ревматоїдному артриті, захворюваннях артерій, раку. Він прискорює одужання після операцій, опіків, пов'язує важкі метали та розчинне залізо. Ця амінокислота також прискорює спалювання жирів та утворення м'язової тканини.
L-цистеїн має здатність руйнувати слиз у дихальних шляхах, завдяки цьому його часто застосовують при бронхітах та емфіземі легень. Він прискорює процеси одужання при захворюваннях органів дихання та відіграє важливу роль в активізації лейкоцитів та лімфоцитів.
Так як ця речовина збільшує кількість глютатіону в легенях, нирках, печінці та червоному кістковому мозку, вона уповільнює процеси старіння, наприклад, зменшуючи кількість старечих пігментних плям. N-ацетилцистеїн більш ефективно підвищує рівень глютатіону в організмі, ніж цистин або навіть сам глютатіон.
Люди з цукровим діабетом повинні бути обережними при прийомі добавок з цистеїном, оскільки він має здатність інактивувати інсулін. При цистинурії, рідкісному генетичному стані, що призводить до утворення цистинового каміння, приймати цистеїн не можна.
Диметилгліцин
Диметилгліцин – це похідна гліцину – найпростішої амінокислоти. Він є складовим елементом багатьох важливих речовин, таких як амінокислоти метіонін та холін, деяких гормонів, нейромедіаторів та ДНК.
У невеликих кількостях диметилгліцин зустрічається у м'ясних продуктах, насінні та зернах. Хоча з дефіцитом диметилгліцину не пов'язано жодних симптомів, прийом харчових добавок з диметилгліцином має низку позитивних ефектів, включаючи поліпшення енергозабезпечення та розумової діяльності.
Диметилгліцин також стимулює імунітет, зменшує вміст холестерину та тригліцеридів у крові, допомагає нормалізації артеріального тиску та рівня глюкози, а також сприяє нормалізації функції багатьох органів. Його також застосовують при епілептичних нападах.
Гамма-аміномасляна кислота
Гамма-аміномасляна кислота (GABA) виконує в організмі функцію нейромедіатора центральної нервової системи та незамінна для обміну речовин у головному мозку. Утворюється вона з іншої амінокислоти – глютамінової. Вона зменшує активність нейронів та запобігає перезбудженню нервових клітин.
Гамма-аміномасляна кислота знімає збудження та надає заспокійливу дію, її можна приймати також як транквілізатори, але без ризику розвитку звикання. Цю амінокислоту використовують у комплексному лікуванні епілепсії та артеріальної гіпертензії. Так як вона має релаксуючу дію, її застосовують при лікуванні порушень статевих функцій. Крім того, GABA призначають при синдромі дефіциту уваги. Надлишок гамма-аміномасляної кислоти, однак, може збільшити занепокоєння, викликає задишку, тремтіння кінцівок.
Глютамінова кислота
Глютамінова кислота є нейромедіатором, який передає імпульси в центральній нервовій системі. Ця амінокислота відіграє важливу роль у вуглеводному обміні та сприяє проникненню кальцію через гематоенцефалічний бар'єр.
Ця амінокислота може використовуватися клітинами головного мозку як джерело енергії. Вона також знешкоджує аміак, забираючи атоми азоту в процесі утворення іншої амінокислоти – глютаміну. Цей процес – єдиний спосіб знешкодження аміаку в головному мозку.
Глютамінову кислоту застосовують під час корекції розладів поведінки у дітей, а також при лікуванні епілепсії, м'язової дистрофії, виразок, гіпоглікемічних станів, ускладнень інсулінотерапії цукрового діабету та порушень розумового розвитку.
Глютамін
Глютамін - це амінокислота, що найчастіше зустрічається в м'язах у вільному вигляді. Він дуже легко проникає через гематоенцефалічний бар'єр і в клітинах головного мозку переходить у глютамінову кислоту і назад, крім того, збільшує кількість гамма-аміномасляної кислоти, яка необхідна для підтримки нормальної роботи головного мозку.
Ця амінокислота також підтримує нормальну кислотно-лужну рівновагу в організмі та здоровий стан шлунково-кишкового тракту, необхідний для синтезу ДНК та РНК.
Глютамін – активний учасник азотного обміну. Його молекула містить два атоми азоту і утворюється з глютамінової кислоти шляхом приєднання одного атома азоту. Таким чином, синтез глютаміну допомагає видалити надлишок аміаку з тканин, насамперед із головного мозку та переносити азот усередині організму.
Глютамін знаходиться у великих кількостях у м'язах і використовується для синтезу білків клітин скелетної мускулатури. Тому харчові добавки з глютаміном застосовуються культуристами та при різних дієтах, а також для профілактики втрати м'язової маси при таких захворюваннях, як злоякісні новоутворення та СНІД, після операцій та при тривалому постільному режимі.
Додатково глютамін застосовують також при лікуванні артритів, аутоімунних захворюваннях, фіброзах, захворюваннях шлунково-кишкового тракту, пептичних виразках, захворюваннях сполучної тканини.
Ця амінокислота покращує діяльність мозку і тому застосовується при епілепсії, синдромі хронічної втоми, імпотенції, шизофренії та сенільної деменції. L-глютамін зменшує патологічну потяг до алкоголю, тому застосовується при лікуванні хронічного алкоголізму.
Глютамін міститься в багатьох продуктах як рослинного, так і тваринного походження, але легко знищується при нагріванні. Шпинат і петрушка є добрими джерелами глютаміну, але за умови, що їх споживають у сирому вигляді.
Харчові добавки, що містять глютамін, слід зберігати тільки в сухому місці, інакше глютамін переходить в аміак та піроглютамінову кислоту. Не приймають глютамін при цирозі печінки, захворюваннях нирок, синдромі Рейє.
Глютатіон
Глютатіон, як і карнітин, не є амінокислотою. За хімічною структурою це трипептид, що отримується в організмі з цистеїну, глютамінової кислоти та гліцину.
Глютатіон є антиоксидантом. Найбільше глютатиона знаходиться в печінці (деяка його кількість вивільняється прямо в кровотік), а також у легенях та шлунково-кишковому тракті.
Він необхідний для вуглеводного обміну, а також уповільнює старіння за рахунок впливу на ліпідний обмін та запобігає виникненню атеросклерозу. Дефіцит глютатіону позначається насамперед нервової системі, викликаючи порушення координації, розумових процесів, тремор.
Кількість глютатіону в організмі зменшується з віком. У зв'язку з цим люди похилого віку повинні отримувати його додатково. Однак краще вживати харчові добавки, що містять цистеїн, глютамінову кислоту і гліцин - тобто речовини, що синтезують глютатіон. Найбільш ефективним вважається прийом N-ацетилцистеїну.
Гліцин
Гліцин уповільнює дегенерацію м'язової тканини, оскільки є джерелом креатину - речовини, що міститься в м'язовій тканині і використовуваної при синтезі ДНК та РНК. Гліцин необхідний для синтезу нуклеїнових кислот, жовчних кислот та замінних амінокислот в організмі.
Він входить до складу багатьох антацидних препаратів, що застосовуються при захворюваннях шлунка, корисний для відновлення пошкоджених тканин, оскільки у великих кількостях міститься у шкірі та сполучній тканині.
Ця амінокислота необхідна для нормального функціонування центральної нервової системи та підтримки хорошого стану передміхурової залози. Він виконує функцію гальмівного нейромедіатора і, таким чином, може запобігти епілептичним судомам.
Гліцин застосовують у лікуванні маніакально-депресивного психозу, він також може бути ефективним при гіперактивності. Надлишок гліцину в організмі викликає відчуття втоми, але адекватна кількість забезпечує організм енергією. За потреби гліцин в організмі може перетворюватися на серин.
Гістідін
Гістидин - це незамінна амінокислота, що сприяє зростанню та відновленню тканин, яка входить до складу мієлінових оболонок, що захищають нервові клітини, а також необхідна для утворення червоних та білих клітин крові. Гістидин захищає організм від шкідливої дії радіації, сприяє виведенню важких металів з організму і допомагає при СНІДі.
Занадто високий вміст гістидину може призвести до виникнення стресу та навіть психічних порушень (збудження та психозів).
Неадекватний вміст гістидину в організмі погіршує стан при ревматоїдному артриті та при глухоті, пов'язаній із ураженням слухового нерва. Метіонін сприяє зниженню рівня гістидину в організмі.
Гістамін, дуже важливий компонент багатьох імунологічних реакцій, синтезується із гістидину. Він також сприяє виникненню статевого збудження. У зв'язку з цим, одночасний прийом біологічно активних харчових добавок, що містять гістидин, ніацин і піридоксин (необхідних для синтезу гістаміну), може виявитися ефективним при статевих розладах.
Оскільки гістамін стимулює секрецію шлункового соку, застосування гістидину допомагає при порушеннях травлення, пов'язаних із зниженою кислотністю шлункового соку.
Люди, які страждають на маніакально-депресивний психоз, не повинні приймати гістидин, за винятком випадків, коли дефіцит цієї амінокислоти точно встановлений. Гістидин знаходиться в рисі, пшениці та житі.
Ізолейцин
Ізолейцин – одна з амінокислот BCAA та незамінних амінокислот, необхідних для синтезу гемоглобіну. Також стабілізує та регулює рівень цукру в крові та процеси енергозабезпечення. Метаболізм ізолейцину відбувається у м'язовій тканині.
Спільний прийом з ізолейцином і валіном (BCAA) збільшує витривалість і сприяють відновленню м'язової тканини, що особливо важливо для спортсменів.
Ізолейцин необхідний при багатьох психічних захворюваннях. Дефіцит цієї амінокислоти призводить до виникнення симптомів, подібних до гіпоглікемії.
До харчових джерел ізолейцину належать мигдаль, кешью, куряче м'ясо, турецький горох, яйця, риба, сочевиця, печінка, м'ясо, жито, більшість насіння, соєві білки.
Існують біологічно активні харчові добавки, що містять ізолейцин. При цьому необхідно дотримуватися правильного балансу між ізолейцином та двома іншими розгалуженими амінокислотами BCAA - лейцином і валіном.
Лейцин
Лейцин - незамінна амінокислота, що разом з ізолейцином і валіном відноситься до трьох розгалужених амінокислот BCAA. Діючи разом, вони захищають м'язові тканини та є джерелами енергії, а також сприяють відновленню кісток, шкіри, м'язів, тому їх прийом часто рекомендують у відновлювальний період після травм та операцій.
Лейцин також дещо знижує рівень цукру в крові та стимулює виділення гормону росту. До харчових джерел лейцину відносяться бурий рис, боби, м'ясо, горіхи, соєве та пшеничне борошно.
Біологічно активні харчові добавки, що містять лейцин, застосовуються в комплексі з валіном та ізолейцином. Їх слід приймати обережно, щоб не викликати гіпоглікемії. Надлишок лейцину може збільшити кількість аміаку в організмі.
Лізін
Лізин – незамінна амінокислота, що входить до складу практично будь-яких білків. Він необхідний для нормального формування кісток та зростання дітей, сприяє засвоєнню кальцію та підтримці нормального обміну азоту у дорослих.
Ця амінокислота бере участь у синтезі антитіл, гормонів, ферментів, формуванні колагену та відновленні тканин. Лізин застосовують у відновлювальний період після операцій та спортивних травм. Він також знижує рівень тригліцеридів у сироватці крові.
Лізин має противірусну дію, особливо щодо вірусів, що викликають герпес та гострі респіраторні інфекції. Прийом добавок, що містять лізин у комбінації з вітаміном С та біофлавоноїдами, рекомендується при вірусних захворюваннях.
Дефіцит цієї незамінної амінокислоти може призвести до анемії, крововиливів в очне яблучко, ферментних порушень, дратівливості, втоми та слабкості, поганого апетиту, уповільнення росту та зниження маси тіла, а також до порушень репродуктивної системи.
Харчовими джерелами лізину є сир, яйця, риба, молоко, картопля, червоне м'ясо, соєві та дріжджові продукти.
Метіонін
Метіонін - незамінна амінокислота, що допомагає переробці жирів, запобігаючи їх відкладенню в печінці та на стінках артерій. Синтез таурину та цистеїну залежить від кількості метіоніну в організмі. Ця амінокислота сприяє травленню, забезпечує дезінтоксикаційні процеси (передусім знешкодження токсичних металів), зменшує м'язову слабкість, захищає від впливу радіації, корисна при остеопорозі та хімічній алергії.
Цю амінокислоту застосовують у комплексній терапії ревматоїдного артриту та токсикозу вагітності. Метіонін має виражену антиоксидантну дію, тому що є хорошим джерелом сірки, що інактивує вільні радикали. Його застосовують при синдромі Жільбера, порушення функції печінки. Метіонін також необхідний для синтезу нуклеїнових кислот, колагену та багатьох інших білків. Його корисно приймати жінкам, які отримують оральні гормональні контрацептиви. Метіонін знижує рівень гістаміну в організмі, що може бути корисним при шизофренії, коли кількість гістаміну підвищена.
Метіонін в організмі переходить у цистеїн, який є попередником глютатіону. Це дуже важливо при отруєннях, коли потрібна велика кількість глютатіону для знешкодження токсинів та захисту печінки.
Харчові джерела метіоніну: бобові, яйця, часник, сочевиця, м'ясо, цибуля, соєві боби, насіння та йогурт.
Орнітін
Орнітин допомагає вивільненню гормону росту, що сприяє спалюванню жирів в організмі. Цей ефект посилюється при застосуванні орнітину в комбінації з аргініном та карнітином. Орнітин також необхідний для імунної системи та роботи печінки, беручи участь у дезінтоксикаційних процесах та відновленні печінкових клітин.
Орнітин в організмі синтезується з аргініну і, у свою чергу, є попередником для цитруліну, проліну, глютамінової кислоти. Високі концентрації орнітину виявляються в шкірі та сполучній тканині, тому ця амінокислота сприяє відновленню пошкоджених тканин.
Не можна давати біологічно активні харчові добавки, що містять орнітин, дітям, вагітним і матерям, що годують, а також особам з шизофренією в анамнезі.
Фенілаланін
Фенілаланін – це незамінна амінокислота. В організмі вона може перетворюватися на іншу амінокислоту – тирозин, яка, у свою чергу, використовується у синтезі двох основних нейромедіаторів: допаміну та норадреналіну. Тому ця амінокислота впливає на настрій, зменшує біль, покращує пам'ять та здатність до навчання, пригнічує апетит. Його використовують у лікуванні артриту, депресії, болю при менструації, мігрені, ожиріння, хвороби Паркінсона та шизофренії.
Фенілаланін зустрічається в трьох формах: L-фенілаланін (природна форма і саме вона входить до складу більшості білків людського тіла), D-фенілаланін (синтетична дзеркальна форма, має аналгуючу дію), DL-фенілаланін (об'єднує корисні властивості двох попередніх форм, її зазвичай застосовують при передменструальному синдромі.
Біологічно активні харчові добавки, що містять фенілаланін, не дають вагітним жінкам, особам із занепокоєнням, діабетом, високим артеріальним тиском, фенілкетонурією, пігментною меланомою.
Пролін
Пролін покращує стан шкіри, за рахунок збільшення продукції колагену та зменшення його втрати з віком. Допомагає у відновленні хрящових поверхонь суглобів, зміцнює зв'язки та серцевий м'яз. Для зміцнення сполучної тканини пролін краще застосовувати у поєднанні з вітаміном С.
Пролін надходить до організму переважно з м'ясних продуктів.
Серін
Серин необхідний для нормального обміну жирів та жирних кислот, зростання м'язової тканини та підтримання нормального стану імунної системи.
Серин синтезується в організмі із гліцину. Як зволожуюча речовина входить до складу багатьох косметичних продуктів та дерматологічних препаратів.
Таурін
Таурін у високій концентрації міститься в серцевому м'язі, білих клітинах крові, скелетній мускулатурі, центральній нервовій системі. Він бере участь у синтезі багатьох інших амінокислот, а також входить до складу основного компонента жовчі, яка необхідна для перетравлення жирів, абсорбції жиророзчинних вітамінів та підтримки нормального рівня холестерину в крові.
Тому таурин корисний при атеросклерозі, набряках, захворюваннях серця, артеріальної гіпертонії та гіпоглікемії. Таурін необхідний для нормального обміну натрію, калію, кальцію та магнію. Він запобігає виведенню калію із серцевого м'яза і тому сприяє профілактиці деяких порушень серцевого ритму. Таурін чинить захисну дію на головний мозок, особливо при дегідратації. Його застосовують при лікуванні занепокоєння та збудження, епілепсії, гіперактивності, судом.
Біологічно активні харчові добавки з таурином дають дітям із синдромом Дауна та м'язовою дистрофією. У деяких клініках цю амінокислоту включають у комплексну терапію раку молочної залози. Надмірне виведення таурину з організму зустрічається при різних станах та порушеннях обміну.
Аритмії, порушення процесів утворення тромбоцитів, кандидози, фізичний чи емоційний стрес, захворювання кишечника, дефіцит цинку та зловживання алкоголем призводять до дефіциту таурину в організмі. Зловживання алкоголем ще й порушує здатність організму засвоювати таурін.
При діабеті збільшується потреба організму таурину, і навпаки, прийом БАД, що містять таурин і цистин, зменшує потребу в інсуліні. Таурін знаходиться в яйцях, рибі, м'ясі, молоці, але не зустрічається у білках рослинного походження.
Він синтезується в печінці з цистеїну та з метіоніну в інших органах та тканинах організму, за умови достатньої кількості вітаміну В6. При генетичних або метаболічних порушеннях, що заважають синтезу таурину, необхідний прийом БАД із цією амінокислотою.
Треонін
Треонін – це незамінна амінокислота, що сприяє підтримці нормального білкового обміну в організмі. Вона важлива для синтезу колагену та еластину, допомагає роботі печінки та бере участь в обміні жирів у комбінації з аспартовою кислотою та метіоніном.
Треонін знаходиться в серці, центральній нервовій системі, скелетній мускулатурі і перешкоджає відкладенню жирів у печінці. Ця амінокислота стимулює імунітет, оскільки сприяє продукції антитіл. Треонін дуже у незначних кількостях міститься у зернах, тому у вегетаріанців частіше виникає дефіцит цієї амінокислоти.
Триптофан
Триптофан – це незамінна амінокислота, необхідна для продукції ніацину. Він використовується для синтезу у головному мозку серотоніну, одного з найважливіших нейромедіаторів. Триптофан застосовують при безсонні, депресії та для стабілізації настрою.
Він допомагає при синдромі гіперактивності у дітей, використовується при захворюваннях серця, для контролю за масою тіла, зменшення апетиту, а також збільшення викиду гормону росту. Допомагає при мігренозних нападах, сприяє зменшенню шкідливого впливу нікотину. Дефіцит триптофану та магнію може посилювати спазми коронарних артерій.
До найбагатших харчових джерел триптофану відносяться бурий рис, сільський сир, м'ясо, арахіс та соєвий білок.
Тирозін
Тирозин є попередником нейромедіаторів норепінефрину та допаміну. Ця амінокислота бере участь у регуляції настрою; Нестача тирозину призводить до дефіциту норадреналіну, що, у свою чергу, призводить до депресії. Тирозин пригнічує апетит, сприяє зменшенню відкладення жирів, сприяє виробленню мелатоніну та покращує функції надниркових залоз, щитовидної залози та гіпофізу.
Тирозин також бере участь в обміні фенілаланіну. Тиреоїдні гормони утворюються при приєднанні до тирозину атомів йоду. Тому не дивно, що низький вміст тирозину у плазмі пов'язаний із гіпотиреозом.
Симптомами дефіциту тирозину також є знижений артеріальний тиск, низька температура тіла та синдром неспокійних ніг.
Біологічно активні харчові добавки з тирозином використовують для зняття стресу, вважають, що вони можуть допомогти при синдромі хронічної втоми та нарколепсії. Їх використовують при тривозі, депресії, алергіях та головному болі, а також при відвиканні від ліків. Тирозин може бути корисним при хворобі Паркінсона. Природні джерела тирозину – мигдаль, авокадо, банани, молочні продукти, насіння гарбуза та кунжут.
Тирозин може синтезуватися із фенілаланіну в організмі людини. БАД з фенілаланіном краще приймати перед сном або разом із продуктами харчування, що містять велику кількість вуглеводів.
На фоні лікування інгібіторами моноаміноксидази (зазвичай їх призначають при депресії) слід практично повністю відмовитися від продуктів, що містять тирозин, і не приймати БАД з тирозином, оскільки це може призвести до несподіваного та різкого підйому артеріального тиску.
Валін
Валін - незамінна амінокислота, що надає стимулюючу дію, одна з амінокислот BCAA, тому може бути використана м'язами як джерело енергії. Валін необхідний для метаболізму в м'язах, відновлення пошкоджених тканин та підтримки нормального обміну азоту в організмі.
Валін часто використовують для корекції виражених дефіцитів амінокислот, що виникли внаслідок звикання до ліків. Його надмірно високий рівень в організмі може призвести до таких симптомів, як парестезії (відчуття мурашок на шкірі), аж до галюцинацій.
Валін міститься у таких харчових продуктах: зернові, м'ясо, гриби, молочні продукти, арахіс, соєвий білок.
Прийом валіну у вигляді харчових добавок слід збалансувати з прийомом інших розгалужених амінокислот BCAA - L-лейцину та L-ізолейцину.
Хімічна поведінка амінокислот визначається двома функціональними групами -NН 2 та -СООН. Амінокислот характерні реакції по аміногрупі, карбоксильної групи і радикальної частини, при цьому залежно від реагенту взаємодія речовин може йти по одному або декільком реакційним центрам.
Амфотерний характер амінокислот.Маючи в молекулі одночасно кислотну та основну групу, амінокислоти у водних розчинах поводяться як типові амфотерні сполуки. У кислих розчинах вони виявляють основні властивості, реагуючи як основи, у лужних – як кислоти, утворюючи відповідно дві групи солей:
Завдяки своїй амфотерності в живому організмі амінокислоти відіграють роль буферних речовин, що підтримують певну концентрацію водневих іонів. Буферні розчини, отримані при взаємодії амінокислот із сильними основами, широко застосовуються у біоорганічній та хімічній практиці. Солі амінокислот з мінеральними кислотами краще розчиняються у воді, ніж вільні амінокислоти. Солі з органічними кислотами важкорозчинні у воді та використовуються для ідентифікації та поділу амінокислот.
Реакції, зумовлені аміногрупою.За участю аміногрупи амінокислоти утворюють солі амонієві з кислотами, ацилюються, алкілюються. , реагують з азотистою кислотою та альдегідами відповідно до наступної схеми:
Алкілювання проводиться за участю R-На1 або Ar-Наl:
У процесі реакції ацилювання використовуються хлорангідриди або ангідриди кислот (ацетилхлорид, оцтовий ангідрид, бензилоксикарбонілхлорид):
Реакції ацилування та алкіліровнаія застосовується для захисту NН 2 –групи амінокислот у процесі синтезу пептидів.
Реакції, зумовлені карбоксильною групою.За участю карбоксильної групи амінокислоти утворюють солі, складні ефіри, аміди, хлорангідриди відповідно до схеми, наведеної нижче:
Якщо при -вуглецевому атомі у вуглеводневому радикалі є електроноакцепторний заступник (NO 2 , СС1 3 , СООН, COR тощо), що поляризує зв'язок С СООН, то у карбонових кислот легко протікають реакції декарбоксилювання. Декарбоксилювання -амінокислот, що містять як заступник + NH 3 -групу, призводить до утворення біогенних амінів. У живому організмі цей процес протікає під дією ферменту декарбоксилази та вітаміну піридоксальфосфату.
У лабораторних умовах реакцію здійснюється при нагріванні -амінокислоти в присутності поглиначів 2 , наприклад, (ОН) 2 .
При декарбоксилюванні -феніл--аланіну, лізину, серину та гістидину утворюються, відповідно, фенамін, 1,5-діамінопентан (кадаверин), 2-аміноетанол-1 (коламін) та триптамін.
Реакції амінокислот за участю бокової групи.При нітруванні амінокислоти тирозин азотною кислотою відбувається утворення динітропохідної сполуки, пофарбованої в помаранчевий колір (ксантопротеїнова проба):
Окисно-відновні переходи мають місце в системі цистеїн - цистин:
2 НS CH 2 CH(NH 2)COOH HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH
HOOCCH(NH 2)CH 2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH 2 НS CH 2 CH(NH 2)COOH
У деяких реакціях амінокислоти реагують з обох функціональних груп одночасно.
Освіта комплексів із металами.Майже всі -амінокислоти утворюють комплекси з іонами двовалентних металів. Найбільш стійкими є комплексні внутрішні солі міді (хелатні сполуки), що утворюються в результаті взаємодії з гідроксидом міді (II) та пофарбовані в синій колір:
Дія азотистої кислотина аліфатичні амінокислоти призводить доутворенню гідроксикислот, на ароматичні - діазосполуки.
Утворення гідроксикислот:
Реакція діазотування:
з виділенням молекулярного азоту N 2:
2. без виділення молекулярного азоту N 2:
Хромофорна група азобензолу -N=N в азосполуках обумовлює жовте, жовте, помаранчеве або іншого кольору забарвлення речовин при поглинанні у видимій ділянці світла (400-800 нм). Ауксохромна група
СООН змінює та посилює забарвлення за рахунок π, π – сполучення з π – електронною системою основної групи хромофора.
Відношення амінокислот до нагрівання.При нагріванні амінокислоти розкладаються з утворенням різних продуктів, залежно від їх типу. При нагріванні -амінокислотв результаті міжмолекулярної дегідратації утворюються циклічні аміди – дикетопіперазини. :
валін (Val) діізопропільне похідне
дикетопіперазину
При нагріванні -амінокислот від них відщеплюється аміак з утворенням α, β-ненасичених кислот із сполученою системою подвійних зв'язків:
β-аміновалеріанова кислота пентен-2-ова кислота
(3-амінопентанова кислота)
Нагрівання - І -амінокислот супроводжується внутрішньомолекулярною дегідратацією та утворенням внутрішніх циклічних амідів – лактамів:
γ-аміноізовалеріанова кислота лактам γ-аміноізовалеріанової
(4-аміно-3-метилбутанова кислота) кислоти