Amiinien amfoteeriset ominaisuudet. Aminohappoja

Aminohapoilla on sekä happojen että amiinien ominaisuuksia. Joten ne muodostavat suoloja (karboksyyliryhmän happamien ominaisuuksien vuoksi):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

glysiininatriumglysinaatti

ja esterit (kuten muut orgaaniset hapot):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O

glysiinietyyliglysinaatti

Vahvemmilla hapoilla aminohapoilla on emästen ominaisuuksia ja ne muodostavat suoloja aminoryhmän emäksisten ominaisuuksien vuoksi:

glysiini wisteria kloridi

Yksinkertaisin proteiini on polypeptidi, jonka rakenteessa on vähintään 70 aminohappotähdettä ja jonka molekyylipaino on yli 10 000 Da (daltonia). dalton - proteiinien massan mittayksikkö, 1 daltoni vastaa 1,66054 10 -27 kg (hiilimassayksikkö). Samanlaisia ​​yhdisteitä, jotka koostuvat pienemmästä määrästä aminohappotähteitä, kutsutaan peptideiksi. Peptidit ovat luonteeltaan joitain hormoneja - insuliini, oksitosiini, vasopressiini. Jotkut peptidit ovat immuunijärjestelmän säätelyaineita. Jotkut antibiootit (syklosporiini A, gramicidiinit A, B, C ja S), alkaloidit, mehiläisten ja ampiaisten, käärmeiden myrkyt, myrkylliset sienet (falloidiini ja vaalea grebe amanitin), kolera- ja botuliinitoksiinit jne. ovat peptidiluonteisia.

Proteiinimolekyylien rakenteellisen organisoinnin tasot.

Proteiinimolekyylillä on monimutkainen rakenne. Proteiinimolekyylin rakenteellisessa organisaatiossa on useita tasoja - primaarisia, sekundaarisia, tertiäärisiä ja kvaternaarisia rakenteita.

Ensisijainen rakenne määritellään lineaarisena sekvenssinä proteiineja sisältävistä aminohappotähteistä, jotka on liitetty peptidisidoksilla (kuvio 5):

Kuva 5. Proteiinimolekyylin päärakenne

Proteiinimolekyylin primäärirakenne määräytyy geneettisesti kullekin spesifiselle proteiinille lähetti-RNA:n nukleotidisekvenssissä. Primäärirakenne määrittää myös proteiinimolekyylien korkeammat organisoitumistasot.

toissijainen rakenne - proteiinimolekyylin yksittäisten osien konformaatio (eli sijainti avaruudessa). Proteiinien sekundaarirakennetta voidaan esittää -heliksi, -rakenteella (taitettu levyrakenne) (kuva 6).

Kuva 6. Proteiinin toissijainen rakenne

Proteiinin sekundaarirakennetta tukevat vetysidokset peptidiryhmien välillä.

Tertiäärinen rakenne - koko proteiinimolekyylin konformaatio, ts. koko polypeptidiketjun pinoaminen avaruudessa, mukaan lukien sivuradikaalien pinoaminen. Merkittävälle määrälle proteiineja kaikkien proteiiniatomien koordinaatit, paitsi vetyatomien koordinaatit, saatiin röntgendiffraktioanalyysillä. Tertiaarisen rakenteen muodostumiseen ja stabilointiin osallistuvat kaikenlaiset vuorovaikutukset: hydrofobiset, sähköstaattiset (ioniset), disulfidikovalenttiset sidokset, vetysidokset. Näihin vuorovaikutuksiin liittyy aminohappotähteiden radikaaleja. Tertiaarisen rakenteen sisältävien sidosten joukossa on huomattava: a) disulfidisilta (- S - S -); b) esterisilta (karboksyyliryhmän ja hydroksyyliryhmän välillä); c) suolasilta (karboksyyliryhmän ja aminoryhmän välillä); d) vetysidokset.

Tertiaarisesta rakenteesta johtuvan proteiinimolekyylin muodon mukaisesti erotetaan seuraavat proteiiniryhmät

1) Globaalit proteiinit , joilla on pallopallon (pallon) muoto. Tällaisia ​​proteiineja ovat esimerkiksi myoglobiini, jossa on 5 α-kierteistä segmenttiä eikä β-laskoksia, immunoglobuliinit, joissa ei ole α-heliksiä, sekundaarirakenteen pääelementit ovat β-laskokset

2) fibrillaariset proteiinit . Näillä proteiineilla on pitkänomainen filamenttimuoto, ne suorittavat rakenteellisen toiminnon kehossa. Primäärirakenteessa niillä on toistuvia osia ja ne muodostavat melko yhtenäisen sekundaarirakenteen koko polypeptidiketjulle. Joten proteiini α - keratiini (kynsien, hiusten, ihon pääproteiinikomponentti) on rakennettu laajennetuista α - helikseistä. Toissijaisessa rakenteessa on vähemmän yleisiä elementtejä, esimerkiksi kollageenipolypeptidiketjuja, jotka muodostavat vasenkätisiä heliksejä, joiden parametrit poikkeavat jyrkästi a-heliksien parametreista. Kollageenisäikeissä kolme kierteistä polypeptidiketjua on kierretty yhdeksi oikeaksi superkelaksi (kuva 7):

Kuva 7 Kollageenin tertiäärinen rakenne

Proteiinin kvaternäärinen rakenne. Proteiinien kvaternäärisellä rakenteella tarkoitetaan tapaa asettaa avaruuteen yksittäisiä polypeptidiketjuja (identtisiä tai erilaisia), joilla on tertiäärinen rakenne, mikä johtaa yksittäisen makromolekyylimuodostelman (multimeerin) muodostumiseen rakenteellisessa ja toiminnallisessa mielessä. Kaikilla proteiineilla ei ole kvaternaarista rakennetta. Esimerkki kvaternäärisen rakenteen omaavasta proteiinista on hemoglobiini, joka koostuu 4 alayksiköstä. Tämä proteiini osallistuu kaasujen kuljetukseen kehossa.

Tauolla disulfidi ja heikot sidokset molekyyleissä, kaikki proteiinirakenteet primaarista lukuun ottamatta tuhoutuvat (täysin tai osittain), kun taas proteiini menettää alkuperäiset ominaisuudet (proteiinimolekyylin ominaisuudet, jotka ovat luontaisia ​​sen luonnollisessa, luonnollisessa (natiivi) tilassa). Tätä prosessia kutsutaan proteiinien denaturaatio . Proteiinien denaturoitumista aiheuttavia tekijöitä ovat korkeat lämpötilat, ultraviolettisäteily, väkevät hapot ja emäkset, raskasmetallien suolat ja muut.

Proteiinit luokitellaan yksinkertainen (proteiinit), jotka koostuvat vain aminohapoista, ja monimutkainen (proteiinit), jotka sisältävät aminohappojen lisäksi muita ei-proteiiniaineita, esimerkiksi hiilihydraatteja, lipidejä, nukleiinihappoja. Monimutkaisen proteiinin ei-proteiiniosaa kutsutaan proteettiseksi ryhmäksi.

Yksinkertaiset proteiinit, jotka koostuvat vain aminohappotähteistä, ovat yleisiä eläin- ja kasvikunnissa. Tällä hetkellä näille yhdisteille ei ole selkeää luokitusta.

Histonit

Niillä on suhteellisen pieni molekyylipaino (12-13 tuhatta), ja niissä on hallitseva emäksinen ominaisuus. Lokalisoituu pääasiassa solujen ytimiin, liukenee heikkoihin happoihin, saostuu ammoniakin ja alkoholin vaikutuksesta. Niillä on vain tertiäärinen rakenne. Luonnollisissa olosuhteissa ne liittyvät vahvasti DNA:han ja ovat osa nukleoproteiineja. Päätoiminto on geneettisen tiedon siirron säätely DNA:sta ja RNA:sta (lähetyksen esto on mahdollista).

Protamiinit

Näillä proteiineilla on alhaisin molekyylipaino (jopa 12 tuhatta). Näyttää ilmaistut perusominaisuudet. Liukenee hyvin veteen ja heikkoihin happoihin. Sisältyy sukusoluihin ja muodostaa suurimman osan kromatiiniproteiinista. Kuten histonit, ne muodostavat kompleksin DNA:n kanssa, antavat DNA:lle kemiallisen stabiilisuuden, mutta toisin kuin histonit, ne eivät suorita säätelytoimintoa.

Gluteliinit

Kasviproteiinit, jotka sisältyvät viljan ja joidenkin muiden viljelykasvien siementen gluteeniin, kasvien vihreissä osissa. Ei liukene veteen, suola- ja etanoliliuoksiin, mutta liukenee hyvin heikkoihin alkaliliuoksiin. Ne sisältävät kaikki välttämättömät aminohapot ja ovat täysravintoa.

Prolamiinit

kasviproteiinit. Sisältää viljakasvien gluteenia. Liukenee vain 70 % alkoholiin (tämä johtuu näiden proteiinien korkeasta proliinipitoisuudesta ja ei-polaarisista aminohapoista).

Proteinoidit.

Proteinoideja ovat tukikudosten proteiinit (luu, rusto, nivelsiteet, jänteet, kynnet, hiukset), niille on ominaista korkea rikkipitoisuus. Nämä proteiinit ovat liukenemattomia tai niukkaliukoisia veteen, suolaan ja vesi-alkoholiseoksiin.Proteinoideja ovat keratiini, kollageeni, fibroiini.

Albumiinit

Nämä ovat happamia proteiineja, joilla on pieni molekyylipaino (15-17 tuhatta), veteen liukenevia ja heikkoja suolaliuoksia. Saostettu neutraaleilla suoloilla 100 %:n kyllästymisessä. Osallistu veren osmoottisen paineen ylläpitämiseen, kuljeta erilaisia ​​aineita veren mukana. Sisältää veriseerumin, maidon, munanvalkuaisen.

Globuliinit

Molekyylipaino jopa 100 000. Ei liukene veteen, mutta liukenee heikkoihin suolaliuoksiin ja saostuu vähemmän väkevöityihin liuoksiin (jo 50 % kyllästyneisyydellä). Kasvien siemenissä, erityisesti palkokasveissa ja öljysiemenissä; veriplasmassa ja joissakin muissa biologisissa nesteissä. Ne suorittavat immuunijärjestelmän suojauksen, tarjoavat kehon vastustuskyvyn virustartuntataudeille.

1. Aminohapot esillä amfoteeriset ominaisuudet ja hapot ja amiinit sekä näiden ryhmien yhteisestä läsnäolosta johtuvat erityisominaisuudet. Vesiliuoksissa AMA esiintyy sisäisten suolojen (bipolaaristen ionien) muodossa. Monoaminomonokarboksyylihappojen vesiliuokset ovat neutraaleja lakmukselle, koska niiden molekyylit sisältävät yhtä monta -NH2- ja -COOH-ryhmiä. Nämä ryhmät ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa muodostaen sisäisiä suoloja:

Tällaisella molekyylillä on vastakkaiset varaukset kahdessa paikassa: positiivinen NH 3 + ja negatiivinen karboksyylillä -COO - . Tässä suhteessa AMA:n sisäistä suolaa kutsutaan bipolaariseksi ioniksi tai Zwitter-ioniksi (Zwitter - hybridi).

Bipolaarinen ioni happamassa ympäristössä käyttäytyy kuin kationi, koska karboksyyliryhmän dissosiaatio vaimenee; alkalisessa ympäristössä - anionina. Jokaiselle aminohapolle on omat pH-arvot, joissa anionisten muotojen lukumäärä liuoksessa on yhtä suuri kuin kationisten muotojen lukumäärä. pH-arvoa, jossa AMA-molekyylin kokonaisvaraus on 0, kutsutaan AMA-isoelektriseksi pisteeksi (pI AA).

Monoaminodikarboksyylihappojen vesiliuoksilla on ympäristön hapan reaktio:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Monoaminodikarboksyylihappojen isoelektrinen piste on happamassa ympäristössä ja tällaisia ​​AMA:ta kutsutaan happamaksi.

Diaminomonokarboksyylihapoilla on emäksisiä ominaisuuksia vesiliuoksissa (veden osallistuminen dissosiaatioprosessiin on osoitettava):

NH2-(CH2)4-CH-COOH + H20 "NH3 + -(CH2)4-CH-COO- + OH-

Diaminomonokarboksyylihappojen isoelektrinen piste on pH>7:ssä ja tällaisia ​​AMA:ta kutsutaan emäksisiksi.

Bipolaarisina ioneina aminohapoilla on amfoteerisia ominaisuuksia: ne pystyvät muodostamaan suoloja sekä happojen että emästen kanssa:

Vuorovaikutus suolahapon HCl:n kanssa johtaa suolan muodostumiseen:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Reaktio emäksen kanssa johtaa suolan muodostumiseen:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Kompleksien muodostuminen metallien kanssa- kelaattikompleksi. Glykokolin (glysiinin) kuparisuolan rakenne voidaan esittää seuraavalla kaavalla:

Lähes kaikki ihmiskehon kupari (100 mg) on ​​sitoutunut proteiineihin (aminohappoihin) näiden stabiilien kynnenmuotoisten yhdisteiden muodossa.

3. Kuten muutkin hapot aminohapot muodostavat estereitä, halogeenianhydridejä, amideja.

4. Dekarboksylaatioreaktiot esiintyy kehossa erityisten dekarboksylaasientsyymien kanssa: tuloksena olevia amiineja (tryptamiini, histamiini, serotiniini) kutsutaan biogeenisiksi amiineiksi ja ne säätelevät useita ihmiskehon fysiologisia toimintoja.

5. Vuorovaikutus formaldehydin kanssa(aldehydit)

R-CH-COOH + H2C \u003d O® R-CH-COOH

Formaldehydi sitoo NH2-ryhmän, -COOH-ryhmä pysyy vapaana ja voidaan titrata alkalilla. Siksi tätä reaktiota käytetään aminohappojen kvantitatiiviseen määritykseen (Sorensen-menetelmä).

6. Vuorovaikutus typpihapon kanssa johtaa hydroksihappojen muodostumiseen ja typen vapautumiseen. Vapautuneen typen N 2 tilavuus määrää sen kvantitatiivisen sisällön tutkittavassa kohteessa. Tätä reaktiota käytetään aminohappojen kvantitatiiviseen määritykseen (Van Slyke -menetelmä):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Tämä on yksi tapa deaminoida AMK kehon ulkopuolella.

7. Aminohappojen asylointi. AMA:n aminoryhmä voidaan asyloida happoklorideilla ja anhydrideillä jo huoneenlämpötilassa.

Tallennetun reaktion tuote on asetyyli-a-aminopropionihappo.

AMA:n asyylijohdannaisia ​​käytetään laajalti niiden sekvenssien tutkimuksessa proteiineissa ja peptidien synteesissä (aminoryhmän suojaaminen).

8.erityisiä ominaisuuksia, amino- ja karboksyyliryhmien läsnäoloon ja keskinäiseen vaikutukseen liittyvät reaktiot - peptidien muodostuminen. a-AMA:n yhteinen ominaisuus on polykondensaatioprosessi mikä johtaa peptidien muodostumiseen. Tämän reaktion seurauksena amidisidoksia muodostuu vuorovaikutuskohtaan yhden AMA:n karboksyyliryhmän ja toisen AMA:n aminoryhmän välillä. Toisin sanoen peptidit ovat amideja, jotka muodostuvat aminoryhmien ja aminohappokarboksyylien vuorovaikutuksen seurauksena. Tällaisissa yhdisteissä olevaa amidisidosta kutsutaan peptidisidokseksi (irrota peptidiryhmän rakenne ja peptidisidos: kolmen keskuksen p, p-konjugoitu järjestelmä)

Riippuen aminohappotähteiden lukumäärästä molekyylissä erotetaan di-, tri-, tetrapeptidit jne.. polypeptideihin asti (jopa 100 AMK-tähdettä). Oligopeptidit sisältävät 2 - 10 AMK-tähdettä, proteiinit - yli 100 AMK-tähdettä. Yleensä polypeptidiketju voidaan esittää kaaviolla:

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Missä R1, R2, ...Rn ovat aminohapporadikaaleja.

Proteiinien käsite.

Tärkeimmät aminohappojen biopolymeerit ovat proteiinit - proteiinit. Ihmiskehossa on noin 5 miljoonaa. erilaisia ​​proteiineja, jotka ovat osa ihoa, lihaksia, verta ja muita kudoksia. Proteiinit (proteiinit) saivat nimensä kreikan sanasta "protos" - ensimmäinen, tärkein. Proteiinit suorittavat useita tärkeitä tehtäviä kehossa: 1. Rakennustoiminto; 2. Kuljetustoiminto; 3. Suojaustoiminto; 4. Katalyyttinen toiminta; 5. Hormonaalinen toiminta; 6. Ravitsemustoiminto.

Kaikki luonnolliset proteiinit muodostuvat aminohappomonomeereistä. Proteiinien hydrolyysin aikana muodostuu AMA:n seos. Näitä AMK:ita on 20.

4. Havainnollistava materiaali: esittely

5. Kirjallisuus:

Pääkirjallisuus:

1. Bioorgaaninen kemia: oppikirja. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Kemia: oppikirja - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 s.
2. Bolysbekova S. M. Biogeenisten alkuaineiden kemia: oppikirja - Semey, 2012. - 219 s. : lietettä
3. Verentsova L.G. Epäorgaaninen, fysikaalinen ja kolloidinen kemia: oppikirja - Almaty: Evero, 2009. - 214 s. : sairas.
4. Fysikaalinen ja kolloidinen kemia / Toimituksena A.P. Belyaev .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Epäorgaaninen, fysikaalinen ja kolloidinen kemia, (varmennustestit) 2009

Lisäkirjallisuutta:

1. Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Fysikaalinen ja kolloidinen kemia. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Kemia. Elävien kemian perusteet. Pietari: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Yleinen kemia. Biofysikaalinen kemia. Biogeenisten alkuaineiden kemia. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Biologisesti tärkeiden orgaanisten yhdisteiden rakenteen ja reaktiivisuuden teoreettiset perusteet. Almaty, 2003.

1. Opas bioorgaanisen kemian laboratoriotutkimuksiin, toim. PÄÄLLÄ. Tyukavkina. M., Bustard, 2003.
2. Glinka N.L. Yleinen kemia. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Analyyttinen kemia osa 1,2 2003

6. Kontrollikysymykset (palaute):

1. Mikä määrää polypeptidiketjun rakenteen kokonaisuutena?

2. Mihin proteiinien denaturaatio johtaa?

3. Mitä kutsutaan isoelektriseksi pisteeksi?

4. Mitä aminohappoja kutsutaan välttämättömiksi?

5. Miten proteiinit muodostuvat kehossamme?

Samanlaisia ​​tietoja.

Aminohapot sisältävät amino- ja karboksyyliryhmiä ja niillä on kaikki sellaisia ​​funktionaalisia ryhmiä sisältäville yhdisteille ominaiset ominaisuudet. Aminohapporeaktioita kirjoitettaessa käytetään kaavoja, joissa on ionisoimattomia amino- ja karboksiryhmiä.

1) aminoryhmän reaktiot. Aminohappojen aminoryhmällä on amiinien tavanomaiset ominaisuudet: amiinit ovat emäksiä ja toimivat reaktioissa nukleofiileina.

1. Aminohappojen reaktio emäksinä. Kun aminohappo reagoi happojen kanssa, muodostuu ammoniumsuoloja:

glysiinihydrokloridi, glysiinihydrokloridisuola

2. Typpihapon toiminta. Typpihapon vaikutuksesta muodostuu hydroksihappoja ja vapautuu typpeä ja vettä:

Tätä reaktiota käytetään vapaiden amiiniryhmien kvantifiointiin aminohapoissa ja proteiineissa.

3. N-asyylijohdannaisten muodostuminen, asylointireaktio.

Aminohapot reagoivat anhydridien ja happohalogenidien kanssa muodostaen aminohappojen N-asyylijohdannaisia:

Bentsyylieetterin natriumsuola N karbobentsoksiglysiini - kloromuurahaishappoglysiini

Asylointi on yksi tapa suojata aminoryhmää. N-asyylijohdannaisilla on suuri merkitys peptidien synteesissä, koska N-asyylijohdannaiset hydrolysoituvat helposti muodostaen vapaan aminoryhmän.

4. Schiff-emästen muodostuminen. Kun a-aminohapot ovat vuorovaikutuksessa aldehydien kanssa, substituoituja imiinejä (Schiff-emäksiä) muodostuu karbinoliamiinien muodostumisvaiheen kautta:

alaniini formaldehydi alaniinin N-metylolijohdannainen

5. Alkylointireaktio. A-aminohapon aminoryhmä alkyloidaan N-alkyylijohdannaisten muodostamiseksi:

Reaktio 2,4-dinitrofluoribentseenin kanssa on erittäin tärkeä. Saatuja dinitrofenyylijohdannaisia ​​(DNP-johdannaisia) käytetään määritettäessä aminohapposekvenssiä peptideistä ja proteiineista. A-aminohappojen vuorovaikutus 2,4-dinitrofluoribentseenin kanssa on esimerkki nukleofiilisestä substituutioreaktiosta bentseenirenkaassa. Koska bentseenirenkaassa on kaksi vahvaa elektroneja vetävää ryhmää, halogeeni muuttuu liikkuvaksi ja menee substituutioreaktioon:

2,4 - dinitro -

fluoribentseeni N-2,4-dinitrofenyyli-a-aminohappo

(DNFB) DNF - a-aminohappojen johdannaiset

6. Reaktio fenyyli-isotiosyanaatin kanssa. Tätä reaktiota käytetään laajasti peptidien rakenteen määrittämisessä. Fenyyli-isotiosyanaatti on isotiosyaanihapon H-N=C=S johdannainen. A-aminohappojen vuorovaikutus fenyyli-isotiosyanaatin kanssa tapahtuu nukleofiilisen additioreaktion mekanismin mukaisesti. Saadussa tuotteessa suoritetaan edelleen molekyylinsisäinen substituutioreaktio, joka johtaa syklisen substituoidun amidin: fenyylitiohydantoiinin muodostumiseen.

Syklisiä yhdisteitä saadaan kvantitatiivisella saannolla ja ne ovat tiohydantoiinin (FTH - johdannaiset) - aminohappojen fenyylijohdannaisia. FTG - johdannaiset eroavat radikaalin R rakenteesta.

Tavallisten suolojen lisäksi a-aminohapot voivat tietyissä olosuhteissa muodostaa kompleksisia suoloja raskasmetallikationien kanssa. Kaikille a-aminohapoille ovat hyvin tyypillisiä kauniisti kiteytyvät, voimakkaan sinisen väriset kompleksin sisäiset (kelaatti) kuparisuolat:
Alaniinietyyliesteri

Estereiden muodostus on yksi menetelmistä karboksyyliryhmän suojaamiseksi peptidien synteesissä.

3. Happohalogenidien muodostuminen. Kun a-aminohappoja, joissa on suojattu aminoryhmä, käsitellään rikkioksidikloridilla (tionyylikloridilla) tai fosforioksiditrikloridilla (fosforioksikloridilla), muodostuu happoklorideja:

Happohalogenidien saaminen on yksi tavoista aktivoida karboksyyliryhmä peptidisynteesissä.

4. Anhydridien saaminen - aminohapot. Happohalogenideilla on erittäin korkea reaktiivisuus, mikä vähentää reaktion selektiivisyyttä niitä käytettäessä. Siksi useammin käytetty menetelmä karboksyyliryhmän aktivoimiseksi peptidisynteesissä on sen muuntaminen anhydridiryhmäksi. Anhydridit ovat vähemmän aktiivisia kuin happohalogenidit. Kun a-aminohappo, jossa on suojattu aminoryhmä, on vuorovaikutuksessa etyylikloroformiaatin (etyylikloroformiaatin) kanssa, muodostuu anhydridisidos:

5. Dekarboksylointi. a - Aminohapot, joissa on kaksi elektroneja vetävää ryhmää samassa hiiliatomissa, dekarboksyloituvat helposti. Laboratorio-olosuhteissa tämä suoritetaan kuumentamalla aminohappoja bariumhydroksidilla. Tämä reaktio tapahtuu kehossa dekarboksylaasientsyymien osallistuessa, jolloin muodostuu biogeenisiä amiineja:

ninhydriini

Aminohappojen suhde lämpöön. Kun a-aminohappoja kuumennetaan, muodostuu syklisiä amideja, joita kutsutaan diketopiperatsiineiksi:

Diketopiperatsiini

g - ja d - Aminohapot irrottavat helposti vettä ja syklisoituvat muodostaen sisäisiä amideja, laktaameja:

g - laktaami (butyrolaktaami)

Tapauksissa, joissa amino- ja karboksyyliryhmät erotetaan viidellä tai useammalla hiiliatomilla, kuumennettaessa tapahtuu polykondensaatiota, jolloin muodostuu polymeerisiä polyamidiketjuja vesimolekyylin eliminoituessa.

Aminohapot ovat kemiallisia rakenneyksiköitä tai "rakennuspalikoita", jotka muodostavat proteiineja. Aminohapot sisältävät 16 % typpeä, mikä on niiden tärkein kemiallinen ero kahdesta muusta tärkeimmästä ravintoaineesta - hiilihydraateista ja rasvoista. Aminohappojen merkitys keholle määräytyy proteiinien valtavasta roolista kaikissa elämänprosesseissa.

Jokainen elävä organismi, suurista eläimistä pieniin mikrobeihin, koostuu proteiineista. Erilaiset proteiinimuodot osallistuvat kaikkiin elävissä organismeissa tapahtuviin prosesseihin. Ihmiskehossa proteiinit muodostavat lihaksia, nivelsiteitä, jänteitä, kaikkia elimiä ja rauhasia, hiuksia, kynsiä. Proteiinit ovat osa nesteitä ja luita. Entsyymit ja hormonit, jotka katalysoivat ja säätelevät kaikkia kehon prosesseja, ovat myös proteiineja. Näiden ravintoaineiden puute elimistössä voi johtaa veden epätasapainoon, mikä aiheuttaa turvotusta.

Jokainen kehon proteiini on ainutlaatuinen ja se on olemassa tiettyihin tarkoituksiin. Proteiinit eivät ole keskenään vaihdettavissa. Ne syntetisoituvat elimistössä aminohapoista, joita muodostuu elintarvikkeissa olevien proteiinien hajoamisen seurauksena. Siten aminohapot, eivät itse proteiinit, ovat ravitsemuksen arvokkaimpia elementtejä. Sen lisäksi, että aminohapot muodostavat proteiineja, jotka ovat osa ihmiskehon kudoksia ja elimiä, jotkut niistä toimivat välittäjäaineina (välittäjäaineina) tai ovat niiden esiasteita.

Neurotransmitterit ovat kemikaaleja, jotka välittävät hermoimpulsseja hermosolusta toiseen. Siksi jotkut aminohapot ovat välttämättömiä aivojen normaalille toiminnalle. Aminohapot edistävät sitä, että vitamiinit ja kivennäisaineet hoitavat asianmukaisesti tehtävänsä. Jotkut aminohapot antavat energiaa suoraan lihaskudokseen.

Ihmiskehossa monet aminohapot syntetisoidaan maksassa. Osa niistä ei kuitenkaan pysty syntetisoitumaan elimistössä, joten ihmisen on saatava ne ruoan kanssa. Näitä välttämättömiä aminohappoja ovat histidiini, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, fenyylialaniini, treoniini, tryptofaani ja valiini. Maksassa syntetisoituvat aminohapot: alaniini, arginiini, asparagiini, asparagiinihappo, sitrulliini, kysteiini, gamma-aminovoihappo, glutamiini ja glutamiinihappo, glysiini, ornitiini, proliini, seriini, tauriini, tyrosiini.

Proteiinin synteesiprosessi on käynnissä kehossa. Siinä tapauksessa, että vähintään yksi välttämätön aminohappo puuttuu, proteiinien muodostuminen pysähtyy. Tämä voi johtaa monenlaisiin vakaviin ongelmiin - ruoansulatushäiriöistä masennukseen ja kasvun hidastumiseen.

Miten tällainen tilanne syntyy? Helpompaa kuin uskotkaan. Monet tekijät johtavat tähän, vaikka ruokavaliosi olisi tasapainoinen ja kuluttaisit riittävästi proteiinia. Ruoansulatuskanavan imeytymishäiriö, infektiot, traumat, stressi, tietyt lääkkeet, ikääntymisprosessi ja muut ravinteiden epätasapainot kehossa voivat kaikki johtaa välttämättömien aminohappojen puutteeseen.

On pidettävä mielessä, että kaikki yllä oleva ei tarkoita, että suuren proteiinimäärän syöminen auttaisi ratkaisemaan ongelmia. Itse asiassa se ei edistä terveyden säilyttämistä.

Ylimääräinen proteiini aiheuttaa lisästressiä munuaisille ja maksalle, joiden on prosessoitava proteiiniaineenvaihdunnan tuotteita, joista pääasiallinen on ammoniakki. Se on erittäin myrkyllistä keholle, joten maksa käsittelee sen välittömästi ureaksi, joka sitten pääsee verenkiertoon munuaisiin, missä se suodatetaan ja erittyy.

Niin kauan kuin proteiinin määrä ei ole liian suuri ja maksa toimii hyvin, ammoniakki neutraloituu välittömästi eikä siitä ole haittaa. Mutta jos sitä on liikaa eikä maksa pysty selviytymään sen neutraloinnista (aliravitsemuksen, ruoansulatushäiriön ja/tai maksasairauden seurauksena), vereen muodostuu myrkyllinen ammoniakkitaso. Tässä tapauksessa voi syntyä monia vakavia terveysongelmia maksaenkefalopatiaan ja koomaan asti.

Liian korkea ureapitoisuus aiheuttaa myös munuaisvaurioita ja selkäkipuja. Tärkeää ei siis ole määrä, vaan ruoan kanssa kulutettujen proteiinien laatu. Tällä hetkellä on mahdollista saada välttämättömiä ja ei-välttämättömiä aminohappoja biologisesti aktiivisten ravintolisien muodossa.

Tämä on erityisen tärkeää erilaisissa sairauksissa ja pelkistäviä ruokavalioita käytettäessä. Kasvissyöjät tarvitsevat tällaisia ​​välttämättömiä aminohappoja sisältäviä lisäravinteita, jotta elimistö saa kaiken tarvittavan normaaliin proteiinisynteesiin.

Aminohappolisäaineita on erilaisia. Aminohapot ovat osa joitakin monivitamiineja, proteiiniseoksia. On kaupallisesti saatavilla kaavoja, jotka sisältävät aminohappokomplekseja tai yhden tai kaksi aminohappoa. Niitä on eri muodoissa: kapseleita, tabletteja, nesteitä ja jauheita.

Useimmat aminohapot esiintyvät kahdessa muodossa, joista toisen kemiallinen rakenne on toisen peilikuva. Niitä kutsutaan D- ja L-muodoiksi, kuten D-kystiini ja L-kystiini.

D tarkoittaa dextraa (oikeaa latinaksi) ja L tarkoittaa levoa (vastaavasti vasenta). Nämä termit tarkoittavat kierteen pyörimissuuntaa, joka on tietyn molekyylin kemiallinen rakenne. Eläin- ja kasviorganismien proteiinit syntyvät pääasiassa aminohappojen L-muodoista (poikkeuksena fenyylialaniini, jota edustavat D-, L-muodot).

L-aminohappoja sisältävien ravintolisien katsotaan soveltuvan paremmin ihmiskehon biokemiallisiin prosesseihin.
Vapaat tai sitoutumattomat aminohapot ovat puhtain muoto. Siksi aminohappolisää valittaessa tulee suosia tuotteita, jotka sisältävät L-kiteisiä aminohappoja American Pharmacopoeian (USP) standardoinnin mukaisesti. Niitä ei tarvitse sulattaa ja ne imeytyvät suoraan verenkiertoon. Suun kautta antamisen jälkeen ne imeytyvät hyvin nopeasti eivätkä yleensä aiheuta allergisia reaktioita.

Yksittäiset aminohapot otetaan tyhjään vatsaan, mieluiten aamulla tai aterioiden välillä pienen B6- ja C-vitamiinimäärän kera. Jos käytät aminohappokompleksia, joka sisältää kaikki välttämättömät aminohapot, se on parasta tehdä 30 minuutin kuluttua tai 30 minuuttia ennen ateriaa. On parasta ottaa sekä yksittäisiä välttämättömiä aminohappoja että aminohappokompleksia, mutta eri aikoina. Erillisiä aminohappoja ei tule ottaa pitkään aikaan, etenkään suurina annoksina. Suosittele vastaanottoa 2 kuukauden sisällä 2 kuukauden tauolla.

Alaniini

Alaniini edistää glukoosiaineenvaihdunnan normalisoitumista. Ylimääräisen alaniinin ja Epstein-Barr-virusinfektion sekä kroonisen väsymysoireyhtymän välillä on havaittu yhteys. Yksi alaniinin muoto, beeta-alaniini, on pantoteenihapon ja koentsyymi A:n ainesosa, joka on yksi kehon tärkeimmistä katalyyteistä.

Arginiini

Arginiini hidastaa kasvainten, mukaan lukien syövän, kasvua stimuloimalla kehon immuunijärjestelmää. Se lisää kateenkorvan aktiivisuutta ja kokoa, joka tuottaa T-lymfosyyttejä. Tässä suhteessa arginiini on hyödyllinen ihmisille, jotka kärsivät HIV-infektiosta ja pahanlaatuisista kasvaimista.

Sitä käytetään myös maksasairauksiin (kirroosi ja rasvan rappeuma), se edistää maksan myrkkyjen poistoprosesseja (ensisijaisesti ammoniakin neutralointia). Siemenneste sisältää arginiinia, joten sitä käytetään joskus miesten hedelmättömyyden hoidossa. Sidekudoksessa ja ihossa on myös runsaasti arginiinia, joten sen käyttö on tehokasta erilaisiin vammoihin. Arginiini on tärkeä aineenvaihduntakomponentti lihaskudoksessa. Se auttaa ylläpitämään optimaalista typpitasapainoa kehossa, koska se osallistuu ylimääräisen typen kuljettamiseen ja neutralointiin kehossa.

Arginiini auttaa pudottamaan painoa, koska se vähentää jonkin verran kehon rasvavarastoja.

Arginiini on osa monia entsyymejä ja hormoneja. Sillä on stimuloiva vaikutus haiman insuliinin tuotantoon vasopressiinin (aivolisäkehormonin) komponenttina ja se auttaa kasvuhormonin synteesiä. Vaikka arginiini syntetisoituu elimistössä, sen tuotanto voi vähentyä vastasyntyneillä. Arginiinin lähteitä ovat suklaa, kookospähkinät, maitotuotteet, gelatiini, liha, kaura, maapähkinät, soijapavut, saksanpähkinät, valkoiset jauhot, vehnä ja vehnänalkio.

Ihmiset, joilla on virusinfektioita, mukaan lukien Herpes simplex, eivät saa käyttää arginiinilisäravinteita, ja heidän tulee välttää arginiinipitoisia ruokia. Raskaana olevien ja imettävien äitien ei tule käyttää arginiinilisäaineita. Pieniä arginiiniannoksia suositellaan nivel- ja sidekudossairauksien, heikentyneen glukoositoleranssin, maksasairauksien ja vammojen hoitoon. Pitkäaikaista käyttöä ei suositella.

Asparagiini

Asparagiini on välttämätön tasapainon ylläpitämiseksi keskushermostossa tapahtuvissa prosesseissa: se estää sekä liiallista kiihtymistä että liiallista estoa. Se osallistuu aminohappojen synteesiin maksassa.

Koska tämä aminohappo lisää elinvoimaa, siihen perustuvia lisäravinteita käytetään väsymykseen. Sillä on myös tärkeä rooli aineenvaihduntaprosesseissa. Asparagiinihappoa määrätään usein hermoston sairauksiin. Se on hyödyllinen urheilijoille sekä maksan toimintahäiriöille. Lisäksi se stimuloi immuunijärjestelmää lisäämällä immunoglobuliinien ja vasta-aineiden tuotantoa.

Asparagiinihappoa löytyy suuria määriä itäneistä siemenistä saaduista kasviproteiineista ja lihatuotteista.

karnitiini

Tarkkaan ottaen karnitiini ei ole aminohappo, mutta sen kemiallinen rakenne on samanlainen kuin aminohapoilla, ja siksi niitä käsitellään yleensä yhdessä. Karnitiini ei osallistu proteiinisynteesiin eikä ole välittäjäaine. Sen päätehtävä kehossa on pitkäketjuisten rasvahappojen kuljettaminen, joiden hapettumisprosessissa vapautuu energiaa. Se on yksi lihaskudoksen tärkeimmistä energianlähteistä. Siten karnitiini lisää rasvan muuttumista energiaksi ja estää rasvan kertymistä elimistöön, ensisijaisesti sydämeen, maksaan ja luurankolihaksiin.

Karnitiini vähentää rasva-aineenvaihdunnan häiriöihin liittyvien diabetes mellituksen komplikaatioiden kehittymisen todennäköisyyttä, hidastaa maksan rasvakudoksen rappeutumista kroonisessa alkoholismissa ja sydänsairauksien riskiä. Sillä on kyky alentaa veren triglyseridipitoisuutta, edistää painonpudotusta ja lisätä lihasvoimaa potilailla, joilla on hermo-lihassairauksia, sekä tehostaa C- ja E-vitamiinien antioksidanttivaikutusta.

Joidenkin lihasdystrofioiden muunnelmien uskotaan liittyvän karnitiinin puutteeseen. Tällaisissa sairauksissa ihmisten pitäisi saada enemmän tätä ainetta kuin normit edellyttävät.

Sitä voidaan syntetisoida kehossa raudan, tiamiinin, pyridoksiinin ja aminohappojen lysiinin ja metioniinin läsnä ollessa. Karnitiinin synteesi tapahtuu, kun läsnä on myös riittävä määrä C-vitamiinia. Riittävä määrä näitä ravintoaineita elimistössä johtaa karnitiinin puutteeseen. Karnitiini pääsee kehoon ruoan, pääasiassa lihan ja muiden eläintuotteiden mukana.

Useimmat karnitiinin puutostapaukset liittyvät geneettisesti määrättyyn virheeseen sen synteesiprosessissa. Mahdollisia karnitiinin puutteen ilmenemismuotoja ovat tajunnan heikkeneminen, sydänkipu, lihasheikkous ja liikalihavuus.

Miehet tarvitsevat suuremman lihasmassansa vuoksi enemmän karnitiinia kuin naiset. Kasvissyöjillä on todennäköisemmin tämän ravintoaineen puutos kuin ei-kasvissyöjillä, koska karnitiinia ei löydy kasviproteiineista.

Lisäksi metioniinia ja lysiiniä (karnitiinin synteesiin välttämättömiä aminohappoja) ei myöskään löydy kasviperäisistä elintarvikkeista riittävästi.

Kasvissyöjien tulisi ottaa lisäravinteita tai syödä lysiinillä täydennettyjä ruokia, kuten maissihiutaleita, saadakseen tarvitsemansa karnitiinin.

Karnitiinia on ravintolisissä eri muodoissa: D, L-karnitiinin, D-karnitiinin, L-karnitiinin, asetyyli-L-karnitiinin muodossa.
On suositeltavaa ottaa L-karnitiinia.

sitrulliini

Sitrulliinia löytyy pääasiassa maksasta. Se lisää energian saantia, stimuloi immuunijärjestelmää ja muuttuu aineenvaihduntaprosessissa L-arginiiniksi. Se neutraloi ammoniakkia, joka vahingoittaa maksasoluja.

kysteiini ja kystiini

Nämä kaksi aminohappoa liittyvät läheisesti toisiinsa, kukin kystiinimolekyyli koostuu kahdesta kysteiinimolekyylistä, jotka ovat yhteydessä toisiinsa. Kysteiini on erittäin epästabiili ja muuttuu helposti L-kystiiniksi, joten yksi aminohappo muuttuu tarvittaessa helposti toiseksi.

Molemmat aminohapot ovat rikkiä sisältäviä ja niillä on tärkeä rooli ihokudosten muodostumisessa, ovat tärkeitä detoksifikaatioprosesseille. Kysteiini on osa alfa-keratiinia - kynsien, ihon ja hiusten pääproteiinia. Se edistää kollageenin muodostumista ja parantaa ihon elastisuutta ja rakennetta. Kysteiini on osa muita kehon proteiineja, mukaan lukien jotkut ruoansulatusentsyymit.

Kysteiini auttaa neutraloimaan joitakin myrkyllisiä aineita ja suojaa kehoa säteilyn haitallisilta vaikutuksilta. Se on yksi tehokkaimmista antioksidanteista, ja sen antioksidanttivaikutus vahvistuu, kun sitä otetaan C-vitamiinin ja seleenin kanssa.

Kysteiini on glutationin esiaste, aine, joka suojaa maksa- ja aivosoluja alkoholin, tiettyjen lääkkeiden ja tupakansavussa olevien myrkyllisten aineiden aiheuttamilta vaurioilta. Kysteiini liukenee paremmin kuin kystiini ja hyödynnetään nopeammin elimistössä, joten sitä käytetään useammin erilaisten sairauksien monimutkaisessa hoidossa. Tämä aminohappo muodostuu elimistössä L-metioniinista, jossa on pakollista B6-vitamiinia.

Kysteiinin lisäsaanti on välttämätöntä nivelreuman, valtimotaudin ja syövän hoidossa. Se nopeuttaa palautumista leikkausten, palovammojen jälkeen, sitoo raskasmetalleja ja liukoista rautaa. Tämä aminohappo nopeuttaa myös rasvanpolttoa ja lihaskudoksen muodostumista.

L-kysteiinillä on kyky hajottaa limaa hengitysteissä, minkä vuoksi sitä käytetään usein keuhkoputkentulehdukseen ja emfyseemaan. Se nopeuttaa paranemisprosessia hengitystiesairauksissa ja sillä on tärkeä rooli leukosyyttien ja lymfosyyttien aktivoinnissa.

Koska tämä aine lisää glutationin määrää keuhkoissa, munuaisissa, maksassa ja punaisessa luuytimessä, se hidastaa ikääntymisprosessia esimerkiksi vähentämällä ikääntymispisteiden määrää. N-asetyylikysteiini nostaa kehon glutationitasoja tehokkaammin kuin kystiini tai jopa glutationi itse.

Diabeetikoiden tulee olla varovaisia ​​ottaessaan kysteiinilisäravinteita, koska sillä on kyky inaktivoida insuliinia. Jos sinulla on kystinuria, harvinainen geneettinen sairaus, joka aiheuttaa kystiinikiviä, sinun ei tule ottaa kysteiiniä.

Dimetyyliglysiini

Dimetyyliglysiini on glysiinin johdannainen, yksinkertaisin aminohappo. Se on monien tärkeiden aineiden, kuten metioniinin ja koliinin aminohappojen, joidenkin hormonien, välittäjäaineiden ja DNA:n komponentti.

Dimetyyliglysiiniä löytyy pieniä määriä lihatuotteissa, siemenissä ja jyvissä. Vaikka dimetyyliglysiinin puutteeseen ei liity oireita, dimetyyliglysiinin lisäyksellä on useita hyödyllisiä vaikutuksia, mukaan lukien parantunut energia ja henkinen suorituskyky.

Dimetyyliglysiini stimuloi myös immuunijärjestelmää, alentaa kolesterolia ja triglyseridejä veressä, auttaa normalisoimaan verenpainetta ja glukoositasoja sekä edistää myös monien elinten toiminnan normalisointia. Sitä käytetään myös epileptisiin kohtauksiin.

Gamma-aminovoihappo

Gammaaminovoihappo (GABA) toimii keskushermoston välittäjäaineena elimistössä ja on välttämätön aivojen aineenvaihdunnalle. Se muodostuu toisesta aminohaposta - glutamiinista. Se vähentää hermosolujen toimintaa ja estää hermosolujen liiallista kiihtymistä.

Gamma-aminovoihappo lievittää kiihottumista ja on rauhoittava vaikutus, sitä voidaan ottaa samalla tavalla kuin rauhoittavia aineita, mutta ilman riippuvuuden riskiä. Tätä aminohappoa käytetään epilepsian ja valtimotaudin monimutkaisessa hoidossa. Koska sillä on rentouttava vaikutus, sitä käytetään seksuaalisen toimintahäiriön hoidossa. Lisäksi GABA on määrätty tarkkaavaisuushäiriöön. Ylimääräinen gamma-aminovoihappo voi kuitenkin lisätä ahdistusta, aiheuttaa hengenahdistusta ja raajojen vapinaa.

Glutamiinihappo

Glutamiinihappo on välittäjäaine, joka välittää impulsseja keskushermostossa. Tällä aminohapolla on tärkeä rooli hiilihydraattien aineenvaihdunnassa ja se edistää kalsiumin tunkeutumista veri-aivoesteen läpi.

Aivosolut voivat käyttää tätä aminohappoa energialähteenä. Se myös neutraloi ammoniakkia poistamalla typpiatomeja toisen aminohapon - glutamiinin - muodostumisprosessissa. Tämä prosessi on ainoa tapa neutraloida ammoniakki aivoissa.

Glutamiinihappoa käytetään lasten käyttäytymishäiriöiden korjaamiseen sekä epilepsian, lihasdystrofian, haavaumien, hypoglykeemisten tilojen, diabeteksen insuliinihoidon komplikaatioiden ja mielenkehityshäiriöiden hoidossa.

Glutamiini

Glutamiini on yleisimmin vapaassa muodossa oleva aminohappo lihaksissa. Se läpäisee erittäin helposti veri-aivoesteen ja siirtyy aivosoluissa glutamiinihapoksi ja päinvastoin, lisäksi se lisää gamma-aminovoihapon määrää, joka on välttämätöntä aivojen normaalin toiminnan ylläpitämiseksi.

Tämä aminohappo ylläpitää myös normaalia happo-emästasapainoa kehossa ja tervettä maha-suolikanavan tilaa ja on välttämätön DNA:n ja RNA:n synteesille.

Glutamiini osallistuu aktiivisesti typen aineenvaihduntaan. Sen molekyyli sisältää kaksi typpiatomia ja muodostuu glutamiinihaposta lisäämällä yksi typpiatomi. Siten glutamiinin synteesi auttaa poistamaan ylimääräistä ammoniakkia kudoksista, pääasiassa aivoista, ja kuljettamaan typpeä kehon sisällä.

Glutamiinia löytyy suuria määriä lihaksissa ja sitä käytetään proteiinien syntetisoimiseen luurankolihassoluissa. Siksi glutamiinilisäaineita käyttävät kehonrakentajat ja erilaisissa ruokavalioissa sekä estämään lihasten menetystä sairauksissa, kuten pahanlaatuisissa kasvaimissa ja AIDSissa, leikkauksen jälkeen ja pitkittyneen vuodelevon aikana.

Lisäksi glutamiinia käytetään myös niveltulehduksen, autoimmuunisairauksien, fibroosin, maha-suolikanavan sairauksien, peptisten haavaumien ja sidekudossairauksien hoidossa.

Tämä aminohappo parantaa aivojen toimintaa ja siksi sitä käytetään epilepsiaan, krooniseen väsymysoireyhtymään, impotenssiin, skitsofreniaan ja seniilidementiaan. L-glutamiini vähentää patologista alkoholinhimoa, joten sitä käytetään kroonisen alkoholismin hoidossa.

Glutamiinia löytyy monista elintarvikkeista, sekä kasvi- että eläinruoista, mutta se tuhoutuu helposti lämmön vaikutuksesta. Pinaatti ja persilja ovat hyviä glutamiinin lähteitä, mikäli ne kulutetaan raakana.

Glutamiinia sisältäviä ravintolisiä tulee säilyttää vain kuivassa paikassa, muuten glutamiini muuttuu ammoniakiksi ja pyroglutamiinihapoksi. Älä ota glutamiinia maksakirroosiin, munuaissairauteen tai Reyen oireyhtymään.

Glutationi

Glutationi, kuten karnitiini, ei ole aminohappo. Kemiallisen rakenteen mukaan se on tripeptidi, jota elimistö saa kysteiinistä, glutamiinihaposta ja glysiinistä.

Glutationi on antioksidantti. Suurin osa glutationista löytyy maksasta (osa siitä vapautuu suoraan verenkiertoon) sekä keuhkoissa ja maha-suolikanavassa.

Se on välttämätön hiilihydraattien aineenvaihdunnalle, ja se myös hidastaa ikääntymistä lipidien aineenvaihdunnan vaikutuksesta ja estää ateroskleroosin esiintymisen. Glutationin puute vaikuttaa ensisijaisesti hermostoon, mikä aiheuttaa koordinaatio-, ajattelu- ja vapinaa.

Glutationin määrä kehossa vähenee iän myötä. Tältä osin iäkkäiden ihmisten pitäisi saada se lisäksi. On kuitenkin suositeltavaa käyttää ravintolisät, jotka sisältävät kysteiiniä, glutamiinihappoa ja glysiiniä – eli glutationia syntetisoivia aineita. Tehokkain on N-asetyylikysteiinin saanti.

Glysiini

Glysiini hidastaa lihaskudoksen rappeutumista, koska se on kreatiinin lähde, lihaskudoksessa oleva aine, jota käytetään DNA:n ja RNA:n synteesissä. Glysiini on välttämätön nukleiinihappojen, sappihappojen ja ei-välttämättömien aminohappojen synteesille kehossa.

Se on osa monia antasidivalmisteita, joita käytetään mahalaukun sairauksiin, se on hyödyllinen vaurioituneiden kudosten korjaamisessa, koska sitä löytyy suuria määriä ihossa ja sidekudoksessa.

Tämä aminohappo on välttämätön keskushermoston normaalille toiminnalle ja hyvän eturauhasen terveyden ylläpitämiselle. Se toimii estävänä välittäjäaineena ja voi siten estää epileptisiä kohtauksia.

Glysiiniä käytetään maanis-depressiivisen psykoosin hoidossa, se voi olla tehokas myös hyperaktiivisuuden hoidossa. Ylimääräinen glysiinin määrä elimistössä aiheuttaa väsymyksen tunnetta, mutta riittävä määrä antaa elimistölle energiaa. Tarvittaessa elimistössä oleva glysiini voidaan muuttaa seriiniksi.

Histidiini

Histidiini on välttämätön aminohappo, joka edistää kudosten kasvua ja korjausta, on osa hermosoluja suojaavia myeliinituppeja ja tarvitaan myös puna- ja valkosolujen muodostumiseen. Histidiini suojaa kehoa säteilyn haitallisilta vaikutuksilta, edistää raskasmetallien poistumista elimistöstä ja auttaa AIDSin hoidossa.

Liian korkea histidiinipitoisuus voi johtaa stressiin ja jopa mielenterveysongelmiin (kiihottumiseen ja psykoosiin).

Riittämättömät histidiinitasot kehossa pahentavat nivelreumaa ja kuulohermon vaurioitumiseen liittyvää kuuroutta. Metioniini auttaa alentamaan histidiinitasoa kehossa.

Histamiini, joka on erittäin tärkeä komponentti monissa immunologisissa reaktioissa, syntetisoidaan histidiinistä. Se edistää myös seksuaalista kiihottumista. Tässä suhteessa histidiiniä, niasiinia ja pyridoksiinia sisältävien ravintolisien samanaikainen nauttiminen (tarvitaan histamiinin synteesille) voi olla tehokasta seksuaalihäiriöissä.

Koska histamiini stimuloi mahanesteen eritystä, histidiinin käyttö auttaa ruoansulatushäiriöissä, jotka liittyvät mahanesteen alhaiseen happamuuteen.

Ihmiset, jotka kärsivät maanismasennussairaudesta, eivät saa ottaa histidiiniä, ellei tämän aminohapon puutetta ole selvästi todettu. Histidiiniä löytyy riisistä, vehnästä ja rukiista.

Isoleusiini

Isoleusiini on yksi BCAA:ista ja välttämättömistä aminohapoista, joita tarvitaan hemoglobiinin synteesiin. Se myös stabiloi ja säätelee verensokeritasoja ja energian hankintaprosesseja Isoleusiiniaineenvaihdunta tapahtuu lihaskudoksessa.

Yhdessä isoleusiinin ja valiinin (BCAA) kanssa lisää kestävyyttä ja edistää lihaskudoksen palautumista, mikä on erityisen tärkeää urheilijoille.

Isoleusiini on välttämätön monille mielenterveyssairauksille. Tämän aminohapon puute johtaa hypoglykemian kaltaisiin oireisiin.

Isoleusiinin lähteitä ovat mantelit, cashewpähkinät, kananliha, kikherneet, munat, kala, linssit, maksa, liha, ruis, useimmat siemenet, soijaproteiinit.

On olemassa biologisesti aktiivisia isoleusiinia sisältäviä ravintolisiä. Tässä tapauksessa on välttämätöntä säilyttää oikea tasapaino isoleusiinin ja kahden muun haaraketjuisen aminohapon BCAA - leusiinin ja valiinin välillä.

Leusiini

Leusiini on välttämätön aminohappo, yhdessä isoleusiinin ja valiinin kanssa, yksi kolmesta haaraketjuisesta aminohaposta BCAA. Yhdessä toimien ne suojaavat lihaskudosta ja ovat energianlähteitä sekä edistävät luiden, ihon, lihasten palautumista, joten niiden käyttöä suositellaan usein vammojen ja leikkausten jälkeisen toipumisen aikana.

Leusiini myös alentaa jonkin verran verensokeria ja stimuloi kasvuhormonin vapautumista. Leusiinin lähteitä ovat ruskea riisi, pavut, liha, pähkinät, soija ja vehnäjauho.

Leusiinia sisältäviä biologisesti aktiivisia ravintolisiä käytetään yhdessä valiinin ja isoleusiinin kanssa. Niitä tulee ottaa varoen, jotta ne eivät aiheuta hypoglykemiaa. Liiallinen leusiini voi lisätä ammoniakin määrää kehossa.

Lysiini

Lysiini on välttämätön aminohappo, jota löytyy melkein kaikista proteiineista. Se on välttämätön lasten normaalille luun muodostukselle ja kasvulle, edistää kalsiumin imeytymistä ja ylläpitää normaalia typen aineenvaihduntaa aikuisilla.

Tämä aminohappo osallistuu vasta-aineiden, hormonien, entsyymien synteesiin, kollageenin muodostukseen ja kudosten korjaamiseen. Lysiiniä käytetään toipumisvaiheessa leikkausten ja urheiluvammojen jälkeen. Se myös alentaa seerumin triglyseridipitoisuuksia.

Lysiinillä on antiviraalinen vaikutus, erityisesti herpes- ja akuutteja hengitystieinfektioita aiheuttavia viruksia vastaan. Virussairauksiin suositellaan lysiiniä sisältävää ravintolisää yhdessä C-vitamiinin ja bioflavonoidien kanssa.

Tämän välttämättömän aminohapon puute voi aiheuttaa anemiaa, silmämunan verenvuotoa, entsyymihäiriöitä, ärtyneisyyttä, väsymystä ja heikkoutta, huonoa ruokahalua, hidasta kasvua ja painonpudotusta sekä lisääntymisjärjestelmän häiriöitä.

Lysiinin ravintolähteitä ovat juusto, munat, kala, maito, perunat, punainen liha, soija ja hiivatuotteet.

metioniini

Metioniini on välttämätön aminohappo, joka auttaa prosessoimaan rasvoja ja ehkäisemään niiden kerääntymistä maksaan ja valtimoiden seinämille. Tauriinin ja kysteiinin synteesi riippuu metioniinin määrästä kehossa. Tämä aminohappo edistää ruoansulatusta, saa aikaan myrkkyjen poistoprosesseja (ensisijaisesti myrkyllisten metallien neutralointia), vähentää lihasheikkoutta, suojaa säteilyaltistukselta ja on hyödyllinen osteoporoosissa ja kemikaaliallergioissa.

Tätä aminohappoa käytetään nivelreuman ja raskauden toksemian monimutkaisessa hoidossa. Metioniinilla on voimakas antioksidanttivaikutus, koska se on hyvä rikin lähde, joka inaktivoi vapaita radikaaleja. Sitä käytetään Gilbertin oireyhtymän, maksan toimintahäiriön hoitoon. Metioniinia tarvitaan myös nukleiinihappojen, kollageenin ja monien muiden proteiinien synteesiin. Se on hyödyllinen naisille, jotka käyttävät oraalisia hormonaalisia ehkäisyvalmisteita. Metioniini alentaa histamiinitasoa kehossa, mikä voi olla hyödyllistä skitsofreniassa, kun histamiinin määrä on kohonnut.

Metioniini muuttuu kehossa kysteiiniksi, joka on glutationin esiaste. Tämä on erittäin tärkeää myrkytyksen sattuessa, kun suuri määrä glutationia tarvitaan myrkkyjen neutraloimiseen ja maksan suojaamiseen.

Metioniinin ruokalähteet: palkokasvit, munat, valkosipuli, linssit, liha, sipulit, soijapavut, siemenet ja jogurtti.

Ornitiini

Ornitiini edistää kasvuhormonin vapautumista, mikä edistää rasvanpolttoa kehossa. Tätä vaikutusta tehostaa ornitiinin käyttö yhdessä arginiinin ja karnitiinin kanssa. Ornitiini on välttämätön myös immuunijärjestelmälle ja maksan toiminnalle, osallistuen myrkkyjen poistoprosesseihin ja maksasolujen palautumiseen.

Ornitiini elimistössä syntetisoituu arginiinista ja toimii puolestaan ​​sitrulliinin, proliinin ja glutamiinihapon esiasteena. Suuria pitoisuuksia ornitiinia löytyy ihosta ja sidekudoksesta, joten tämä aminohappo auttaa korjaamaan vaurioituneita kudoksia.

Ornitiinia sisältäviä ravintolisiä ei tule antaa lapsille, raskaana oleville tai imettäville äideille tai henkilöille, joilla on ollut skitsofrenia.

Fenyylialaniini

Fenyylialaniini on välttämätön aminohappo. Kehossa se voi muuttua toiseksi aminohapoksi - tyrosiiniksi, jota puolestaan ​​​​käytetään kahden tärkeimmän välittäjäaineen: dopamiinin ja norepinefriinin synteesissä. Siksi tämä aminohappo vaikuttaa mielialaan, vähentää kipua, parantaa muistia ja oppimiskykyä sekä vähentää ruokahalua. Sitä käytetään niveltulehduksen, masennuksen, kuukautiskipujen, migreenin, liikalihavuuden, Parkinsonin taudin ja skitsofrenian hoidossa.

Fenyylialaniinia esiintyy kolmessa muodossa: L-fenyylialaniini (luonnollinen muoto ja se on osa useimpia ihmiskehon proteiineja), D-fenyylialaniini (synteettinen peilimuoto, jolla on kipua lievittävä vaikutus), DL-fenyylialaniini (yhdistää kaksi edellistä muotoa, sitä käytetään yleensä premenstruaaliseen oireyhtymään.

Fenyylialaniinia sisältäviä biologisesti aktiivisia ravintolisiä ei anneta raskaana oleville, ahdistuneisuuskohtauksille, diabetekselle, korkealle verenpaineelle, fenyyliketonurialle, pigmenttimelanoomille.

Proliini

Proliini parantaa ihon tilaa lisäämällä kollageenin tuotantoa ja vähentämällä sen menetystä iän myötä. Auttaa nivelten rustopintojen palautumisessa, vahvistaa nivelsiteitä ja sydänlihasta. Sidekudoksen vahvistamiseksi proliinia käytetään parhaiten yhdessä C-vitamiinin kanssa.

Proliini pääsee elimistöön pääasiassa lihatuotteista.

Seesteinen

Seriini on välttämätön rasvojen ja rasvahappojen normaalille aineenvaihdunnalle, lihaskudoksen kasvulle ja normaalin immuunijärjestelmän ylläpitämiselle.

Seriini syntetisoituu elimistössä glysiinistä. Kosteuttavana aineena se sisältyy moniin kosmeettisiin tuotteisiin ja dermatologisiin valmisteisiin.

Tauriini

Tauriinia löytyy korkeina pitoisuuksina sydänlihaksessa, valkosoluissa, luustolihaksissa ja keskushermostossa. Se osallistuu monien muiden aminohappojen synteesiin ja on myös osa sapen pääkomponenttia, joka on välttämätön rasvojen ruoansulatukselle, rasvaliukoisten vitamiinien imeytymiselle ja veren normaalin kolesterolitason ylläpitämiselle.

Siksi tauriini on käyttökelpoinen ateroskleroosissa, turvotuksessa, sydänsairauksissa, valtimoverenpaineessa ja hypoglykemiassa. Tauriini on välttämätön natriumin, kaliumin, kalsiumin ja magnesiumin normaalille aineenvaihdunnalle. Se estää kaliumin erittymistä sydänlihaksesta ja auttaa siten ehkäisemään tiettyjä sydämen rytmihäiriöitä. Tauriinilla on suojaava vaikutus aivoihin, varsinkin kun se on kuivunut. Sitä käytetään ahdistuneisuuden ja kiihtyneisyyden, epilepsian, hyperaktiivisuuden, kohtausten hoitoon.

Tauriinia sisältäviä ravintolisiä annetaan lapsille, joilla on Downin oireyhtymä ja lihasdystrofia. Joillakin klinikoilla tämä aminohappo sisältyy rintasyövän monimutkaiseen hoitoon. Liiallista tauriinin erittymistä kehosta esiintyy erilaisissa sairauksissa ja aineenvaihduntahäiriöissä.

Rytmihäiriöt, verihiutaleiden muodostumishäiriöt, kandidiaasi, fyysinen tai henkinen stressi, suolistosairaus, sinkin puute ja alkoholin väärinkäyttö johtavat tauriinin puutteeseen kehossa. Alkoholin väärinkäyttö häiritsee myös kehon kykyä imeä tauriinia.

Diabetesessa elimistön tauriinin tarve kasvaa ja päinvastoin tauriinia ja kystiiniä sisältävien ravintolisien käyttö vähentää insuliinin tarvetta. Tauriinia löytyy kananmunista, kalasta, lihasta, maidosta, mutta sitä ei löydy kasviproteiineista.

Se syntetisoituu maksassa kysteiinistä ja metioniinista muissa elimistön elimissä ja kudoksissa edellyttäen, että B6-vitamiinia on riittävästi. Tauriinin synteesiä häiritsevien geneettisten tai aineenvaihduntahäiriöiden yhteydessä on tarpeen ottaa ravintolisät tämän aminohapon kanssa.

Treoniini

Treoniini on välttämätön aminohappo, joka edistää normaalin proteiiniaineenvaihdunnan ylläpitämistä kehossa. Se on tärkeä kollageenin ja elastiinin synteesille, auttaa maksan toimintaa ja osallistuu rasvojen aineenvaihduntaan yhdessä asparagiinihapon ja metioniinin kanssa.

Treoniinia on sydämessä, keskushermostossa, luustolihaksissa ja se estää rasvan kertymistä maksaan. Tämä aminohappo stimuloi immuunijärjestelmää, koska se edistää vasta-aineiden tuotantoa. Treoniinia löytyy jyvistä hyvin pieninä määrinä, joten kasvissyöjillä on todennäköisemmin tämän aminohapon puute.

tryptofaani

Tryptofaani on välttämätön aminohappo, jota tarvitaan niasiinin tuotantoon. Sitä käytetään serotoniinin syntetisoimiseen aivoissa, joka on yksi tärkeimmistä välittäjäaineista. Tryptofaania käytetään unettomuuteen, masennukseen ja mielialan stabilointiin.

Se auttaa lasten hyperaktiivisuusoireyhtymässä, sitä käytetään sydänsairauksiin, painon hallintaan, ruokahalun vähentämiseen ja myös kasvuhormonin vapautumisen lisäämiseen. Auttaa migreenikohtauksiin, auttaa vähentämään nikotiinin haitallisia vaikutuksia. Tryptofaanin ja magnesiumin puute voi pahentaa sepelvaltimon kouristuksia.

Rikkaimpia tryptofaanin lähteitä ovat ruskea riisi, maalaisjuusto, liha, maapähkinät ja soijaproteiini.

Tyrosiini

Tyrosiini on välittäjäaineiden norepinefriinin ja dopamiinin esiaste. Tämä aminohappo osallistuu mielialan säätelyyn; tyrosiinin puute johtaa norepinefriinin puutteeseen, mikä puolestaan ​​johtaa masennukseen. Tyrosiini vähentää ruokahalua, auttaa vähentämään rasvakertymiä, edistää melatoniinin tuotantoa ja parantaa lisämunuaisten, kilpirauhasen ja aivolisäkkeen toimintaa.

Tyrosiini osallistuu myös fenyylialaniinin metaboliaan. Kilpirauhashormonit muodostuvat lisäämällä jodiatomeja tyrosiiniin. Siksi ei ole yllättävää, että alhainen plasmatyrosiini liittyy kilpirauhasen vajaatoimintaan.

Muita tyrosiinin puutteen oireita ovat alhainen verenpaine, alhainen ruumiinlämpö ja levottomat jalat -oireyhtymä.

Tyrosiinia sisältäviä ravintolisiä käytetään lievittämään stressiä, ja niiden uskotaan auttavan kroonisessa väsymysoireyhtymässä ja narkolepsiassa. Niitä käytetään ahdistukseen, masennukseen, allergioihin ja päänsäryyn sekä lääkkeiden vieroitushoidossa. Tyrosiini voi olla hyödyllinen Parkinsonin taudissa. Tyrosiinin luonnollisia lähteitä ovat mantelit, avokadot, banaanit, maitotuotteet, kurpitsansiemenet ja seesaminsiemenet.

Tyrosiinia voidaan syntetisoida ihmiskehossa fenyylialaniinista. Fenyylialaniinilisät on parasta ottaa nukkumaan mennessä tai runsaasti hiilihydraattia sisältävien ruokien kanssa.

Monoamiinioksidaasin estäjillä (yleensä masennukseen määrättyjen) hoidon taustalla sinun tulee melkein kokonaan hylätä tyrosiinia sisältävät tuotteet äläkä ota tyrosiinia sisältäviä ravintolisiä, koska tämä voi johtaa odottamattomaan ja voimakkaaseen verenpaineen nousuun.

Valine

Valiini on välttämätön aminohappo, jolla on stimuloiva vaikutus, yksi BCAA-aminohapoista, joten lihakset voivat käyttää sitä energianlähteenä. Valiini on välttämätön lihasten aineenvaihdunnalle, vaurioituneiden kudosten korjaamiselle ja normaalin typen aineenvaihdunnan ylläpitämiselle kehossa.

Valiinia käytetään usein korjaamaan huumeriippuvuudesta johtuvia vakavia aminohappovajauksia. Sen liian korkeat pitoisuudet kehossa voivat johtaa oireisiin, kuten parestesiaan (hanhenlihaan) aina hallusinaatioihin.
Valiinia löytyy seuraavista elintarvikkeista: viljat, liha, sienet, maitotuotteet, maapähkinät, soijaproteiini.

Valiinin lisäystä tulee tasapainottaa muiden BCAA:iden, L-leusiinin ja L-isoleusiinin kanssa.

Aminohappojen kemiallinen käyttäytyminen määräytyy kahdella funktionaalisella ryhmällä -NH2 ja -COOH. Aminohapoille on tunnusomaista reaktiot aminoryhmässä, karboksyyliryhmässä ja radikaaliosassa, kun taas reagenssista riippuen aineiden vuorovaikutus voi kulkea yhden tai useamman reaktiokeskuksen läpi.

Aminohappojen amfoteerinen luonne. Koska molekyylissä on sekä hapan että emäksinen ryhmä, vesiliuoksissa olevat aminohapot käyttäytyvät kuten tyypilliset amfoteeriset yhdisteet. Happamissa liuoksissa niillä on emäksisiä ominaisuuksia, jotka reagoivat emäksinä, emäksisissä liuoksissa happoina muodostaen vastaavasti kaksi suolaryhmää:

Aminohapoilla on amfoteerisuus elävässä organismissa puskuriaineina, jotka ylläpitävät tiettyä vetyionipitoisuutta. Aminohappojen ja vahvojen emästen vuorovaikutuksesta saatuja puskuriliuoksia käytetään laajalti bioorgaanisessa ja kemiallisessa käytännössä. Aminohappojen suolat mineraalihappojen kanssa liukenevat veteen paremmin kuin vapaat aminohapot. Orgaanisten happojen suolat ovat niukkaliukoisia veteen ja niitä käytetään aminohappojen tunnistamiseen ja erottamiseen.

Aminoryhmästä johtuvat reaktiot. Aminoryhmän osallistuessa aminohapot muodostavat ammoniumsuoloja happojen kanssa, asyloidaan, alkyloidaan , reagoi typpihapon ja aldehydien kanssa seuraavan kaavion mukaisesti:

Alkylointi suoritetaan R-Ha1:n tai Ar-Hal:n osallistuessa:

Asylointireaktiossa käytetään happoklorideja tai happoanhydridejä (asetyylikloridi, etikkahappoanhydridi, bentsyylioksikarbonyylikloridi):

Asylointi- ja alkylointireaktioita käytetään aminohappojen NH2-ryhmän suojaamiseen peptidisynteesiprosessissa.

Karboksyyliryhmästä johtuvat reaktiot. Karboksyyliryhmän osallistuessa aminohapot muodostavat suoloja, estereitä, amideja, happoklorideja alla olevan kaavion mukaisesti:

Jos hiilivetyradikaalin -hiiliatomissa on elektroneja vetävä substituentti (NO 2, CC1 3, COOH, COR jne.), joka polarisoi CCOOH-sidoksen, niin karboksyylihapot läpikäyvät helposti dekarboksylaatioreaktiot. + NH3-ryhmän substituenttina sisältävien -aminohappojen dekarboksylaatio johtaa biogeenisten amiinien muodostumiseen. Elävässä organismissa tämä prosessi etenee dekarboksylaasientsyymin ja vitamiinipyridoksaalifosfaatin vaikutuksesta.

Laboratorio-olosuhteissa reaktio suoritetaan kuumentamalla -aminohappoja CO 2 -absorboijien, esimerkiksi Ba(OH) 2:n läsnä ollessa.

-fenyyli--alaniinin, lysiinin, seriinin ja histidiinin dekarboksylaatio tuottaa vastaavasti fenamiinia, 1,5-diaminopentaania (kadaveriini), 2-aminoetanoli-1:tä (kolamiinia) ja tryptamiinia.

Aminohappojen reaktiot sivuryhmän osallistuessa. Kun aminohappotyrosiini nitrataan typpihapolla, muodostuu oranssinvärinen dinitrojohdannainen (ksantoproteiinitesti):

Redox-siirtymät tapahtuvat kysteiini-kystiinijärjestelmässä:

2 HS CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 HS CH2CH(NH2)COOH

Joissakin reaktioissa aminohapot reagoivat molempiin funktionaalisiin ryhmiin samanaikaisesti.

Kompleksien muodostuminen metallien kanssa. Lähes kaikki -aminohapot muodostavat komplekseja kaksiarvoisten metalli-ionien kanssa. Vakaaimmat ovat monimutkaiset sisäiset kuparisuolat (kelaattiyhdisteet), jotka muodostuvat vuorovaikutuksen seurauksena kupari(II)hydroksidin kanssa ja ovat värjätty siniseksi:

Typpihapon toiminta alifaattisille aminohapoille johtaa hydroksihappojen, aromaattisten - diatsoyhdisteiden muodostuminen.

Hydroksihappojen muodostuminen:

Diatsotisaatioreaktio:

jossa vapautuu molekyylityppeä N 2:

2. ilman molekyylitypen N 2 vapautumista:

Atsobentseenin kromoforiryhmä -N=N atsoyhdisteissä aiheuttaa aineiden keltaista, keltaista, oranssia tai muuta väriä absorboituessaan näkyvän valon alueelle (400-800 nm). Auksokrominen ryhmä

COOH muuttaa ja parantaa väriä johtuen π, π - konjugaatiosta kromoforin pääryhmän π - elektronisen järjestelmän kanssa.

Aminohappojen suhde lämpöön. Kuumennettaessa aminohapot hajoavat muodostaen erilaisia ​​tuotteita niiden tyypistä riippuen. Lämmitettynä  -aminohappoja molekyylien välisen dehydraation seurauksena muodostuu syklisiä amideja - diketopiperatsiineja :

valiini (Val) di-isopropyylijohdannainen

diketopiperatsiini

Lämmitettynä  -aminohappoja ammoniakki irtoaa niistä muodostamalla α, β-tyydyttymättömiä happoja, joissa on konjugoitu kaksoissidosjärjestelmä:

β-aminovaleriaanahappo penteenihappo

(3-aminopentaanihappo)

Lämmitys  - Ja  -aminohappoja johon liittyy molekyylinsisäinen dehydraatio ja sisäisten syklisten amidien muodostuminen – laktaamit:

y-aminoisovalerihappo laktaami y-aminoisovalerihappo

(4-amino-3-metyylivoihappo) hapot